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19.10.2005 19:00

Durchbruch in der Photosynthese-Forschung - Nur zwei Enzyme steuern komplexe Lichtanpassung

Luise Dirscherl Stabsstelle Kommunikation und Presse
Ludwig-Maximilians-Universität München

Alle lebenden Wesen hängen von Photosynthese ab. Dabei gewinnen Pflanzen, Algen und manche Bakterien aus Sonnenlicht, Wasser und Kohlendioxid den Energieträger Zucker sowie Sauerstoff. Pflanzen und Algen haben die Fähigkeit entwickelt, auf Veränderungen in der Qualität und Quantität des Lichts zu reagieren: Sie können die Energieaufnahme und den Verbrauch kurzfristig ausgleichen. Drei verschiedene Mechanismen spielen eine zentrale Rolle, aber nur ein daran beteiligtes Schlüsselenzym war bereits bekannt. Ein Team um Professor Dario Leister, der im Oktober vom Kölner Max-Planck-Institut für Züchtungsforschung an das Department Biologie I der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München wechselte, gelang nun ein Durchbruch in der Frage der Lichtanpassung. Die Wissenschaftler aus München, Köln, Jena, Düsseldorf und dem italienischen Lodi konnten zeigen, dass nur noch ein weiteres Enzym nötig ist, um diese drei zentralen Mechanismen zu regulieren, wie in Nature berichtet. "Die Frage der Lichtanpassung wurde seit mehr als zwanzig Jahren untersucht", berichtet Leister. "Unser Ergebnis sollte aber weit über die Pflanzenbiologie hinaus von Interesse sein, weil hier zwei Enzyme genügen, um mehrere kurz- und langfristig wirkende, komplexe Mechanismen auszuführen und zu verzahnen."

Die Photosysteme I und II, zwei ausgedehnte Molekülkomplexe, stehen im Mittelpunkt der photosynthetischen Reaktionen von Pflanzen. Sie absorbieren beide Sonnenlicht, sind aber auf unterschiedliche Wellenlängen optimal eingestellt. Bei der Photosynthese arbeiten die beiden Systeme hintereinander. Für eine effiziente Kooperation müssen sie aber beide gleichermaßen durch Lichtenergie angeregt werden. Wird dagegen eines der beiden Photosysteme aufgrund der Lichtverhältnisse begünstigt, ergibt sich ein Ungleichgewicht. Dies können die Pflanzen durch eine Anpassung an die Lichtverhältnisse verhindern: Dann stellen sich die beiden Photosysteme auf die Wellenlänge und Menge des eingestrahlten Lichts ein.

Eine Maßnahme ist die kurzfristige Umverteilung der überschüssigen Energie zwischen den beiden Photosystemen. Aber auch eine langfristige Maßnahme ist bekannt, die dazu führt, dass die Licht absorbierenden Antennenmoleküle der Photosysteme anders angeordnet werden, und das Mengenverhältnis der beiden Photosysteme zueinander sich ändert - was die gesamte Photosynthese-Maschinerie umorganisiert. "Insgesamt sind es drei Maßnahmen auf unterschiedlichen Ebenen, die dazu führen, dass die Anregungsenergie zwischen beiden Photosystemen ausgeglichen wird", berichtet Leister. "Dadurch wird ein Anstieg - gegebenenfalls auch die Optimierung - der photosynthetischen Ausbeute erreicht."

Bei Lichtverhältnissen, die besonders günstig für das Photosystem II sind, wird ein bestimmtes Enzym, STN7 genannt, aktiviert. Dieses ist für eine der drei zentralen Maßnahmen der Lichtanpassung verantwortlich: eine chemische Veränderung, die so genannte Phosphorylierung der lichtabsorbierenden Moleküle des Photosystems II. Dabei wird überschüssige Energie auf das Photosystem I übertragen, und gleichzeitig eine weitere Energieaufnahme durch das Photosystem II erschwert. "Unklar war, welche Prozesse hinter den beiden anderen Maßnahmen der Lichtanpassung stehen", so Leister. "Wir konnten jetzt aber nachweisen, dass STN7 auch essenziell ist für die langfristige Antwort der Pflanzen auf Veränderungen in der Lichtqualität sowie die Regulation einer Reihe photosynthetischer Gene."

Das Team um Leister konnte auch zeigen, dass ein zweites Enzym, verwandt mit STN7 und daher als STN8 bezeichnet, für die Phosphorylierung von Proteinen im Herzen von Photosystem II verantwortlich ist. Von diesem dritten regulatorischen Mechanismus im Zusammenhang mit der Photosynthese wurde lange Zeit angenommen, er sei für die Reparatur von Photosystem II erforderlich. "Die Phosphorylierung von Proteinen des Photosystems II wird durch STN8 vermittelt, ist aber nicht essenziell für deren Austausch, wenn sie defekt sind", widerlegt Leister die vorherrschende Lehrmeinung.

Nur zwei Enzyme regulieren also die drei zentralen Mechanismen der photosynthetischen Lichtanpassung, indem sie gleichzeitig und koordiniert wirken. "Eigentlich handelt es sich um einen Fall aus dem Lehrbuch", meint Leister dazu. "Schließlich zeigt sich hier sehr eindrucksvoll, wie mit Hilfe von zwei Enzymen kurz- und langfristig wirkende Regulationen biologischer Prozesse, die auf ganz unterschiedlichen Ebenen stattfinden, verzahnt werden. Denn während kurzfristig manche Proteine der Photosysteme chemisch verändert werden, erfolgt die langfristige Regulation über Signale vom Chloroplasten an den Zellkern, die die Aktivität von Genen verändern."

Auch in Zukunft wird sich Leister mit der photosynthetischen Lichtanpassung der Pflanzen beschäftigen. Für ihn steht jetzt vor allem der langfristige Aspekt im Vordergrund. "Wir wollen herausfinden, wie die Signale in den Kern gelangen", so Leister. "Denn sie sind eine Voraussetzung für die Anpassung der Pflanze an sich ändernde Umweltbedingungen. Uns interessiert aber auch, wie die Pflanze die Reparatur und Neusynthese der Photosysteme steuert. Es gibt ein Netzwerk von Mechanismen, die sich ganz oder teilweise ersetzen können, und die wir aufklären wollen." Bemerkenswert an der jetzt publizierten Arbeit ist nicht nur die Kooperation der an vielen Institutionen beheimateten Wissenschaftler. "Wir sollten auch betonen, dass nur junge Forscher, die jünger als 40 sind, daran beteiligt waren", meint Leister.

Publikation:

"Photosystem II core phosphorylation and photosynthetic acclimation require two different protein kinases", Vera Bonardi, Paolo Pesaresi, Thomas Becker, Enrico Schleiff, Raik Wagner, Thomas Pfannschmidt, Peter Jahns & Dario Leister, Nature, 20. Oktober 2005

Ansprechpartner:

Prof. Dr. Dario Leister
Department für Biologie I der LMU, Botanik
Tel. 089 / 17861-200, -201
Fax: 89 / 17861-362
E-Mail: leister@lrz.uni-muenchen.de

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Merkmale dieser Pressemitteilung:
Biologie, Informationstechnik
überregional
Forschungsergebnisse
Deutsch

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