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Einzelne Moleküle finden und Proteine beobachten
Terahertz (THz)-Strahlung galt lange als Lücke im Wellenlängenspektrum. Bochumer Chemiker um Prof. Dr. Martina Havenith-Newen haben die Lücke geschlossen und nutzen Terahertz-Laser für außergewöhnliche Beobachtungen wie etwa den Tanz von Proteinen mit Wassermolekülen. Zwei neue Forschungsprojekte starten jetzt: Gemeinsam mit Prof. Dr. Martin Gruebele (Illinois) und Prof. Dr. David Leitner (Nevada) werden die Bochumer von der VolkswagenStiftung in deren Programm "Offen für Außergewöhnliches" unterstützt, um mit Hilfe der THz-Spektroskopie die Kopplung zwischen der Bewegung des Wassers und der des Proteins zu erforschen.
Die EU fördert das Projekt "Single or few molecule detection by combined enhanced spectroscopies", in dem es um die Entwicklung von neuen Mikroskopietechniken zur Detektion von wenigen bis einzelnen Moleküle im infraroten und THz Bereich geht. Insgesamt beträgt die bewilligte Fördersumme für die RUB 675.000 Euro.
Proteine und ihre Löslichkeit
Im Volkswagen-Projekt "Probing solvation dynamics of antifreeze proteins" soll mittels THz-Spektroskopie die Solvatationsdynamik von Proteinen untersucht werden. Proteine, deren Bewegungen sich mittels THz-Strahlung besonders gut beobachten lassen, stehen seit langem im Fokus der Bochumer Chemiker. So untersuchen sie z.B. ihre Interaktion mit Wasser, dem die Forschung zuvor eine reine Statistenrolle zuschrieb, und fanden heraus, dass Wassermoleküle im Tanz mit dem Protein aktive Partner sind. Die Wasserdynamik hat Einfluss auf die Bewegung der Proteine, aber umgekehrt beeinflusst das Protein auch gezielt seine wässrige Umgebung. Dies wollen die Forscher nun am Beispiel des Anti Freeze Proteins (AFP), einem natürlichen Frostschutzmittel, gezielt untersuchen. Es ist bekannt, dass Anti Freeze Proteine, die in arktischen Fischen isoliert wurden, in ihrer Umgebung die Gefriertemperatur gezielt heruntersetzen können. Dabei ist die Gefrierpunktsenkung durch diese AFP deutlich effektiver als durch andere Substanzen wie Salze. In einer internationalen Zusammenarbeit werden nun Methoden der Molekularbiologie (gezielte Herstellung von Mutanten), Theorie (Molekulardynamikrechnungen) und Spektroskopie (THz und Fluoreszenzspektroskopie) kombiniert, um damit das genaue Zusammenspiel zwischen dem Protein und dem Wasser erstmals aufzuklären.
Terahertz-Filme drehen
In Bochum wurden zeitaufgelöste Techniken entwickelt, mit denen es möglich sein wird, "THz-Filme" aufzunehmen. Damit kann man die Veränderung der Protein-Wasserbewegungen in realer Zeit messen. "Was wir natürlich unbedingt noch wissen wollen, ist, wie die Wasserveränderung mit dem Protein zusammenhängt.", so Prof. Havenith-Newen über weitere Ziele ihrer Arbeit in dem Programm der VW-Stiftung, das für Querdenker mit innovativen Ideen gedacht ist, die einen außergewöhnlichen Forschungsansatz verfolgen. Jedes Jahr werden dort fachübergreifend nur wenige Projekte gefördert.
Infos in RUBIN
Informationen zu diesem Thema finden Sie auch in der aktuellen Ausgabe von RUBIN, dem Wissenschaftsmagazin der RUB unter http://www.ruhr-uni-bochum.de/rubin/rubin-sommer-09/natur.html
Einzelne Moleküle in Zellen finden
Im EU-Projekt "SingleMoleculeDetection (SMD)" geht es in einem europäischen Konsortium unter Führung des Centre of Molecular Biomedicine (Trieste) darum, miniaturisierte chemische Infrarot-Mikroskope zu entwickeln, um wenige oder einzelne Moleküle in einer Zelle nachzuweisen. Diese Technik soll auch auf den THz-Bereich ausgedehnt werden, für den die Bochumer Forscher Spezialisten sind. Das Ziel ist die vollständige Charakterisierung von einzelnen Molekülen für biologische oder medizinische Anwendungen.
Weitere Informationen
Prof. Dr. Martina Havenith, Fakultät für Chemie und Biochemie der Ruhr-Universität Bochum, Tel. 0234/32-24249, Fax: 0234/32-14183, E-Mail: martina.havenith@ruhr-uni-bochum.de
Redaktion: Meike Drießen
Anti-Freeze-Protein
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Merkmale dieser Pressemitteilung:
Chemie
überregional
Forschungsprojekte
Deutsch
Anti-Freeze-Protein
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