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04.03.2010 09:27

Tanz der Proteine: Protein-Bewegungen mit Nanosekunden-Auflösung vermessen

Dr. Ulrich Marsch Zentrale Presse & Kommunikation
Technische Universität München

    Forscher im Department Chemie der Technischen Universität München (TUM) haben ein Verfahren entwickelt, mit dem sie lokale Bewegungen in Proteinen im Zeitbereich von Nanosekunden bis Mikrosekunden beobachten können. Als sie damit Bewegungen des Proteins Villin untersuchten, fanden sie zwei sonst kaum voneinander unterscheidbare Strukturen: In der einen können schnelle Strukturänderungen stattfinden, die für die Proteinfunktion essentiell sind und im Zeitbereich von Nanosekunden ablaufen, die andere ist starr. Diese Ergebnisse sind in der aktuellen Online Ausgabe der Zeitschrift "Proceedings of the Natural Academy of Sciences, USA" (PNAS) erschienen.

    Eines der fünf wichtigsten Proteine in der Zelle ist das Aktin. Seine Filamente halten die Zelle zusammen und die wichtigsten Bausteine an ihrem Platz. Das Protein Villin vernetzt die langen Aktin-Fasern und trägt so erheblich zur Stabilisierung der Zellstrukturen bei. Der Teil des Villin Proteins, der für die Bindung an Aktinfilamente verantwortlich ist, HP35, war aufgrund seiner geringen Größe in den letzten Jahren Gegenstand einer großen Zahl von Computersimulationen zum Verständnis der Proteindynamik. Doch experimentelle Untersuchungen fehlten, da diese Protein-Bewegungen im Zeitbereich von Mikrosekunden oder sogar Nanosekunden ablaufen, einem Zeitbereich, der bisher experimentell kaum zugänglich war.

    Mit einer in der Arbeitsgruppe von Professor Thomas Kiefhaber entwickelten Methode, die auf schnellem Elektronentransfer zwischen verschiedenen Teilen eines Proteins beruht, konnten solche schnellen strukturellen Änderungen nun erstmals direkt untersucht werden. Als Modellsystem wählten sie den Aktin bindenen Teil des Villin-Proteins, HP35. Die neuen experimentellen Arbeiten vom Team um Thomas Kiefhaber zeigen nun, dass das gefaltete Protein in zwei Konformationen vorliegt, die sich strukturell nur wenig unterscheiden, aber sehr unterschiedliche dynamische Eigenschaften besitzen. In einer starren Konformation können keine größeren Strukturänderung stattfinden, während in der flexiblen Konformationen Teile des Proteins, die für die Aktinbindung verantwortlich sind, im Zeitbereich von 100 Nanosekunden falten und entfalten.

    Die beiden Konformationen stehen im Gleichgewicht und werden im Zeitbereich von einer Mikrosekunde ineinander umgewandelt. Die strukturelle Ähnlichkeit der beiden Konformationen erklärt, warum sie bisher weder in strukturellen Untersuchungen noch in Computersimulationen entdeckt wurden. Durch den Einsatz von zeitaufgelösten Elektronentransfermessungen können die verschiedenen Zustände jedoch auf Grund ihrer unterschiedlichen Beweglichkeit unterschieden und charakterisiert werden.

    Die Erkenntnisse dieser Studie sind von grundlegender Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und tragen zur Aufklärung der Mechanismen der Faltung und Fehlfaltung von Proteinen bei. Die Forscher hoffen nun, dass sie diese Methode weiterentwickeln können, um sie an größeren Proteinen anzuwenden, die für die Regulation von Zellfunktionen wichtig sind.

    Originalpublikation:

    Andreas Reiner, Peter Henklein und Thomas Kiefhaber
    An unlocking/relocking barrier in conformational fluctuations of villin headpiece subdomain.
    Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Early Online Edition. doi: 10.1073/pnas.0910001107

    Kontakt:

    Prof. Dr. Thomas Kiefhaber
    Technische Universität München
    Lehrstuhl für Biophysikalische Chemie
    Lichtenbergstr. 4
    85748 Garching, Germany
    Tel: +49 89 289 13420
    Fax: +49 89 289 13416
    E-mail: t.kiefhaber@ch.tum.de


    Weitere Informationen:

    http://www.pnas.org/content/early/2010/02/25/0910001107.abstract Originalpublikation
    http://dante.phys.chemie.tu-muenchen.de Homepage des Lehrstuhls
    Computersimulationen zur HP35 Faltung (I)
    Computersimulationen zur HP35 Faltung (II)


    Bilder

    An verschiedenen Stellen eingebaute Marker ermöglichen es, die schnellen Bewegungen des Proteins zu vermessen
    An verschiedenen Stellen eingebaute Marker ermöglichen es, die schnellen Bewegungen des Proteins zu ...
    Grafik: Thomas Kiefhaber, TU München
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    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Biologie, Chemie, Medizin
    überregional
    Forschungsergebnisse
    Deutsch


     

    An verschiedenen Stellen eingebaute Marker ermöglichen es, die schnellen Bewegungen des Proteins zu vermessen


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