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Forscherteam zeigt, dass neurodegenerative Erkrankungen von mehreren Proteinen verursacht werden
Viele neurodegenerative Erkrankungen entstehen durch die vermehrte Ablagerung von Eiweißmolekülen im Gehirn. Das gilt auch für die Amyotrophe Lateralsklerose (ALS), bei der Nervenzellen absterben, die die Muskelbewegung steuern. Zerstört werden sie unter anderem durch Anhäufungen des Proteins SOD1 (Superoxiddismutase 1). Die genauen molekularen Mechanismen, die zu diesen Ablagerungen führen, sind jedoch noch weitgehend unbekannt. Ein portugiesisch-deutsch-schwedisches Team hat nun herausgefunden, dass wahrscheinlich ein weiteres Protein an der Entstehung dieser Anhäufungen beteiligt ist.
Da dieses Protein mit der Bezeichnung S100A6 im Gehirn von ALS-Patienten stark erhöht auftritt, lag der Verdacht nahe, dass es die Ablagerungen dort mitverursacht. Tatsächlich konnten die Forscher unter der Leitung von Dr. Cláudio Gomes, Instituto de Tecnologia Química e Biológica (ITQB) in Lissabon, und PD Dr. Günter Fritz, Heisenberg-Stipendiat in der Abteilung für Neuropathologie des Universitätsklinikums Freiburg, im Reagenzglas zeigen, dass S100A6 wie SOD1 Amyloidablagerungen bildet und diese selbst in geringen Mengen die Entstehung von SOD1-Ablagerungen enorm beschleunigen. Darüber hinaus führten die im Reagenzglas gebildeten S100A6-Aggregate zum vorzeitigen Absterben von Nervenzellen in Kultur, was die Beteiligung von S100A6 an der Entstehung von ALS betont. Über diese Ergebnisse berichtet das angesehene Journal of Biological Chemistry in seiner aktuellen Ausgabe.
Titel der Originalveröffentlichung: S100A6 amyloid fibril formation is calciummodulated and enhances superoxide dismutase-1 (SOD1) aggregation
doi: 10.1074/jbc.M112.396416
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