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Bild zu: Universeller Proteinadapter: Interaktionen von Membranproteinen mit Infrarotspektroskopie verfolgen


An den Germaniumkristall (grau) hefteten die Bochumer Forscher Sauerstoffatome und erzeugten dadurch sogenanntes „aktiviertes Germanium“. Dieses diente als Andockstelle für Triethoxysilane, an die sich wiederum Proteine mit His-Tag binden lassen – zum Beispiel Ras. Das Schalterprotein Ras kann zwei Zustände – „An“ und „Aus“ – annehmen, die die Forscher mit der Infrarot-Differenz-Spektroskopie im Detail untersuchen konnten.
An den Germaniumkristall (grau) hefteten die Bochumer Forscher Sauerstoffatome und erzeugten dadurch sogenanntes „aktiviertes Germanium“. Dieses diente als Andockstelle für Triethoxysilane, an die sich wiederum Proteine mit His-Tag binden lassen – zum Beispiel Ras. Das Schalterprotein Ras kann zwei Zustände – „An“ und „Aus“ – annehmen, die die Forscher mit der Infrarot-Differenz-Spektroskopie im Detail untersuchen konnten.

Grafik: modifiziert nach JACS

(1020 KB, 4293 x 7203 Punkte)

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