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Abb.1: Der Proteinfaltungszyklus von Hsp70. Schematisch ist Hsp70 im ATP-gebundenen Zustand gezeigt (links). Die Nukleotidbindungsdomäne ist rot gefärbt, die Substratbindungsdomäne gelb. Hsp40 vermittelt die Bindung von Hsp70 an das ungefaltete Protein (hellblau) und hilft bei der Umsetzung von ATP zu ADP (Schritt 1). Der ADP-gebundene Zustand von Hsp70 wird von Hsp110 erkannt (Schritt 2), was zur Freisetzung von ADP führt (Schritt 3). Der Komplex zerfällt in seine Einzelteile und lässt das Proteinsubstrat zur Faltung frei, sobald ATP an Hsp70 bindet (Schritt 4). Hsp70 ist dann bereit für einen weiteren Faltungszyklus.
Quelle: Andreas Bracher/Sigrun Polier, MPI für Biochemie
(45 KB, 960 x 720 Punkte)
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