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28.05.2015 10:09

Schneller Zugang zu modifizierten Proteinen für Therapie und Diagnose

Stephan Brodicky Öffentlichkeitsarbeit
Universität Wien

    Viele moderne Diagnostika und Therapeutika basieren auf Proteinen, die nur auf Grund bestimmter Modifikationen ihre komplexen Funktionen in unseren Zellen übernehmen können. Ein Team um Christian F. W. Becker vom Institut für Biologische Chemie der Universität Wien hat nun eine neue Methode entwickelt, die den schnellen Zugang zu modifizierten Peptiden und Proteinen ermöglicht, die für die Behandlung und Diagnostik von Krebs eingesetzt werden können. Die Ergebnisse der Studie erscheinen aktuell im renommierten Fachmagazin "Angewandte Chemie".

    Solche Proteine – inklusive ihrer vielfältigen Modifikationen – werden meist aus Zellen isoliert und für die biomedizinische Verwendung mit hohem Aufwand vorbereitet. Die neuentwickelte Methode ermöglicht nun den schnellen Zugang zu modifizierten Peptiden und Proteinen.

    Erfolg durch Kombination

    "Uns gelang es, die Herstellung zuckertragender Peptide und deren Verknüpfung untereinander deutlich zu vereinfachen. Wir kombinierten dabei chemische mit enzymatischen Schritten", so Christian F.W. Becker. Dadurch wird der Zugang zu kleinen bis mittleren Proteinen ermöglicht, wie sie auch in der Krebsdiagnostik und Behandlung eingesetzt werden.

    Durchbruch bei Synthese

    Die Kombination der enzymatischen Verknüpfung von Zuckern und Peptiden, mit der Möglichkeit die daraus entstehenden modifizierten Eiweißstücke gezielt und spurlos miteinander zu verbinden, stellt einen Durchbruch bei der Synthese solcher Zucker tragender Proteine dar. "Der Schlüssel zum Erfolg dieser Methode ist ein Molekül, das die effiziente enzymatische Modifikation der Peptide ermöglicht und anschließend auch die Verknüpfung mit einem weiteren Peptid vermittelt", so Becker. Mit Hilfe dieser Methode wurden in der Studie Mucin-Peptide – das sind etablierte Tumor-Marker –gezielt mit Zuckern modifiziert und dann miteinander verknüpft, um homogene Zucker-modifizierte Mucin-Peptide zu erhalten.

    Herstellung wird leistbarer

    "Mit Hilfe dieses neuen Konzepts lassen sich nun unterschiedlich modifizierte Mucine in reiner Form und in ausreichenden Mengen generieren", erklärt Becker: "somit lässt sich auch der Einfluss verschiedener Zuckeranordnungen am Protein untersuchen und deren Rolle bei Krebserkrankungen besser verstehen". Darüber hinaus lässt sich die Methode direkt auf andere Proteine und Modifikationen übertragen und damit als generelles Konzept zur gezielten, enzymatischen Proteinmodifikation anwenden. Damit wird es möglich, auch komplexe therapeutische Proteine zu generieren und die Herstellung solcher bisher sehr teurer Wirkstoffe zu vereinfachen.

    Publikation in "Angewandte Chemie"
    A PEGylated Photocleavable Auxiliary Mediates the Sequential Enzymatic Glycosylation and Native Chemical Ligation of Peptides. Claudia Bello, Shuo Wang, Lu Meng, Kelley W. Moremen and Christian F. W. Becker, in Angewandte Chemie Intl. Ed., 2015.
    DOI: 10.1002/anie.201501517

    Wissenschaftlicher Kontakt
    Univ.-Prof. Dr. Christian Becker
    Vorstand des Instituts für Biologische Chemie
    Universität Wien
    1090 - Wien, Währinger Straße 38
    +43-1-4277-705 10
    +43-664-60277-705 10
    christian.becker@univie.ac.at

    Rückfragehinweis
    Stephan Brodicky
    Pressebüro der Universität Wien Forschung und Lehre
    Universität Wien
    1010 - Wien, Universitätsring 1
    +43-1-4277-175 41
    stephan.brodicky@univie.ac.at

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    Bilder

    Christian F. W. Becker bei seinen Laboruntersuchungen.
    Christian F. W. Becker bei seinen Laboruntersuchungen.
    Copyright: Universität Wien
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    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Journalisten
    Chemie, Medizin
    überregional
    Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
    Deutsch


     

    Christian F. W. Becker bei seinen Laboruntersuchungen.


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