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27.09.2011 13:44

Wiener ForscherInnen entdecken neue Stressreaktion in Bakterien

Veronika Schallhart Öffentlichkeitsarbeit und Veranstaltungsmanagement
Universität Wien

    Bakterien reagieren auf Veränderungen ihrer Lebensbedingungen. Insbesondere jene, die andere Lebewesen infizieren, sind der Reaktion des Immunsystems ihres Wirts – Temperaturschwankungen, unterschiedliche pH-Werte oder Antibiotika – ausgesetzt. Das verursacht Stress. Um diese Bedingungen zu überleben, haben Bakterien Anpassungsstrategien entwickelt. Isabella Moll und ihr Team von den Max F. Perutz Laboratories der Universität Wien haben nun einen neuen Mechanismus zum Überleben entdeckt. Dieser beruht nicht auf dem Ein- bzw. Ausschalten von Genen, sondern auf der gezielten Veränderung der Ribosomen, der "Proteinfabriken" in der Zelle. Die Ergebnisse erscheinen im Fachmagazin "Cell".

    Die meisten Stressreaktionen basieren auf Veränderung der Transkription, also darauf, dass bestimmte Gene ein- bzw. ausgeschaltet werden. Bei der Transkription werden die aktiven Gene abgelesen, und es entsteht eine Vorlage für die Herstellung von Proteinen – die sogenannte mRNA (messenger RNA). Nach dieser Vorlage werden dann von den Ribosomen Proteine zusammengesetzt – die sogenannte Translation, die der Transkription nachgelagert ist. "Die Strategie, die wir entdeckt haben, setzt bei der Translation an und erlaubt den Bakterien eine Art 'Feinjustierung' ihrer Stressantwort", erklärt Isabella Moll, Gruppenleiterin an den Max F. Perutz Laboratories der Universität Wien und Hauptautorin der Studie.

    Zelltod als Überlebensstrategie

    Die ForscherInnen haben dazu einen bereits bekannten Mechanismus – das sogenannte Toxin/Antitoxin-System MazEF – am Bakterium "Escherichia coli" genauer unter die Lupe genommen. Es besteht aus zwei hintereinander liegenden Gensequenzen, die jeweils für ein Gift und ein Gegengift – in diesem Fall MazF und MazE – codieren. Unter normalen Bedingungen halten die beiden ein Gleichgewicht. Steht die Zelle unter Stress, gerät das chemisch instabilere Gegengift MazE ins Hintertreffen, und MazF entfaltet seine toxische Wirkung. Es baut den Großteil der mRNA-Moleküle – also der Produktionsvorlagen – ab, wodurch die Proteinproduktion der Zelle unterdrückt wird.

    Das wirkt auf den ersten Blick absurd, löst aber einen durchaus sinnvollen, höchst interessanten Prozess aus: Unter ungünstigen Umweltbedingungen, etwa durch Antibiotika oder Nahrungsmangel, begeht ein Teil der Bakterien auf diese Weise sozusagen "altruistischen Selbstmord". MolekularbiologInnen sprechen vom programmierten Zelltod, durch den einzelne Zellen sich selbst töten. Dadurch stehen den anderen, überlebenden Zellen wieder vermehrt Nährstoffe zur Verfügung, was insgesamt zum Überleben der Population beiträgt.

    Überraschende Doppelfunktion

    "Wir haben aber beobachtet, dass nicht die gesamte Proteinproduktion betroffen war. Ein kleiner Teil der Proteine wurde trotzdem erzeugt", erzählt Isabella Moll. "Da wollten wir natürlich wissen, warum das so ist, und wie das auf molekularer Ebene funktioniert". Die WissenschafterInnen untersuchten, wie MazF die mRNAs zerstört und konnten zeigen, dass bei bestimmten mRNAs die spezifische "Erkennungssequenz" am Anfang abgeschnitten wird. Die dadurch entstehenden "leaderless" mRNAs werden von den Ribosomen nicht mehr als Proteinvorlage erkannt. Gleichzeitig entdeckten die ForscherInnen aber auch, dass MazF auch einen Teil der Ribosomen verändert: Das Toxin schneidet einen funktionell wichtigen Teil der ribosomalen RNA ab, wodurch die Spezifität der Ribosomen verändert wird. Diese speziellen "Stress-Ribosomen" erlauben dann nur noch die gezielte Translation der "leaderless" mRNAs und produzieren daher nur noch jene Proteine, die zur Stressantwort gebraucht werden. "MazF hat also keine ausschließlich destruktive Funktion, wie bisher angenommen, sondern spielt vielmehr eine regulierende Rolle bei der Stressreaktion", so Molekularbiologin Isabella Moll.

    Die Ergebnisse der in der Fachzeitschrift "Cell" veröffentlichten Arbeit könnten dazu beitragen, dass potentielle Angriffspunkte identifiziert und in weiterer Folge neue Medikamente gegen krankheitserregende Bakterien entwickelt werden.

    Publikation
    Oliver Vesper, Shahar Amitai, Maria Belitsky, Konstantin Byrgazov, Anna Chao Kaberdina, Hanna Engelberg-Kulka and Isabella Moll. Selective Translation of Leaderless mRNAs by Specialized Ribosomes Generated by MazF in Escherichia coli. In: Cell (2011), doi:10.1016/j.cell.2011.07.047

    Die Max F. Perutz Laboratories (MFPL) sind ein gemeinsames Forschungs- und Ausbildungszentrum der Universität Wien und der Medizinischen Universität Wien am Campus Vienna Biocenter. An den MFPL sind rund 450 WissenschafterInnen in über 60 Forschungsgruppen mit Grundlagenforschung im Bereich der Molekularbiologie beschäftigt.

    Wissenschaftlicher Kontakt
    Dr. Isabella Moll
    Max F. Perutz Laboratories
    Universität Wien
    1030 Wien, Dr.-Bohr-Gasse 9
    T +43-1-4277-546 06
    isabella.moll@univie.ac.at

    Rückfragehinweis
    Gabriele Schaller
    Max F. Perutz Laboratories
    Communications
    1030 Wien, Dr.-Bohr-Gasse 9
    T +43 1 4277-240 14
    communications@mfpl.ac.at


    Weitere Informationen:

    http://medienportal.univie.ac.at/presse - Medienportal der Universtität Wien
    http://www.mfpl.ac.at/ - Max F. Perutz Laboratories


    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Journalisten
    Biologie, Medizin
    überregional
    Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
    Deutsch


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