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Die molekularen Grundlagen der Blutgerinnung sind bis heute nur teilweise verstanden. Um Krankheiten wie Schlaganfall und Herzinfarkt besser vorbeugen und behandeln zu können, ist ein besseres Verständnis der komplizierten Prozesse dringend erforderlich. Ein neues Forschungsprojekt der Uni Würzburg arbeitet daran.
Der Balanceakt ist heikel: Einerseits soll das System der Blutgerinnung in ständiger Alarmbereitschaft sein. Ist ein Gefäß verletzt, muss es schnell eingreifen, damit der Blutverlust keine lebensbedrohliche Größe erreichen kann. Andererseits darf es auch nicht überaktiv werden. Sonst können Blutgerinnsel Gefäße verstopfen und einen Schlaganfall oder Herzinfarkt auslösen.
Hauptakteure in dem komplizierten Geschehen sind die Blutplättchen, in der Fachsprache „Thrombozyten“ genannt. Gelangen sie in die Nähe einer beschädigten Gefäßwand, werden sie von der Wand selbst aktiviert. In der Folge verändern sie ihre Form und Oberflächeneigenschaften so, dass sie sich aneinander und an der Wand des Blutgefäßes festkleben können und die Öffnung wieder verschließen.
Gerade mal zwei bis fünf Tausendstel eines Millimeters sind Thrombozyten groß. Sie sind die kleinsten bekannten Zellen im menschlichen Organismus. Dennoch arbeiten in ihnen Tausende von Proteinen zusammen und sorgen so für ihr Funktionieren.
Die Rolle eines dieser Proteine wird Dr. Cora Reiß vom Institut für Klinische Biochemie und Pathobiochemie der Universität Würzburg in den kommenden drei Jahren intensiv untersuchen. Die Deutsche Forschungsgemeinschaft DFG unterstützt diese Arbeit mit 200.000 Euro.
Das Forschungsprojekt
„Wir konzentrieren uns auf ein Strukturprotein, das an unserem Institut erstmals in Plättchen nachgewiesen und charakterisiert wurde“, erklärt Cora Reiß. Sein Name: LASP-1. Frühere Untersuchungen weisen darauf hin, dass LASP-1 eine Doppelfunktion besitzt: Es taucht sowohl in dem Signalweg auf, der Thrombozyten daran hindert, sich willkürlich zusammenzuballen. Es spielt aber auch in der Signalkette eine Rolle, die in Gang kommt, wenn eine Gefäßverletzung abgedichtet werden muss.
„Das legt den Verdacht nahe, dass das Protein von zentraler Bedeutung für die Regulation der Thrombozyten ist“, so die Wissenschaftlerin. Mit ihren Untersuchungen will sie nun dazu beitragen, die molekularen Mechanismen der hemmenden und der aktivierenden Signalkaskaden von Thrombozyten aufzuklären.
Reiß setzt für ihre Arbeit auf Mäuse, denen durch einen gentechnischen Trick das Strukturprotein fehlt. Erleiden diese Tiere eine Verwundung, bluten sie deutlich länger als vergleichbare Tiere, die LASP-1 besitzen. Dennoch ist ihre Thrombozytenzahl nicht verringert. „Anscheinend sind bei diesen Tieren die Thrombozyten nicht so gut in der Lage, sich aneinander anzulagern und ein Gerinnsel zu bilden“, sagt Reiß.
Sie will deshalb einen detaillierten Blick auf den LASP-1-Signalweg werfen und alle beteiligten Akteure identifizieren. Ihr Ziel ist es, die Rolle des Strukturproteins in dem Balanceakt von Thrombozyten-Aktivierbarkeit und -Hemmung aufzuklären.
Kontakt: Dr. Cora Reiß, T: (0931) 31-83173, E-Mail: reiss@klin-biochem.uni-wuerzburg.de
Criteria of this press release:
Journalists
Medicine
transregional, national
Research projects
German
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