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Eine in sich verdrehte Doppelhelix: Das ist die markante Struktur der DNA, die aus großen Molekülen besteht. Welche Kräfte dabei innerhalb der Moleküle wirken und ihnen so ihre charakteristische Struktur geben, haben Chemiker und Physiker der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg (MLU) nun anhand synthetisch hergestellter Moleküle untersucht. Dabei fanden sie heraus, dass es vor allem zwei charakteristische Kräfte gibt, die sich gegenseitig verstärken oder abschwächen können. Die Wissenschaftler haben ihre Ergebnisse kürzlich im internationalen Fachjournal "Angewandte Chemie" vorgelegt.
Bezeichnend für die Strukturbildung sind vor allem zwei Parameter: Wasserstoffbrückenbindungen, die sich anziehen und die sogenannte Phasentrennung, die dafür sorgt, dass sich Moleküle voneinander abstoßen. "Bisher war man davon ausgegangen, dass sich die Kräfte in Makromolekülen untereinander kaum beeinflussen. Gerade für feste Polymere waren die wirkenden Kräfte für die Strukturbildung kaum untersucht", sagt Prof. Dr. Wolfgang H. Binder vom Institut für Chemie der MLU. Um die Wechselwirkungen zwischen den Molekülen besser zu verstehen, stellten die Forscher vereinfachte Polymere her. Bei der Untersuchung dieser Polymere arbeiteten sie eng mit den Physikern der Universität Halle um Prof. Dr. Thomas Thurn-Albrecht und Prof. Dr. Kay Saalwächter zusammen.
Anhand von Röntgenstrahlen und mithilfe von Magnetresonanz-Spektroskopie überprüften die Wissenschaftler, ob die Moleküle zusammengehalten oder auseinandergedrückt werden. Dabei stellte sich heraus, dass sich die Kräfte an Grenzflächen besonders stark oder schwach beeinflussen. Wie groß ihr Einfluss ist, hängt dabei auch von der Größe der Moleküle ab. "Die Ergebnisse tragen zum besseren Verständnis der Strukturbildung von Polymeren bei", sagt Binder. Sie lassen Rückschlüsse auf Materialeigenschaften von zum Beispiel selbstheilenden Materialien zu, da sich die konkurrierenden Kräfte in solchen Materialien nun besser einstellen lassen. Zudem erweitern die Resultate die Erkenntnisse über Proteine, deren Strukturen maßgeblich zu ihrer Funktionsweise beitragen.
Zur Publikation:
S. Chen, T. Yan, M. Fischer, A. Mordvinkin, K. Saalwächter, T. Thurn-Albrecht, W. H. Binder, Angew. Chem. Int. Ed. 2017, 56, 13016. DOI: 10.1002/anie.201707363
Criteria of this press release:
Journalists
Biology, Chemistry, Physics / astronomy
transregional, national
Research results, Scientific Publications
German
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