idw – Informationsdienst Wissenschaft

Nachrichten, Termine, Experten

Grafik: idw-Logo
Science Video Project
idw-Abo

idw-News App:

AppStore

Google Play Store

Veranstaltung


institutionlogo


08.02.2009 - 11.02.2009 | Halle (Saale)

Stucture of amyloid fibrils and mechanism of amyloid formation

Es sind sogenannte Amyloidfibrillen, die für eine Reihe von Krankheiten wie Alzheimer, Parkinson und Creutzfeldt-Jakob verantwortlich gemacht werden. Wie diese faserartigen Eiweiß-Verklumpungen aufgebaut sind, wie sie sich bilden und analysieren lassen, darüber diskutieren mehr als 200 Wissenschaftler vom 8. bis 11. Februar 2009 auf einer internationalen Konferenz in Halle (Saale). Die Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg (MLU) und die die Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung organisieren die Konferenz zusammen mit weiteren Partnern.

"Mit dieser Konferenz bringen wir Forschergruppen zusammen, die bereits Durchbrüche bei der Erforschung der Thematik erzielt haben oder von denen zu erwarten ist, dass in den nächsten Jahren wesentliche Ergebnisse liefern können", sagt Tagungsleiter PD Dr. Marcus Fändrich von der Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung. Unter seiner Führung wird im biowissenschaftlichen Exzellenznetzwerk der Martin-Luther-Universität im April ein neuer Forschungscluster eingerichtet, der sich mit der Proteinfaltung bei der Alzheimerschen Krankheit beschäftigt. "Das Thema unserer Konferenz passt eben hervorragend zum Forschungsstandort Halle", so Fändrich.

Die Bildung von Amyloidfibrillen ist ein Charakteristikum mehrerer schwerer Krankheiten. "Die Amyloidfibrillen sind abnormale Strukturzustände von prinzipiell normalen, körpereigenen Eiweißen", erläutert Marcus. Fändrich. "Ihre genaure Struktur ist bislang unzureichend verstanden, mit den traditionellen Verfahren der biophysikalischen Analyse können sie nur schwer bearbeitet werden." Die Arbeitsgruppe von Marcus Fändrich wendet daher in Zusammenarbeit mit der Gruppe von Niko Grigorieff (Brandeis University, Waltham, USA) die Kryo-Elektronenmikroskopie an. Im vergangen Jahr gelang es ihnen, das bislang genaueste Bild einer Alzheimer-Amyloidfibrille zu erzeugen. "Die Entwicklung verbesserter oder neuer Verfahren zur Strukturanalyse führte in der letzten Zeit zu einer Fülle neuer Daten, die uns bereits vieles besser verstehen lassen", führt Fändrich aus. "Wir lernen den Gegner, den es zu bekämpfen gilt, immer konkreter kennen."

Mehr als 200 Teilnehmer aus über 20 Ländern werden zur Konferenz im Audimax der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg erwartet. 17 hochkarätige Vortragende sind eingeladen, darunter drei der weltweit angesehensten Proteinwissenschaftler: Professor Christopher M. Dobson (University of Cambridge), David Eisenberg (University of California, Los Angeles) und Jeffrey W. Kelly (The Scripps Research Institute in La Jolla, Kalifornien).

Die Tagung "Structure of Amyloid Fibrils and Mechanism of Amyloid Formation" wird von folgenden Partnern veranstaltet: Martin-Luther Universität Halle-Wittenberg, Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung, Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG), DFG-Sonderforschungsbereich 610, DFG-Graduiertenkolleg 1026, Bunsen-Gesellschaft für Physikalische Chemie, Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie, Center for Integrated Protein Science München (CIPSM).

Hinweise zur Teilnahme:

Termin:

08.02.2009 ab 17:00 - 11.02.2009 12:10

Veranstaltungsort:

Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Auditorium Maximum
Universitätsplatz 10
06108 Halle (Saale)
Sachsen-Anhalt
Deutschland

Zielgruppe:

Wirtschaftsvertreter, Wissenschaftler

Relevanz:

international

Sachgebiete:

Biologie, Chemie, Medizin

Arten:

Eintrag:

03.02.2009

Absender:

Claudia Lippmann

Abteilung:

Pressestelle

Veranstaltung ist kostenlos:

nein

Textsprache:

Deutsch

URL dieser Veranstaltung: http://idw-online.de/de/event26146


Hilfe

Die Suche / Erweiterte Suche im idw-Archiv
Verknüpfungen

Sie können Suchbegriffe mit und, oder und / oder nicht verknüpfen, z. B. Philo nicht logie.

Klammern

Verknüpfungen können Sie mit Klammern voneinander trennen, z. B. (Philo nicht logie) oder (Psycho und logie).

Wortgruppen

Zusammenhängende Worte werden als Wortgruppe gesucht, wenn Sie sie in Anführungsstriche setzen, z. B. „Bundesrepublik Deutschland“.

Auswahlkriterien

Die Erweiterte Suche können Sie auch nutzen, ohne Suchbegriffe einzugeben. Sie orientiert sich dann an den Kriterien, die Sie ausgewählt haben (z. B. nach dem Land oder dem Sachgebiet).

Haben Sie in einer Kategorie kein Kriterium ausgewählt, wird die gesamte Kategorie durchsucht (z.B. alle Sachgebiete oder alle Länder).