idw – Informationsdienst Wissenschaft

Nachrichten, Termine, Experten

Grafik: idw-Logo
Science Video Project
idw-Abo

idw-News App:

AppStore

Google Play Store



Instanz:
Teilen: 
01.12.2006 11:17

Bester Master der RUB-Biochemie: Wie das Ras-Protein unter natürlichen Bedingungen funktioniert

Dr. Josef König Dezernat Hochschulkommunikation
Ruhr-Universität Bochum

    Das Ras-Protein ist der molekulare Schalter des Zellwachstums: Ist er defekt, können Zellen unkontrolliert wachsen. In ca. 30 Prozent aller menschlichen Tumore ist das Ras mutiert. Wie das Protein in Lösung funktioniert, ist weitestgehend erforscht. Wichtig ist aber, wie es unter natürlichen Bedingungen, d.h. über Ankerverbindungen angekoppelt an die Zellmembran, mit anderen Proteinen wechselwirkt. Diese Prozesse hat Daniel Filchtinski, M. Sc., in der Arbeitsgruppe Protein-Interaktion (Prof. Dr. Christian Herrmann, Abteilung Physikalische Chemie I) experimentell untersucht. Für seine Arbeit - eine der ersten im neuen Bachelor-Master-Studiengang Biochemie der RUB - wurde er mit dem Masterpreis 2006 der Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie ausgezeichnet.

    Bochum, 01.12.2006
    Nr. 409

    Wie das Ras-Protein unter natürlichen Bedingungen funktioniert
    Künstliche Zellmembran ermöglicht Experimente
    Preis für die beste Master-Arbeit der RUB-Biochemie

    Das Ras-Protein ist der molekulare Schalter des Zellwachstums: Ist er defekt, können Zellen unkontrolliert wachsen. In ca. 30 Prozent aller menschlichen Tumore ist das Ras mutiert. Wie das Protein in Lösung funktioniert, ist weitestgehend erforscht. Wichtig ist aber, wie es unter natürlichen Bedingungen, d.h. über Ankerverbindungen angekoppelt an die Zellmembran, mit anderen Proteinen wechselwirkt. Diese Prozesse hat Daniel Filchtinski, M. Sc., in der Arbeitsgruppe Protein-Interaktion (Prof. Dr. Christian Herrmann, Abteilung Physikalische Chemie I) experimentell untersucht. Für seine Arbeit - eine der ersten im neuen Bachelor-Master-Studiengang Biochemie der RUB - wurde er mit dem Masterpreis 2006 der Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie ausgezeichnet.

    Anker hält das Protein fest

    Das Protein Ras (von Ratten Sarkoma Virus) wird in Zellen durch hydrophobe Anker wie Farnesyl- oder Palmitoylreste an der Zellmembran gebunden. Im aktiven Zustand kann das Protein mit sog. Effektorproteinen wechselwirken, die Prozesse wie Zellwachstum und -differenzierung in Gang setzen. Zwar ist die Ras-Effektor-Wechselwirkung in Lösung sehr gut erforscht. Aber man weiß wenig darüber, was passiert, wenn Ras wie in den Zellen an eine Membran gebunden ist.

    Winzige Partikel mit künstlicher Membran beschichtet

    Um das zu erforschen, stellte Daniel Filchtinski zunächst das mit dem hydrophoben Anker versehene Protein her (Kooperation mit Dr. Bercker von Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie in Dortmund). Um die Ras-Effektor-Wechselwirkung studieren zu können, brauchte er künstliche Membranen. Dazu brachte er Lipidschichten auf 200 nm kleine Silica-Partikel auf. An diese "lipidierten" Nanopartikel wurde das mit dem hydrophoben Anker versehene Ras gebunden. Abschließend hat er durch verschiedene, Fluoreszenz-gestützte Techniken die Interaktion zwischen Effektoren und auf den Membranpartikeln verankertem Ras quantitativ charakterisiert. Die Methode bietet die Möglichkeit, die Protein-Wechselwirkung an den Membranen zu verstehen, vor allem bei Ras, das eine wichtige Rolle bei der Krebsentstehung spielt. "Damit hat Daniel Filchtinski nicht nur erste, interessante Daten zur Ras-Interaktion in seiner natürlichen Membran-Umgebung erhalten, sondern er hat ein System etabliert, das weitergehende Untersuchungen zu Protein-Wechselwirkungen an Membranen erlaubt - ein sehr aktuelles Forschungsthema", sagte Prof. Dr. Rolf Heumann in seiner Laudatio für den Preisträger.

    Promotion begonnen

    Daniel Filchtinski, der schon vor seinem Abschluss einen viermonatigen Forschungsaufenthalt am Weizmann Institute of Science in Israel absolviert hat, um dort theoretische Methoden und Computerprogramme zur Berechnung von Protein-Wechselwirkungen zu erlernen, wird sich seinem Thema auch weiterhin widmen: Seit Anfang November arbeitet er an seiner Promotion. Weitere Projekte umfassen die grundlegenden Fragen nach der Protein-Interaktion von Ras und wie sie reguliert werden kann, um die zur Krebsentstehung führenden Mutationen ausgleichen zu können.

    Weitere Informationen

    Daniel Filchtinski, M.Sc., Arbeitsgruppe Protein-Interaktion, Tel.: 0234/32-24109, Fax: 0234/32-14785, E-Mail: Fildan@web.de


    Bilder

    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Biologie, Chemie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Informationstechnik, Medizin
    überregional
    Forschungsergebnisse
    Deutsch


     

    Hilfe

    Die Suche / Erweiterte Suche im idw-Archiv
    Verknüpfungen

    Sie können Suchbegriffe mit und, oder und / oder nicht verknüpfen, z. B. Philo nicht logie.

    Klammern

    Verknüpfungen können Sie mit Klammern voneinander trennen, z. B. (Philo nicht logie) oder (Psycho und logie).

    Wortgruppen

    Zusammenhängende Worte werden als Wortgruppe gesucht, wenn Sie sie in Anführungsstriche setzen, z. B. „Bundesrepublik Deutschland“.

    Auswahlkriterien

    Die Erweiterte Suche können Sie auch nutzen, ohne Suchbegriffe einzugeben. Sie orientiert sich dann an den Kriterien, die Sie ausgewählt haben (z. B. nach dem Land oder dem Sachgebiet).

    Haben Sie in einer Kategorie kein Kriterium ausgewählt, wird die gesamte Kategorie durchsucht (z.B. alle Sachgebiete oder alle Länder).