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Gene für Prion-Proteine beim Lachs und Kugelfisch identifiziert
München, 13. März 2003 - Wissenschaftler der Ludwig-Maximilians-Universität haben in Zusammenarbeit mit Forschern des Robert-Koch-Instituts, Berlin, das Gen für ein Prion-Protein beim Lachs entschlüsselt. Prion-Proteine werden von Nervenzellen gebildet, stehen aber auch in Zusammenhang mit "transmissiblen spongiformen Enzephalopathien" (TSE), also übertragbaren Erkrankungen des Gehirns, die zum Tode führen. Bekannte Beispiele dafür sind BSE bei Rindern und Scrapie bei Schafen. Menschen können verschiedene TSE entwickeln, unter anderem die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD). Das Projekt "TSE bei Fischen" wurde im Rahmen des Prion-Forschungsverbundes durchgeführt, der von der Bayerischen Staatsregierung gefördert wird.
"Unsere bisherigen Analysen zeigen eine überraschend hohe Übereinstimmung der Sequenz des Fisch-Prion-Proteins und der im Menschen", berichtet Prof. Rudolf Hoffman, Projektleiter und Vorstand des Instituts für Zoologie, Fischereibiologie und Fischkrankheiten der LMU. "Allerdings ist die Übertragung einer TSE von Fischen auf den Menschen doch sehr unwahrscheinlich, weil Mensch und Fisch nicht sehr nahe verwandt sind. Ausschließen lässt es sich aber nicht: Spontanfälle der neuen Form der CJD beim Menschen lassen sich nie auf ein bestimmtes Ereignis zurückführen."
Eine normale Form der Prion-Proteine wird beim Menschen und sehr vielen Tierarten im Gehirn gebildet. Nach heute weitgehend akzeptierter Theorie soll eine andere Form dieser Prionen, die sich nur in der dreidimensionalen Struktur, nicht aber in der Sequenz von ihrem "gesunden" Pendant unterscheidet, für eine Reihe tödlicher Erkrankungen ursächlich sein. Die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen bewirkt ein Absterben von Nervenzellen im Gehirn. Die Patienten verlieren die Bewegungskontrolle, werden dement, paralysiert und sterben letztlich daran. Auch wenn eindeutige Beweise ausstehen, gibt es starke Hinweise darauf, dass der Verzehr von BSE-Rindern beim Menschen eine neue Form der CJK auslösen kann.
Ob Fische an TSE erkranken können, lässt sich noch nicht beantworten. "Spontane TSE bei Fischen ist nicht bekannt", berichtet Professor Hoffmann. "Allerdings ist eine derartige Beobachtung auch nicht leicht zu machen, weil Fische mit Störungen im zentralen Nervensystem sehr schnell durch Raubfische oder durch Artgenossen in einer Zucht beseitigt werden. Einzelne verendete Tiere werden nicht untersucht, und klinisch auffallende Beobachtungen bei Einzeltieren sind bei der heutigen Massenhaltung de facto auch nicht möglich." Besonders schwer ist der Nachweis von TSE bei Knochenfischen - zu denen der Lachs ebenso wie die meisten anderen in europäischen Zuchten genutzten Fischarten gehört -, weil die Tiere mehrere Kopien des Gens für Prion-Proteine haben könnten. Diese unterscheiden sich in ihrer Sequenz, die aber entscheidend ist für die Fähigkeit, sich in die infektiöse Form des Prion-Proteins zu falten.
Ein Knochenfisch, bei dem bereits zwei verschiedene Kopien des Gens für das Prion-Protein entschlüsselt wurden, ist der japanische Kugelfisch Fugu rubripes. Als ein wichtiges Untersuchungsobjekt von Genomforschern verhalf er Professor Hoffmann gemeinsam mit seiner Mitarbeiterin Dr. Birgit Oidtmann und Dr. Michael Baier vom Berliner Robert-Koch-Institut zum Durchbruch. Denn die DNA-Sequenz des Kugelfisches ist fast vollständig entschlüsselt, was den Forschern die Suche nach den Kopien des Prion-Proteins erleichterte. Diese Daten wiederum ermöglichten eine gezielte und letztlich auch erfolgreiche Fahndung nach dem Prion-Gen im Lachs-Genom.
Der dramatische Anstieg von BSE bei Rindern in den letzten zwei Jahrzehnten, vor allem in Großbritannien, wird darauf zurückgeführt, dass Tierkörpermehl an die Tiere verfüttert wurde. Zu Pulver verarbeitet wurden dabei auch an Scrapie erkrankte Schafe, wobei die Kadaver nicht genug erhitzt wurden, um die fehlgefalteten Prionen zu zerstören. Ausgangspunkt für die Untersuchungen der Münchner Forscher war, dass in Großbritannien Tierkörpermehle auch in Lachsfarmen verfüttert wurden. "Hypothetisch hätte sich dort auch eine Übertragungskette aufbauen können", so Prof. Hoffmann. "Voraussetzung dafür wäre, dass Lachse entsprechende Prion-Proteine bilden, was nicht bekannt war, jetzt aber von uns bewiesen werden konnte. Innerhalb der Fischbestände hätten sich die veränderten Prionen dann durchaus halten können, weil auch Fischreste zu Mehl verarbeitet und verfüttert werden - vor allem Schädel und Wirbelsäulen, und damit das bei TSE befallene zentrale Nervensystem."
Die Forscher aus München und Berlin werden auch weiterhin der Frage nach TSE bei Fischen gemeinsam nachgehen, wobei sie auf eine Nachfolgefinanzierung angewiesen sind. "Mittlerweile ist es zwar verboten, Tierkörpermehle an Lachse zu verfüttern", so Hoffmann. "Wir wollen aber trotzdem Versuche mit Fischprionen im Reagenzglas und auch Infektionsversuche an Fischen durchführen, um endgültig zu klären, ob eine Gefährdung für den Menschen besteht. Bis dahin erscheint es allerdings sinnvoll, das Verfütterungsverbot beizubehalten."
Ansprechpartner:
Professor Dr. Rudolf Hoffmann
Fakultät für Veterinärmedizin,
Institut für Zoologie, Fischereibiologie und Fischkrankheiten
phone: +49 89 21802282
e-mail: R.Hoffmann@zoofisch.vetmed.uni-muenchen.de
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Biologie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Informationstechnik, Medizin
überregional
Forschungsergebnisse, Forschungsprojekte
Deutsch
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