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Wissenschaftler des Hans-Knöll-Institutes (HKI) sind im Verständnis eines bakteriellen Tarnmechanismus einen entscheidenden Schritt weitergekommen: In enger Zusammenarbeit mit deutschen und britischen Wissenschaftlern gelang es ihnen, die atomare Struktur eines Eiweißes aufzuklären, mit dessen Hilfe sich der Krankheitserreger Borrelia burgdorferi vor der menschlichen Immunantwort "versteckt". Die Ergebnisse erschienen jetzt in der hochrangigen Fachzeitschrift "Nature Structural and Molecular Biology".
Jena, den 08.03.05 Borrelia burgdorferi wird durch den Biss von Zecken auf den Menschen übertragen und verursacht die Lyme-Borreliose. Die Erkrankung ist mit rund 75.000 Fällen pro Jahr sowohl in Nordamerika als auch Europa und Asien außerordentlich weit verbreitet. Nach der Infektion kommt es zunächst zu Hautreaktionen, die oft von selbst wieder verschwinden. Daneben können allerdings auch eine Reihe schwererer Symptome auftreten, die neben der Haut das Nervensystem, das Herz und die Gelenke betreffen.
Wie andere Krankheitserreger auch, lösen Borrelien eine Reaktion des menschlichen Immunsystems aus. Bestimmte Stämme sind jedoch in der Lage, die Abwehr auszutricksen, indem sie sich als menschliche Zellen tarnen. Prof. Dr. Peter Zipfel, Leiter der Abteilung Infektionsbiologie am HKI, beschäftigt sich schon seit Jahren mit diesem Phänomen. In Kooperation mit Forschern in Frankfurt und Heidelberg hatte er 2002 aufklären können, dass die Mikroben an ihrer Oberfläche Faktor H binden, ein menschliches Eiweiß, das normalerweise körpereigene Zellen vor einem Angriff durch das Immunsystem schützt. Die Abwehr des Betroffenen ist so nicht mehr in der Lage, die Bakterien als "feindlich" zu erkennen und lässt sie unbehelligt (siehe auch HKI-Pressemitteilung vom 29.07.2002).
"Fernziel der Untersuchungen war es, aus dem Verständnis dieses Mechanismus neue Strategien der Behandlung abzuleiten", erläutert Prof. Zipfel. Diesem Ziel sei man nun durch die Zusammenarbeit mit Wissenschaftlern in Oxford näher gekommen, fährt der Biologe fort: "Die Borrelien binden Faktor H mit Hilfe eines bestimmten Eiweißes auf ihrer Oberfläche, dessen atomare Struktur wir jetzt veröffentlicht haben. Die Kristalle dieses Eiweißes enthalten zwei identische Kopien des Moleküls." Nachdem man nun diese chemische Struktur genau kenne, sei es möglich, in den Naturstoff Bibliotheken des HKIs gezielt nach geeigneten Arzneimitteln zu suchen. "Wenn man weiß, an welcher Stelle ein Wirkstoff sinnvollerweise ansetzen sollte, kann man mit Hilfe des so genannten Drug Designs effektive Substanzen herstellen, die dem Krankheitserreger die Möglichkeit nehmen, sich zu tarnen", so Zipfel.
Das Projekt ist ein weiteres Beispiel für die erfolgreiche Arbeit des HKI auf dem Gebiet der Infektionsbiologie und für die fruchtbare Zusammenarbeit mit renommierten Forschergruppen im In- und Ausland.
Ansprechpartner:
Prof. Dr. Peter Zipfel
Abteilung Infektionsbiologie
Tel.: 03641/ 65 69 00
Fax: 03641/ 65 69 02
E-Mail: peter.zipfel@hki-jena.de
Originalpublikation: Frank S. Cordes, Pietro Rovesi, Peter Kraiczy, Markus M. Simon, Volker Brade, Oliver Jahraus, Russel Wallis, Christine Skerka, Peter F. Zipfel, Reinhard Wallich and Susan M Lea:
A novel fold dor the factor H-binding protein BbCRASP-1 of Borrelia burgdorferi
Nature Structural & Molecular Biology, Vol 12, No. 3, p. 276-7; March 2005
Criteria of this press release:
Biology, Chemistry, Information technology, Medicine, Nutrition / healthcare / nursing
transregional, national
Research results
German
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