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Die Arbeitsgruppe von Prof. Markus Grütter der Universität Zürich konnte in Zusammenarbeit mit Forschern der Gruppe von Prof. Rudi Glockshuber von der ETH Zürich die atomare Struktur zweier Eiweisse bestimmen, deren Komplex eine wichtige Rolle in der Energiegewinnung ohne Sauerstoff des Bakteriums Escherichia coli spielt. Das bessere Verständnis der Energiegewinnung von Bakterien ist eine Voraussetzung, um krankheitserregende Bakterien besser bekämpfen zu können. Die Resultate sind in der amerikanischen Wissenschaftszeitschrift Structure (Volume 13, Issue 7, 2005) publiziert worden. Das Projekt fand im Rahmen des nationalen Forschungsschwerpunktes Strukturbiologie statt.
Forschungsarbeiten, welche Interaktionen zwischen Proteinen untersuchen und die strukturbiologische Aufklärung von atomaren Proteinstrukturen werden immer wichtiger. Anhand der Strukturen von Protein-Protein-Komplexen können Rückschlüsse auf Stoffwechselwege und andere zelluläre Prozesse gezogen und das Verständnis für Lebensvorgänge erweitert werden.
Ein lebenswichtiger Prozess
Die Forschungsteams um Markus Grütter und Rudi Glockshuber befassen sich mit Proteinen, die für die Energiegewinnung ohne Sauerstoff des Bakteriums Escherichia coli wichtig sind. Dieser Prozess ist so interessant für die Forscher, weil er in allen Lebewesen zent-ral für die Energiegewinnung und somit grundlegend für das Leben ist. Konkret geht es um die Frage, wie Elektronen von Protein zu Protein übertragen werden, um letztlich das für die Atmungskette wichtige Protein Cytochrom c funktionsbereit zu machen. Untersucht haben die Forscher die Proteine DsbD und CcmG. Deren Zusammenwirken bei der Reifung von Cytochrom c war bisher umstritten.
Erst das Zusammenspiel von DsbD und CcmG bringt Elektronen in Fluss
Durch biochemische Experimente konnte gezeigt werden, dass beide Proteine DsbD und CcmG für diesen Prozess nötig sind. Die atomare Struktur beweist, dass die beiden Eiweisse einen Komplex bilden, also direkt miteinander interagieren, um ihre Funktion wahrzunehmen. Dabei werden Elektronen von DsbD auf CcmG übertragen. In weiteren Schritten überträgt CcmG diese Elektronen via andere Proteine (CcmH) auf Cytochrom c zu dessen Aktivierung.
Die Flexibilität von DsbD erlaubt vielseitige Interaktionen
Die Analyse der Kontaktfläche zwischen den beiden Proteinen DsbD und CcmG brachte zudem neue Erkenntisse über die Mechanismen, welche für die Übertragung von Elektronen von DsbD auf andere Proteine notwendig sind. Es zeigte sich, dass DsbD strukturell so flexibel ist, dass es mit Proteinen ganz unterschiedlicher Stoffwechselwege interagieren kann. So konnten die Forscher schon in einer früheren Arbeit die Interaktion von DsbD mit dem Protein DsbC zeigen, wo es um etwas ganz anderes, nämlich die Repartur falsch gefalteter Protein geht. Die neusten Ergebnisse der Forscher sind deshalb von grundlegender Bedeutung für das Verständnis des Elektronentransports und für die Art wie Proteine miteinander interagieren.
Die Forschungsgruppen von Prof. Dr. Markus G. Grütter (Universität Zürich) und Prof. Dr. Rudi Glockshu-ber (ETH Zürich) sind Mitglieder des NCCR Strukturbiologie. Der NCCR Strukturbiologie ist eines von 14 Schwerpunktsprogrammen des Schweizerischen Nationalfonds. Im Zentrum steht die Aufklärung von Proteinstrukturen und deren Funktion. Dem Programm angeschlossen sind an die 200 Forschende der Universitäten Zürich und Basel, der ETH Zürich, des Paul Scherrer Instituts und der Universität Lausanne. Unterstützt wird das Programm vom Nationalfonds, der Universität Zürich und der ETH Zürich.
Kontakt:
Prof. Dr. Markus G. Grütter,
Tel: 044 635 55 80
E-Mail: gruetter@bioc.unizh.ch
http://www.structuralbiology.unizh.ch.
Die Abbildung zeigt den Protein-Protein-Komplex zwischen DsbD (in roter Farbe; rechts) und CcmG (in ...
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Criteria of this press release:
Biology, Chemistry, Information technology, Medicine, Nutrition / healthcare / nursing
transregional, national
Research results, Transfer of Science or Research
German
Die Abbildung zeigt den Protein-Protein-Komplex zwischen DsbD (in roter Farbe; rechts) und CcmG (in ...
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