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Rasant schnell transportieren Bakterien mit Hilfe des Proteins Bakteriorhodopsin Protonen durch ihre Zellmembran nach außen. Wie diese lichtbetriebene "Pumpe" im Detail funktioniert, haben Wissenschaftler der DFG-Forschergruppe 436 "Grenzflächenwasser" an der Ruhr-Universität jetzt herausgefunden. Dank virtuellem Labor im Supercomputer konnten sie beobachten, wie die Wassermoleküle im Innern des Proteins kleine Ketten bilden. Man kann sich vorstellen, dass diese Ketten die Protonen wie ein "Nano-Stromkabel" bis auf die Außenseite der Zellmembran leiten. "Dieses Ergebnis stützt die Auffassung, dass Wasser in vielen natürlich vorkommenden Proteinen nicht nur sozusagen ein passiver Beobachter ist, sondern im Gegenteil, eine wesentliche funktionelle Rolle spielt", erklärt Professor Dominik Marx (Lehrstuhl für Theoretische Chemie). Die Ergebnisse sind in der aktuellen online-Ausgabe der Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS) veröffentlicht.
Bochum, 17.04.2007
Nr. 135
Wie Protonen durch die Zellmembran wandern
Bakteriorhodopsin im virtuellen Labor untersucht
RUB-Chemiker berichten in PNAS
Rasant schnell transportieren Bakterien mit Hilfe des Proteins Bakteriorhodopsin Protonen durch ihre Zellmembran nach außen. Wie diese lichtbetriebene "Pumpe" im Detail funktioniert, haben Wissenschaftler der DFG-Forschergruppe 436 "Grenzflächenwasser" an der Ruhr-Universität jetzt herausgefunden. Dank virtuellem Labor im Supercomputer konnten sie beobachten, wie die Wassermoleküle im Innern des Proteins kleine Ketten bilden. Man kann sich vorstellen, dass diese Ketten die Protonen wie ein "Nano-Stromkabel" bis auf die Außenseite der Zellmembran leiten. "Dieses Ergebnis stützt die Auffassung, dass Wasser in vielen natürlich vorkommenden Proteinen nicht nur sozusagen ein passiver Beobachter ist, sondern im Gegenteil, eine wesentliche funktionelle Rolle spielt", erklärt Professor Dominik Marx (Lehrstuhl für Theoretische Chemie). Die Ergebnisse sind in der aktuellen online-Ausgabe der Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS) veröffentlicht.
Wasser und Proteine: Innen nass!
Das Bakteriorhodopsin arbeitet wie eine mit Lichtenergie angetriebene Pumpe, die Protonen (Wasserstoffkerne) gegen einen 10.000-fachen Konzentrationsunterschied durch die Zellmembran aus der Zelle heraus drückt. Bakteriorhodopsin reicht durch die Zellmembran hindurch und bildet sieben Spiralen (Helices), die so gepackt sind, dass sie eine Röhre bilden, in die sich kleine "Wasserpfützen" (Clusternetzwerke) einlagern können. So entsteht ein wassergefüllter Kanal für den kontrollierten Transport von Protonen durch die Zellwand. Der eigentliche Transportprozess lässt sich experimentell nur schwierig untersuchen. Eine der wenigen Möglichkeiten dazu ist die zeitaufgelöste Infrarotspektroskopie, wie sie in Bochum auf höchstem Niveau betrieben wird (siehe u.g. Presseinformationen). "Deren Ergebnisse, die Infrarot-Spektren, geben deutliche Hinweise darauf, dass dieses interne Wasser eine wesentliche Rolle beim Transport von Protonen durch Bakteriorhodopsin spielt", so Prof. Marx. Allerdings lassen sich die Spektren nicht unmittelbar und eindeutig in atomistisch aufgelöste Bilder übersetzen. "Der Clou besteht darin, dass sich einzelne Wassermoleküle während der Wanderung der Protonen permanent zersetzen und wieder zusammensetzen, also andauernd kleinen chemischen Reaktionen unterworfen sind. Wie wir seit Jahren für verschiedene Systeme zeigen konnten, erklärt erst dieses Phänomen die rasant schnelle Bewegung von Protonen in Wassernetzwerken, und womöglich auch die Effizienz von Bakteriorhodopsin", erläutert Prof. Marx.
Virtuelle Experimente: Tiefe Einblicke mit TeraFlops
Prof. Marx und seine Mitarbeiter bedienen sich daher eines "virtuellen Labors": Sie untersuchen seit Jahren die Bewegung von Protonen in Wassernetzwerken mit modernsten Computersimulationen. Im Fall von Bakteriorhodopsin mussten sie erstmals eine so genannte Multiskalenmethode einsetzen, um die lokale Situation des Protons genau beschreiben und gleichzeitig die Umgebung in die Rechnung einbeziehen zu können, also das Protein selbst, aber auch die Zellmembran und die umgebende Zellflüssigkeit. "Diese biophysikalische Fragestellung war eine enorme Herausforderung für uns, so dass unsere Arbeiten erst nach mehreren Jahren zum Durchbruch geführt haben", so Prof. Marx. Anhand von Computersimulationen gelang ihm nun zusammen mit Dr. Gerald Mathias der direkte Nachweis, dass bestimmte Infrarotsignale der bakteriellen Protonenpumpe von eingelagerten Wassermolekülen stammen, die ein zusätzliches Proton beherbergen. "Man kann sich vorstellen, dass dieser Wassercluster wie ein Schwamm Protonen aufnehmen, speichern und wieder abgeben kann", veranschaulicht Dr. Mathias. Letztlich wird dieses Proton nach Lichteinfang des Proteins an die Außenseite der Bakterienmembran abgegeben. Der Prozess ermöglicht so bakterielle Photosynthese und damit Leben.
Von Clustern, Ketten und Quantenmechanik
"Interessanterweise scheinen die eingelagerten Wassermoleküle kleine Ketten zu bilden, entlang derer sich das Proton leicht fortbewegen kann", so Dr. Mathias. "Man kann nun spekulieren, dass solche Ketten oder 'Drähte' die Protonen durch die Zellwand leiten, ähnlich wie ein Kupferkabel den elektrischen Strom in der Wand." Um diesen Aspekt weiter zu untersuchen, kam Dr. Alain Chaumont als Humboldt-Stipendiat an den Lehrstuhl von Prof. Marx. Überraschend für die Forscher waren die sehr niedrigen Energiebarrieren, die das Proton während seiner Reise überwinden muss. Die virtuellen Experimente geben indirekte Hinweise darauf, dass sogar quantenmechanische Prozesse (die so genannten Nullpunktschwingungen) relevant sind und eine zusätzliche "Schmiere" für den Prozess liefern. "Wie so oft in der Wissenschaft wird ein Problem gelöst, aber gleichzeitig werden neue Fragen aufgeworfen", so Prof. Marx. "Um sie zu untersuchen müssen wir allerdings unsere Simulationsmethode weiterentwickeln - im Kopf klappt das schon, aber es muss noch programmiert werden ..."
Titelaufnahme
G. Mathias and D. Marx, Structures and Spectral Signatures of Protonated Water Networks in Bacteriorhodopsin. In: Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), Published online before print April 16, 2007, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 10.1073/pnas.0609229104 http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/0609229104v1
Weitere Informationen
Prof. Dr. Dominik Marx, Lehrstuhl für Theoretische Chemie der Ruhr-Universität Bochum, 44780 Bochum, NBCF 03/296, Tel. 0234/32-28083, Fax: 0234/32-14045, E-Mail: dominik.marx@theochem.rub.de
http://Animationen und weitere Informationen im Internet
http://www.theochem.rub.de/go/br.html
http://Lehrstuhl-Homepage
http://www.theochem.rub.de
http://Presseinformationen zur experimentellen Infrarotspektroskopie von Bakteriorhodopsin
http://www.pm.rub.de/pm2005/msg00081.htm
http://www.pm.rub.de/pm2005/msg00353.htm
Bakteriorhodopsin (grün) in der Zellmembran eingebettet in Wasser(oben/unten). Der Retinalfarbstoff ...
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Ein "Draht" aus Wassermolekülen in Bakteriorhodopsin. Die Elektronendichte (durchsichtige Oberfläche ...
None
Criteria of this press release:
Biology, Chemistry, Information technology
transregional, national
Scientific Publications
German
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