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12/03/2007 08:41

Bayreuther Forschung zum Verständnis der Bindung gasförmiger Substrate an komplexe biologische Metallzentren

Jürgen Abel M. A. Pressestelle
Universität Bayreuth

    Einen Beitrag zum Verständnis der Bindung gasförmiger Substrate an komplexe biologische Metallzentren haben jetzt die Bayreuther Biochemiker Jae-Hun Jeoung und Holger Dobbek in der neuesten Ausgabe von SCIENCE veröfffentlicht.

    Bayreuth (UBT). Die biologischen Umsetzungen gasförmiger Substrate, wie Stickstoff, Wasserstoff, Kohlendioxid (CO2), Kohlenmonoxid (CO) und Methan, sind von zentraler Bedeutung für die biogeochemischen Stoffkreisläufe der Erde. Katalysiert werden diese Reaktionen zumeist von Enzymen mit komplexen Eisen- und Schwefel-haltigen Metallzentren, die mit weiteren Übergangsmetallen, wie Nickel und Molybdän, vergesellschaftet sein können. Diese Enzyme sind eine Synthese eines sulfidischen Minerals mit einem Polypeptid. Wie die komplexen biologischen Metallzentren ihre gasförmigen Substrate binden und aktivieren, ist noch weitgehend unbekannt, da Komplexe der Metalloenzyme mit ihren Substraten meist instabil sind.
    In der neuesten Ausgabe von SCIENCE berichten die Bayreuther Biochemiker Jae-Hun Jeoung und Holger Dobbek über die Struktur des Enzyms Kohlenmonoxid-Dehydrogenase im Komplex mit CO2. Die Kristallstruktur zeigt wie CO2 durch die Bindung an ein Nickel- und ein Eisen-Ion des Enzyms aktiviert wird. Zwei weitere Strukturen der Kohlenmonoxid-Dehydrogenase identifizieren die Bindestelle des Kosubstrates Wasser am Ni, Fe-Zentrum. Im Kontext mit spektroskopischen Untersuchungen ist es nun möglich einen detailierten Katalysemechanismus der enzymatischen CO-Oxidation / CO2-Reduktion (CO + H2O ? CO2 + 2H+ + 2e-) zu formulieren.

    Ansprechpartner:
    Prof. Dr. Holger Dobbek
    AG Proteinkristallographie
    Universität Bayreuth
    95440 Bayreuth
    Email: holger.dobbek@uni-bayreuth.de
    http://www.px.uni-bayreuth.de/

    Referenz:
    Jae-Hun Jeoung and Holger Dobbek (2007) "Carbon Dioxide Activation at the Ni,Fe-Cluster of Anaerobic Carbon Monoxide Dehydrogenase" Science (318) 1461-1464.


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    Kohlendioxid gebunden am Ni,Fe-Zentrum der anaeroben Kohlenmonoxid-Dehydrogenase. Links Modell mit Elektronendichte, rechts das Strukturmodell.
    Kohlendioxid gebunden am Ni,Fe-Zentrum der anaeroben Kohlenmonoxid-Dehydrogenase. Links Modell mit E ...
    UBT-Pressestelle - Bild zur Veröffentlichung frei
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    Criteria of this press release:
    Biology, Chemistry, Information technology
    transregional, national
    Research results
    German


     

    Kohlendioxid gebunden am Ni,Fe-Zentrum der anaeroben Kohlenmonoxid-Dehydrogenase. Links Modell mit Elektronendichte, rechts das Strukturmodell.


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