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Die Entschlüsselung eines neuen Infektionsmechanismus, der Chancen in der Krebstherapie eröffnet, wird in der neuesten Ausgabe der renommierten internationalen Wissenschaftszeitung Nature vorgestellt. Mitverfasser ist der Chemie-Nobelpreisträger Professor Robert Huber, der als Gastprofessor am Zentrum für Medizinische Biotechnologie (ZMB) an der Universität Duisburg-Essen lehrt und forscht. Seine Arbeiten tragen wesentlichen zur Aufklärung eines neuartigen Virulenzfaktors bei.
Krankmachende Bakterien benutzen spezielle Moleküle, um die Stärke, mit der sie Organismen oder Zellen infizieren ("Virulenz"), zu erhöhen. Ein internationales Team bestehend aus Forschern der Universität Zürich, der TU München, der Universität Cardiff, der Max-Planck-Gesellschaft, der US-amerikanischen Universitäten auf Hawaii und in Kalifornien sowie der Universität Duisburg-Essen hat jetzt einen neuen Virulenzfaktor entdeckt (Syringolin A), der die Infektionsrate dadurch erhöht, dass er den Proteasomkomplex der Wirtszelle blockiert. Durch die Schwächung des Proteasoms, einer wichtigen Schaltstelle in der Zelle, die für den korrekten Abbau von Proteinen verantwortlich ist, sind die Abwehrmechanismen der Zelle zum großen Teil außer Gefecht gesetzt.
Die Wirkungsweise des Syringolin A ist zunächst bei Pflanzen gefunden und analysiert worden. Weitere Untersuchungen dieser Studie haben ergeben, dass ein ähnlicher Faktor (Glidobactin), der bei humanpathogenen Bakterien vorkommt, in gleicher Weise das Proteasom hemmt und vermutlich für die Pathogenizität verantwortlich ist. Das macht die Molekülfamilie der Syrbactine, zu der Syringolin und Glidobactin gehören, interessant für die medizinische Anwendung und Medikamententwicklung.
Der Einsatz von Proteasom-Inhibitoren könnte in der Zukunft neue Perspektiven in der Krebstherapie eröffnen. Denn die Behandlung mit Proteasom-Inhibitoren kann das Tumorwachstum hemmen und zum schnelleren Tod der Tumorzellen führen. Der erste zugelassene Proteasom-Inhibitor, Bortezomib, wird bereits zur Behandlung des Multiplen Myeloms, einer Krebserkrankung des Knochenmarks eingesetzt.
Der Chemiker Professor Robert Huber hat zusammen mit Professor Michael Groll von der Technischen Universität München mit Hilfe der Röntgenkristallographie die Struktur aufgeklärt, die zeigt, wie das Syringolin A und Glidobactin an das Proteasom binden. Die genaue Betrachtung der Kristallstruktur des Proteasoms im Komplex mit Syringolin A zeigt einen bisher unbekannten Mechanismus, wie der Faktor an die katalytischen Untereinheiten gebunden ist. Professor Robert Huber, der 1988 für die Erforschung der dreidimensionalen Struktur des photosynthetischen Reaktionszentrums den Nobelpreis für Chemie erhielt, erforscht bis heute die Strukturen medizinisch-biologisch relevanter Moleküle.
Redaktion: Beate H. Kostka, Tel. 0203/379-2430
Weitere Informationen: Dr. Lydia Didt-Koziel, Zentrum fuer Medizinische Biotechnologie (ZMB), Tel: 0201/183-3670, Mobil: 0171/10 30 502
Criteria of this press release:
Biology, Chemistry, Information technology, Medicine, Nutrition / healthcare / nursing
transregional, national
Research results
German
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