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Berliner Forschern gelang es erstmals, die Struktur des sauerstoffentwickelnden Photosystems II zu ermitteln / Veröffentlichung in Nature am 8. Februar 2001
Bitte beachten Sie den Fotohinweis.
Grüne Pflanzen, Algen und Cyanobakterien (Blaualgen) gewinnen ihre Energie durch die Photosynthese. Mit Hilfe des Sonnenlichtes wandeln sie Kohlendioxid und Wasser in Zucker sowie Sauerstoff um. Die Photosynthese arbeitet mit einer erstaunlichen primären Energieausbeute von mehr als 80 Prozent. Solarzellen, die heute im Einsatz sind, kommen auf einen viel niedrigeren Wirkungsgrad, der bei rund 30 Prozent liegt. Eine Vision vieler Wissenschaftler ist es daher, die Prinzipien der Photosynthese zu entschlüsseln und sie für die Energiegewinnung nutzbar zu machen. Dieser Prozess ist nicht nur hocheffizient, sondern auch regenerierbar und völlig umweltfreundlich. Die chemische Grundgleichung ist sehr einfach, der Mechanismus jedoch äußerst kompliziert und noch nicht vollständig aufgeklärt.
Berliner Wissenschaftlern des Max-Volmer-Instituts für Biophysikalische Chemie und Biochemie der Technischen Universität Berlin und des Instituts für Chemie, Kristallographie, der Freien Universität Berlin ist es gemeinsam gelungen, das Membranprotein Photosystem II, das den gesamten Sauerstoff in der Atmosphäre erzeugt, aus der Photosynthesemembran der Blaualge Synechococcus elongatus zu isolieren, zu kristallisieren und mit Hilfe von Röntgenstrahlen die Struktur zu ermitteln.
Innerhalb des Sonderforschungsbereiches "Protein-Kofaktor-Wechselwirkungen in biologischen Prozessen" beschäftigen sich die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler mit den am Prozess der Photosynthese beteiligten Proteinen. Im Zentrum stehen dabei die zwei großen Protein-Komplexe Photosystem I und II, die in der Photosynthese-Membran liegen. Die Photosysteme können als molekulare Maschinen betrachtet werden, die die Energie des Sonnenlichtes einfangen und in biochemisch nutzbare Energie umwandeln.
Im Photosystem II finden die ersten Teilschritte der Photosynthese statt. Hier werden den Wassermolekülen mit Hilfe der Lichtenergie Elektronen "entzogen" und Sauerstoff in die Atmosphäre freigesetzt. Die Elektronen werden über die Membran transportiert und dort auf ein organisches "Empfängermolekül", ein Chinon, übertragen. Der Protein-Komplex besteht aus einem zentralen Bereich mit einem Reaktionszentrum, einem sauerstoffentwicklenden Komplex und aus einem sogenannten Antennenkomplex. Die dort angeordneten Chlorophyll-Moleküle fangen die Lichtenergie ein.
Kristalle des Photosystems II, die an der TU Berlin gezüchtet wurden, bilden die Basis für die Strukturbestimmung. Dabei ist das Protein in den Kristallen voll aktiv, d.h. bei Belichtung steigen von der Oberfläche der Kristalle Sauerstoffbläschen auf.
Die nun vorliegende Struktur des Photosystems II besteht aus 17 Protein-Untereinheiten, von denen 14 innerhalb der Membran liegen. Sie ermöglicht zwar nicht den Blick auf jedes einzelne Atom, wohl aber auf Atomverbände und gibt damit genaue Details der Tertiär- und Quartiärstruktur preis. Eindeutig konnten auch Positionen und Struktur mehrerer Kofakto-ren, beispielsweise von drei Eisen-Atomen oder von 32 Chlorophyllen bestimmt sowie erste Strukturinformationen über den sauerstoffentwickelnden Komplex gewonnen werden. Letzterer besteht aus einem Cluster von vier Mangan-Atomen. Damit ist ein Meilenstein zum Verständnis der Photosynthese und der Wasserspaltung erreicht.
Am 8. Februar 2001 wurden die Forschungsergebnisse in Nature (A. Zouni, H. T. Witt, J. Kern, P. Fromme, N. Krauß, W. Saenger, P. Orth, Nature 409, 739) publiziert. Die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) fördert diese Grundlagenforschung im Rahmen des Sonderforschungsbereiches 498 "Protein-Kofaktor-Wechselwirkungen in biologischen Prozessen", dessen Sprecherhochschule die TU Berlin ist. An dem Photosystem-II-Projekt waren die beiden Arbeitsgruppen um Prof. Dr. Horst-T. Witt und Privatdozentin Dr. Petra Fromme der TU Berlin sowie um Prof. Dr. Wolfram Saenger und Dr. Norbert Krauß vom Institut für Chemie/Kristallographie der Freien Universität Berlin beteiligt.
Die Forschungsprojekte sollen zum besseren Verständnis der Photosynthese und damit generell der Umwandlung von Lichtenergie in chemische oder mechanische Energie beitragen. Eine notwendige Voraussetzung, um umwelt- und ressourcenschonende Energieformen für die Zukunft entwickeln zu können. Die Natur macht es in raffinierter Weise vor.
Weitere Informationen erteilt ihnen gern: Prof. Dr. Wolfgang Lubitz (Sprecher SfB 498 "Protein-Kofaktor-Wechselwirkungen in biologischen Prozessen"), Dr. Athina Zouni, Max-Volmer-Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Technische Universität Berlin, Straße des
17. Juni 135, 10623 Berlin, Tel.: 030/314-21419, -25580, -26403 Fax: 030/314-21122, E-Mail: lubitz@echo.chem.tu-berlin.de, zouni@phosis1.chem.tu-berlin.de
Die farbige Grafik können Sie unter http://www.tu-berlin.de/presse/download/fotosynthese.zip herunterladen.
Diese Medieninformation finden Sie auch im World Wide Web unter der
Adresse http://www.tu-berlin.de/presse/pi/2001/pi35.htm
Criteria of this press release:
Biology, Chemistry, Environment / ecology, Information technology, Oceanology / climate, Zoology / agricultural and forest sciences
transregional, national
Research projects, Research results
German
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