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Max-Planck-Forscher sehen mit neuen Mikroskopen Muskeln bei der Arbeit zu
Bereits zwanzig Meter vor der Ziellinie breitet Usain Bolt jubelnd die Arme aus und drosselte damit sein Tempo: Mit angezogener Handbremse läuft er 2009 in Berlin mit 9,58 Sekunden schneller als ein Mensch zuvor. Er erreicht dabei eine Höchstgeschwindigkeit von fast 45 Kilometern pro Stunde. Auch bei der kommenden Olympiade in Rio de Janeiro könnten wieder Rekorde purzeln. Mitentscheidend für den Erfolg ist dabei der Aufbau der Muskelzellen. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für molekulare Physiologie in Dortmund haben Muskelproteine analysiert und den Molekülen mit bislang unerreichter Genauigkeit bei der Arbeit zugesehen. Mit der von ihnen weiterentwickelten sogenannten Kryo-Elektronenmikroskopie lassen sich die Ursachen von Muskelerkrankungen aufklären – aber auch, was die Muskulatur von Spitzensportlern so leistungsfähig macht.
Warum können manche Menschen so viel schneller rennen als andere? Mit einer Gewebeprobe des Weltrekordlers könnten die Forscher des Dortmunder Max-Planck-Instituts diese Frage vielleicht beantworten. Das Team um Stefan Raunser hat nämlich das Zusammenspiel von Schlüsselproteinen bei der Muskelkontraktion aufgeklärt. „Mit der Kryo-Elektronenmikroskopie können wir natürliche Veränderungen von Muskelproteinen beobachten. Damit könnten wir auch herausfinden, ob sich das Zusammenspiel der Proteine bei Usain Bolt von dem bei anderen Menschen unterscheiden“, erklärt Raunser, Leiter der Abteilung Strukturelle Biochemie am Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie.
Besondere Konstellationen könnten also zu einer optimalen Kraftentwicklung führen, die andere Sprinter nicht erreichen. „Wahrscheinlich besitzen alle Spitzensportler Gene, die sie zu Höchstleistungen befähigen“, sagt Raunser. Zudem könnte Bolts Muskulatur aus einer besonders leistungsfähigen Kombination aus Fasern zusammengesetzt sein, denn Skelettmuskeln enthalten schnelle, wenig ausdauernde Muskelfasern sowie langsame, dafür aber ausdauernde Fasern.
Muskelkraft dank Aktin und Myosin
Die Protagonisten der Muskelbewegung sind das Protein Aktin, das 20 Prozent des Gewichts der Muskulatur ausmacht, und das Motorprotein Myosin, das chemische Energie in die eigentliche Bewegung umwandelt. Das Aktin bildet im Muskel lange, fadenartige Stränge: „Myosin-Moleküle benutzen das Aktin wie eine Schiene“, erklärt Julian von der Ecken, Doktorand in Stefan Raunsers Gruppe. „Wenn mehrere Millionen Myosin-Moleküle gleichzeitig auf diesen Schienen fahren, zieht sich der Muskel zusammen.“
Bei genetisch bedingten Muskelerkrankungen arbeiten Aktin und Myosin nicht mehr ausreichend zusammen – die Folge: Die Muskulatur ist geschwächt. Warum die Proteine schlechter miteinander interagieren, ist unbekannt, denn bislang konnten Wissenschaftler das Zusammenspiel der Proteine nicht mit der nötigen Genauigkeit untersuchen. Raunsers Team hat nun einen wichtigen Beitrag zum Verständnis dieser Muskelkrankheiten geleistet. So konnten sie zeigen, dass sich viele genetisch bedingte Veränderungen in einem kritischen Bereich befinden, der essenziell für die Ausbildung der Grenzfläche zwischen den Muskelproteinen ist. Veränderungen dieser Grenzfläche könnten dann beispielsweise dazu führen, dass die Aktin- und Myosin-Moleküle bei Usain Bolt & Co besonders gut miteinander interagieren und die Muskulatur dadurch leistungsfähiger wird.
„Wir stehen mit unserer Forschung erst ganz am Anfang, denn die Kontraktion eines Muskels läuft enorm schnell ab. Deshalb müssen wir den kompletten Ablauf in viele einzelne Schritte unterteilen. Trotzdem können unsere Ergebnisse als Grundlage zur Erforschung neuer Medikamente genutzt werden“, sagt Raunser.
Originalpublikation:
Julian von der Ecken, Sarah M. Heissler, Salma Pathan-Chhatbar, Dietmar J. Manstein & Stefan Raunser
Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution.
Nature (doi:10.1038/nature18295)
Ansprechpartner:
Prof. Dr. Stefan Raunser
Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund
Telefon:+49 231 133-2356Fax:+49 231 133-2399
E-Mail:
stefan.raunser@mpi-dortmund.mpg.de
Dr. Peter Herter:
Presse- und Öffentlichkeitsarbeit
Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund
Telefon:+49 231 133-2500
E-Mail:
peter.herter@mpi-dortmund.mpg.d
Auf den Bildern seines Elektronenmikroskops kann Stefan Raunser (links) selbst winzigste Details im ...
MPI f. molekulare Physiologie
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Auf den Bildern seines Elektronenmikroskops kann Stefan Raunser (links) selbst winzigste Details im ...
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