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Max-Planck-Wissenschaftler beobachten erstmals, wie bakterielle Proteine menschliche Blutgerinnungsfaktoren aktivieren und Thrombosen verursachen können
Strukturforschern des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried ist es erstmals gelungen, die Kristallstruktur einer Vorstufe des menschlichen Blutgerinnungsfaktors Thrombin im Augenblick seiner Aktivierung durch ein bakterielles Protein aufzuklären. Bereits vor dreißig Jahren hatten die Forscher einen Aktivierungs-Mechanismus postuliert, bei dem ein Fremdprotein seinen N-Terminus dazu benutzt, um eine inaktive Proteinase-Vorstufe in ihre aktive Form zu überführen. Diesen Vorgang verbildlichten sie sich als "Molekulare Sexualität". Durch die jetzt durchgeführte Kristallstrukturanalyse des Präthrombin-Komplexes mit dem bakteriellen Protein Staphylocoagulase konnte diese Hypothese nun bewiesen werden. Die Wissenschaftler veröffentlichen ihre Ergebnisse in der neuesten Ausgabe von Nature (Nature, 2. Oktober 2003).
http://www.mpg.de/bilderBerichteDokumente/dokumentation/pressemitteilungen/2003/...
Criteria of this press release:
Biology, Chemistry, Environment / ecology, Information technology, Medicine, Nutrition / healthcare / nursing, Oceanology / climate
transregional, national
Research results, Scientific Publications
German
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