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Max-Planck-Wissenschaftlern entschlüsseln mit Hilfe halbsynthetischer Proteine, wie Zellen Rab-Transportproteine "recycelt"
Zellen von Pflanzen, Tieren und Menschen beherbergen eine Vielzahl abgeschlossener Räume (Kompartimente) bzw. Organellen, zwischen denen permanent ein hohes "Verkehrsaufkommen" zu bewältigen ist. Eine wichtige Gruppe unter den "Verkehrslotsen" in diesen Zellen sind die so genannten Rab/Ypt-Guanosin-Triphosphatasen (GTPasen), deren Funktion durch ein spezielles Inhibitor-Protein (RabGDI) gesteuert wird. Doch wie diese Verkehrsregelung und -sortierung in der Zelle im Detail funktioniert, war bisher nicht bekannt, da die Aufklärung der atomaren Struktur der beteiligten Proteine an technischen Problemen scheiterte. Jetzt ist es Wissenschaftlern des Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie in Dortmund dank einer trickreichen Kombination aus chemischer Synthese und Protein-Engineering gelungen, den dabei entstehenden Proteinkomplex (Ypt1:RabGDI) "in Aktion" herzustellen, zu kristallisieren und seine atomare Struktur mit einer Auflösung von 1,5 Angstrom zu bestimmen. Dank der nun vorliegenden Struktur ist auch klar, warum eine Mutante des Inhibitor-Proteins zu einer Form von geistiger Retardierung beim Menschen führt (Science, 24. Oktober 2003).
http://www.mpg.de/bilderBerichteDokumente/dokumentation/pressemitteilungen/2003/...
Criteria of this press release:
Biology, Chemistry, Information technology, Medicine, Nutrition / healthcare / nursing
transregional, national
Research results, Scientific Publications
German
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