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Proteine sind die „Arbeitspferde“ einer jeder lebenden Zelle und für viele grundlegende Prozesse verantwortlich. Sie werden insbesondere als Biokatalysatoren im Stoffwechsel und für die Kommunikation innerhalb der Zelle und zwischen den Zellen benötigt. Viele Krankheiten entstehen durch Fehler in dieser Kommunikation. Die Ursprünge dieser Signalübertragung in Proteinen waren Anlass großer wissenschaftlicher Debatten. Erstmals haben Forscherinnen und Forscher der Universität Göttingen nun die mobilen Protonen, die diese Aufgabe in jeder lebenden Zelle erfüllen, tatsächlich beobachtet.
Dies liefert neue Erkenntnisse über die Mechanismen. Die Ergebnisse sind in der Fachzeitschrift Nature erschienen.
Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universität Göttingen unter der Leitung von Prof. Dr. Kai Tittmann und Prof. Dr. Ricardo Mata fanden einen Weg, hochwertige Proteinkristalle aus einem menschlichen Protein zu züchten. Der DESY-Partikelbeschleuniger in Hamburg ermöglichte es, Protonen (subatomare Partikel mit einer positiven Ladung) zu beobachten, die sich im Protein bewegen. Dieser überraschende „Tanz der Protonen“ zeigte, wie entfernte Abschnitte des Proteins sofort miteinander kommunizieren konnten – wie Strom, der durch einen Draht fließt. Darüber hinaus erhielt Tittmanns Gruppe hochauflösende Daten für mehrere weitere Proteine, die die Struktur einer Art Wasserstoffbindung zeigen, bei der sich zwei schwerere Atome effektiv ein Proton teilen (so genannte „low-barrier hydrogen bonds“). Die Daten zeigen, dass diese spezielle Wasserstoffbrückenbindung tatsächlich in Proteinen existiert und eine wichtige biologische Funktion innehat. Dies beendet eine jahrzehntelange Kontroverse.
„Die Protonenbewegungen, die wir beobachteten, ähneln stark dem Spielzeug, das als Newton-Pendel bekannt ist, in dem die Energie sofort entlang einer Kette von schwebenden Metallkugeln transportiert wird. In Proteinen können diese mobilen Protonen weit entfernte Teile des Proteins miteinander verbinden“, erklärt Tittmann, der auch Max-Planck-Fellow am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen ist. Der Prozess wurde mit Hilfe quantenchemischer Berechnungen im Labor von Mata simuliert. Diese Berechnungen liefern ein neues Modell für den Kommunikationsmechanismus der Protonen. Mata erklärt: „Wir wissen seit geraumer Zeit, dass sich Protonen synchron bewegen können, zum Beispiel im Wasser. Nun scheint es, dass sich Proteine so entwickelt haben, dass sie diese Protonenbewegung tatsächlich für die Signalübertragung nutzen können.“
Die Forscher sind zuversichtlich, dass dieser Durchbruch dazu führt, die Chemie des Lebens sowie Krankheitsmechanismen besser zu verstehen und neue Medikamente zu entwickeln. Dieser Fortschritt soll die Entwicklung von schaltbaren Proteinen ermöglichen, die für eine Vielzahl möglicher Anwendungen in Medizin, Biotechnologie und umweltfreundlicher Chemie eingesetzt werden können.
Prof. Dr. Kai Tittmann
Universität Göttingen
Abteilung für Molekulare Enzymologie
Julia-Lermontowa-Weg 3, 37077 Göttingen
Telefon: (0551) 39-177811
E-Mail: ktittma@gwdg.de
http://www.uni-goettingen.de/en/sh/198266.html
Prof. Dr. Ricardo Mata
Universität Göttingen
Institut für Physikalische Chemie
Tammannstraße 6, 37077 Göttingen
Telefon: (0551) 39-23149
E-Mail: rmata@gwdg.de
http://www.uni-goettingen.de/en/people/123989.html
Shaobo Dai et al. Low-barrier hydrogen bonds in enzyme cooperativity. Nature (2019). Doi: 10.1038/s41586-019-1581-9.
Ko-Erstautorin Lisa-Marie Funk analysiert Proteinkristalle.
Nora Eulig
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Forschungsteam von Prof. Dr. Kai Tittmann und Prof. Dr. Ricardo Mata
Axel Wuttke
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Criteria of this press release:
Journalists, all interested persons
Biology, Chemistry, Medicine
transregional, national
Research results, Scientific Publications
German
Ko-Erstautorin Lisa-Marie Funk analysiert Proteinkristalle.
Nora Eulig
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Forschungsteam von Prof. Dr. Kai Tittmann und Prof. Dr. Ricardo Mata
Axel Wuttke
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