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05/09/2025 10:43

Wasserstoffproduzierender und sauerstoffstabiler Biokatalysator

Meike Drießen Dezernat Hochschulkommunikation
Ruhr-Universität Bochum

    Manche Mikroorganismen produzieren bei Abwesenheit von Luft Wasserstoff. Maßgeblich dafür ich das Enzym [FeFe]-Hydrogenase. Diesen äußerst effizienten Biokatalysator würde man gern in großem Maßstab für die Herstellung von grünem Wasserstoff nutzen. Das funktionierte bislang nicht, weil das Enzym durch Sauerstoff schnell zerstört wird. Forschende der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie und des Lehrstuhls für Theoretische Chemie der Ruhr-Universität Bochum haben jedoch einen neuen Typ von sauerstoffstabiler [FeFe]-Hydrogenase isoliert und ihre Tricks für diese Sauerstoffstabilität aufgedeckt. Die Ergebnisse sind im „Journal of American Chemical Society“ vom 23. April 2025 veröffentlicht.

    Hitze liebende Bakterien

    Auf der Suche nach hochstabilen [FeFe]-Hydrogenasen nahm das Team Hitze liebende Bakterien unter die Lupe. Mithilfe von Bioinformatik-Tools fanden die Forschenden das thermophile Bakterium Thermosediminibacter oceani, das bei Temperaturen um 70 °C gedeiht und eine potenziell interessante [FeFe]-Hydrogenase besitzt.

    Nach erfolgreicher Isolierung dieser neu entdeckten [FeFe]-Hydrogenase beobachteten die Forschenden deren gute Thermostabilität und aber vor allem eine beispiellose Sauerstoffstabilität – das Enzym überlebt sogar mehrere Tage an der Luft. „Es ist so aufregend, diese hohe Stabilität zu sehen“, sagt Subhasri Ghosh, die Erstautorin der Studie.

    Erkenntnisse auf andere Enzyme übertragen

    Mithilfe von Messungen der Wasserstoffproduktion, Spektroskopie, ortsspezifischer Mutagenese und auf maschinellem Lernen basierender Strukturvorhersage sowie Molekulardynamik-Computersimulationen gewannen die Forschenden detaillierte Einblicke in den Sauerstoffschutzmechanismus. Sie fanden heraus, dass eine zusätzliche schwefelhaltige Aminosäure in der Nähe des katalytischen Zentrums für die Sauerstoffstabilität entscheidend ist. „Zusätzlich beeinflusst ein Cluster von hydrophoben Aminosäuren die Proteindynamik und hilft, die Sauerstoffresistenz zu regulieren“, sagt Prof. Dr. Lars Schäfer aus der Theoretischen Chemie. „Wir sind zuversichtlich, dass einige dieser Erkenntnisse auf andere [FeFe]-Hydrogenasen übertragen werden können und möglicherweise dazu beitragen, sauerstoffstabilere [FeFe]-Hydrogenasen zu entwickeln“, schließt Prof. Dr. Thomas Happe von der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der Ruhr-Universität Bochum, der die Studie leitete.

    Förderung

    Die Arbeiten wurden unterstützt durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) im Rahmen der Exzellenzstrategie des Bundes und der Länder ─ EXC 2033─390677874─RESOLV ─ und den Deutschen Akademischen Austauschdienst (DAAD).


    Contact for scientific information:

    Prof. Dr. Thomas Happe
    Photobiotechnology
    Fakultät für Biologie und Biotechnologie
    Ruhr-Universität Bochum
    Tel.: +49 234 32 27026
    E-Mail: thomas.happe@ruhr-uni-bochum.de

    Prof. Dr. Lars Schäfer
    Theoretische Chemie
    Fakultät für Chemie und Biochemie
    Ruhr-Universität Bochum
    Tel.: +49 234 32 21582
    E-Mail: lars.schaefer@ruhr-uni-bochum.de


    Original publication:

    Subhasri Ghosh et al.: Protein Dynamics Affect O2-Stability of Group B [FeFe]-Hydrogenase from Thermosediminibacter oceani, in: Journal of the American Chemical Society, 2025, DOI: 10.1021/jacs.4c18483, https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.4c18483?goto=supporting-info


    Images

    Das Bochumer Forschungsteam: Chamcam Kumar Das, Lars Schäfer, Subhasri Gosh, Thomas Happe und Jifu Duan (von links).
    Das Bochumer Forschungsteam: Chamcam Kumar Das, Lars Schäfer, Subhasri Gosh, Thomas Happe und Jifu ...

    © RUB, Marquard


    Criteria of this press release:
    Journalists
    Biology
    transregional, national
    Research results, Scientific Publications
    German


     

    Das Bochumer Forschungsteam: Chamcam Kumar Das, Lars Schäfer, Subhasri Gosh, Thomas Happe und Jifu Duan (von links).


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