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Wie steuern Bakterien die Herstellung ihrer Proteine? Dieser Frage sind Forschende der Universität Hamburg gemeinsam mit internationalen Partnern nachgegangen. Dabei konnten sie zeigen, wie kleine Eiweißbausteine, sogenannte Peptide, die Proteinproduktion von Bakterien gezielt beeinflussen. Die Ergebnisse wurden jetzt in der Fachzeitschrift „Nature Communications“ veröffentlicht.
Text der Pressemitteilung:
Proteine sind die zentralen Bausteine und Werkzeuge jeder Zelle. Hergestellt werden sie von den Ribosomen – winzigen molekularen Fabriken. Im Mittelpunkt der Untersuchungen des internationalen Teams stand ein enger Kanal im Ribosom. Durch diesen sogenannten Peptid-Ausgangstunnel verlässt das neu gebildete Protein das Ribosom. Die Forschenden konnten zeigen, dass Interaktionen von Peptiden mit diesem Tunnel zugleich als wichtiger Kontrollpunkt dienen, der darüber entscheidet, ob die Proteinproduktion fortgesetzt oder gestoppt wird.
Zu Beginn untersuchte das Team antimikrobielle Peptide, die Bakterienwachstum hemmen können, indem sie sich an den Tunnel binden und ihn so blockieren. Mithilfe von Genomdatenbanken identifizierten die Forschenden neue Vertreter dieser Molekülklasse. Obwohl sich viele dieser Peptide stark ähneln, können bereits kleinste Veränderungen ihrer Struktur dazu führen, dass sie die Proteinproduktion auf unterschiedliche Weise blockieren.
Anschließend nahmen die Forschenden das Peptid CliM genauer unter die Lupe, das in bestimmten Bakterien aus der Spezies Clostridien vorkommt. Eine Spezies, die auch immer wieder mit einer Dysbalance des Mikrobioms im Darm in Verbindung gebracht wird. Anders als die antimikrobiellen Peptide tötet es keine Bakterien ab. Stattdessen dient es als internes Warnsignal. Wenn wichtige Proteine nicht richtig in die Zellmembran eingebaut werden, kann CliM die Proteinproduktion vorübergehend stoppen und so helfen, das Gleichgewicht innerhalb der Zelle wieder herzustellen.
„Unsere Ergebnisse zeigen, dass der Ausgangstunnel des Ribosoms weit mehr ist als ein einfacher Durchgang für neu gebildete Proteine. Er spielt eine zentrale Rolle bei der Steuerung der Proteinproduktion“, sagt Daniel N. Wilson, Professor am Fachbereich Chemie der Universität Hamburg und Mitautor der beiden Studien.
Die Forschenden sehen in den Ergebnissen eine wichtige Grundlage für das Verständnis bakterieller Regulationsmechanismen. Langfristig könnten die Erkenntnisse zudem dazu beitragen, neue antibakterielle Wirkstoffe zu entwickeln, die gezielt an den Ribosomen von Bakterien angreifen.
Prof. Dr. Daniel N. Wilson
Universität Hamburg
Fakultät für Mathematik, Informatik und Naturwissenschaften
Fachbereich Chemie
Telefon: +49 40 2395-22841
E-Mail: daniel.wilson@uni-hamburg.de
Weiping Huang, Max J. Berger, Haaris A. Safdari, Dorota Klepacki, Helge Paternoga, Chetana Baliga, Daniel N. Wilson, Nora Vázquez-Laslop & Alexander S. Mankin,
Flipping antimicrobial peptides in the exit tunnel of the bacterial ribosome,
Nature Communications volume 17, Article number: 4914 (2026).
DOI: 10.1038/s41467-026-74007-x
URL: https://www.nature.com/articles/s41467-026-74007-x
Mayu Yoshida, Felix Gersteuer, Ole Berendes, Keigo Fujiwara, Haaris A. Safdari, Helge Paternoga, Hiraku Takada, Nozomu Obana, Helmut Grubmüller, Lars V. Bock, Daniel N. Wilson and Shinobu Chiba,
Diverse mechanisms of translation arrest by a Clostridia ribosome stalling peptide CliM,
Nature Communications volume 17, Article number: 4202 (2026),
DOI: 10.1038/s41467-026-72673-5
https://www.min.uni-hamburg.de/ueber-die-fakultaet/aktuelles/2026/0608-neue-kont...
Criteria of this press release:
Journalists
Biology, Chemistry
transregional, national
Research results, Scientific Publications
German
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