idw – Informationsdienst Wissenschaft
Nachrichten, Termine, Experten
Nachrichten, Termine, Experten
idw - Informationsdienst
Wissenschaft
Team mit Freiburger Forschern klärt Struktur und Funktions-weise eines neuen Enzyms auf, das Sulfite schneller reduziert
Sulfite sind schwefelhaltige Substanzen, die natürlich vorkommen und schon in geringer Konzentration giftig auf viele Lebewesen wirken. Außerdem werden Sulfite sowie Schwefeldioxid beispielsweise Wein und Trockenfrüchten beigemischt: Die Zusatzstoffe hemmen unerwünschte Mikroorganismen und machen die Produkte haltbarer. Ein Team mit dem Freiburger Biochemiker Prof. Dr. Oliver Einsle und der Biochemikerin Dr. Bianca Hermann sowie Forscherinnen und Forschern der Technischen Universität Darmstadt hat ein bakterielles Enzym charakterisiert, das Sulfit bis zu einhundertmal schneller reduziert als bislang bekannte Enzyme. Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler klärten die hochaufgelöste Kristallstruktur des Enzymkomplexes MccA sowie molekulare Details des Reaktionsmechanismus auf. Ihre Ergebnisse verdeutlichen, warum MccA Sulfit so schnell umsetzen kann. Zukünftig könnte dies den Einsatz des Enzyms in der Biotechnologie voranbringen: Mit maßgeschneiderten Mikroorganismen, die zur schnellen Sulfit-Reduktion fähig sind, wäre beispielsweise eine Entschwefelung unter milden Bedingungen möglich. Die Forschungsergebnisse wurden in der Fachzeitschrift „Nature“ veröffentlicht.
Einige Bakterien nutzen Sulfit im Energiestoffwechsel: Sie können dieses bei der Atmung verwenden, wenn kein Sauerstoff zur Verfügung steht. Die Bakterien gewinnen Energie, indem sie Sulfit bis hin zum Sulfid reduzieren und bei diesem Vorgang alle Sauerstoff-Atome abspalten. Zu den Bakterien, die diese Sulfit-Atmung nutzen, gehört Wolinella succinogenes, das sich im Pansen von Wiederkäuern findet und MccA produziert. MccA ist ein Metalloprotein: Es besitzt 24 Hämgruppen mit Eisen-Ionen. Darüber hinaus besteht es aus drei Untereinheiten, ist also ein Trimer.
Die von den Wissenschaftlern entschlüsselte Struktur des Enzyms zeigt ein bisher unbekanntes aktives Zentrum der Sulfit-Reduktion, gebildet durch eine der Hämgruppen in Kombination mit einem Kupfer-Ion. Das Kupfer-Ion wird über zwei Cystein-Reste gebunden, eine schwefelhaltige Aminosäure. Die Position des Kupfer-Ions verhindert dabei, dass sich ein Sulfit-Ion an das Enzym bindet. Stattdessen bindet Schwefeldioxid, das formal ein Wassermolekül weniger besitzt, an das aktive Zentrum. Das kleinere Molekül benötigt sozusagen weniger Platz. Dieser erste Schritt unterscheidet den Reduktionsmechanismus von MccA von anderen Enzymen, die Sulfit abbauen. Durch weitere Wasserabspaltungen reduziert MccA das Schwefeldioxid zum Endprodukt Sulfid. Die Forscher konnten in dem Strukturmodell des Enzyms Schwefeldioxid sowie Schwefelmonoxid nachweisen, wodurch sie auf diesen neuartigen Mechanismus schlossen.
Einsle leitet die Arbeitsgruppe Membran- und Metalloproteine am Institut für Biochemie der Albert-Ludwigs-Universität und ist assoziiertes Mitglied des Freiburger Exzellenzclusters BIOSS Centre for Biological Signalling Studies. Hermann ist Postdoktorandin in Einsles Arbeitsgruppe am Institut für Biochemie.
Originalpublikation: Bianca Hermann, Melanie Kern, Luigi La Pietra, Jörg Simon & Oliver Einsle. 2015. The octahaem MccA is a haem c–copper sulfite reductase. Nature. Doi: 10.1038/nature14109
Kontakt:
Prof. Dr. Oliver Einsle
Institut für Biochemie
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg
Tel.: 0761/203-6059
E-Mail: einsle@bio.chemie.uni-freiburg.de
http://www.pr.uni-freiburg.de/pm/2015/pm.2015-02-03.13-en
Die Sulfitreduktase MccA enthält die beiden Metalle Eisen und Kupfer.
Source: Quelle: Arbeitsgruppe Einsle
Criteria of this press release:
Journalists, all interested persons
Biology, Chemistry
transregional, national
Scientific Publications
German
You can combine search terms with and, or and/or not, e.g. Philo not logy.
You can use brackets to separate combinations from each other, e.g. (Philo not logy) or (Psycho and logy).
Coherent groups of words will be located as complete phrases if you put them into quotation marks, e.g. “Federal Republic of Germany”.
You can also use the advanced search without entering search terms. It will then follow the criteria you have selected (e.g. country or subject area).
If you have not selected any criteria in a given category, the entire category will be searched (e.g. all subject areas or all countries).
