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Wie genau bestimmte Algenenzyme Wasserstoff produzieren, war bisher Gegenstand von Spekulationen. Dr. Martin Winkler, Dr. Jifu Duan, Prof. Dr. Eckhard Hofmann und Prof. Dr. Thomas Happe von der Ruhr-Universität Bochum (RUB) ist es gemeinsam mit Kollegen der Freien Universität Berlin erstmals gelungen, den Weg der Protonen bis ins aktive Zentrum dieser [FeFe]-Hydrogenasen exakt nachzuvollziehen. Das könnte es erlauben, solche effizienten, aber anfälligen Biokatalysatoren chemisch stabiler nachzubauen. Die Forscher berichten in der Zeitschrift Nature Communications vom 9. November 2018.
Einzigartige Effizienz beruht auf Transportweg
Die Hydrogenasen stellen in ihrem katalytischen Zentrum aus zwei Protonen und zwei Elektronen Wasserstoff her. Die dazu notwendigen Protonen beziehen sie aus dem sie umgebenden Wasser und transportieren sie über verschiedene Zwischenstationen in ihr Inneres. Wie genau der Weg der Protonen durch die Hydrogenase aussieht, war bisher nicht bekannt. „Dieser Transportweg ist ein wesentliches Puzzleteil zum Verständnis des Zusammenwirkens von Kofaktor und Protein, das die einzigartige Effizienz von Biokatalysatoren gegenüber Wasserstoff produzierenden chemischen Komplexen begründet“, erläutert Dr. Martin Winkler, einer der Autoren der Studie aus der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der RUB.
Strukturen von Enzymvarianten aufgeklärt
Um herauszufinden, welche der infrage kommenden Bausteine der Hydrogenase am Protontransport beteiligt sind, tauschten die Forscher sie jeweils einzeln aus. Sie setzten an ihre Stelle testweise eine Aminosäure, die ähnlich funktionierte, und eine funktionslose Aminosäure. So entstanden insgesamt 22 Varianten zweier verschiedener Hydrogenasen. Diese Varianten verglichen die Forscher dann unter verschiedenen Aspekten, so auch ihre spektroskopischen Eigenschaften und ihre Enzymaktivität. „Besonders aufschlussreich waren aber die molekularen Strukturen von zwölf Proteinvarianten, die mit der Röntgenstrukturanalyse aufgeklärt wurden“, so Winkler.
Funktionslose Aminosäuren legen Hydrogenasen still
Je nachdem, an welcher Stelle die Wissenschaftler die Hydrogenase wie verändert hatten, funktionierte die Wasserstoffproduktion nur noch weniger effizient oder gar nicht mehr. „Wir haben so herausgefunden, warum manche Varianten empfindlich in ihrer Enzymaktivität gestört sind und andere wider Erwarten kaum beeinträchtigt sind“, sagt Martin Winkler.
Je näher am katalytischen Zentrum die Aminosäuren ausgetauscht wurden, desto weniger gut konnte die Hydrogenase diese Veränderung kompensieren. Funktionslose Bausteine an empfindlichen Stellen führten zur Stilllegung der Wasserstoffproduktion. „Der so erzeugte Zustand gleicht dem einer Übersättigung durch Protonenstress, bei der sowohl Protonen als auch Wasserstoff in die Hydrogenase eingebracht werden“, erklärt Martin Winkler. „Diesen schon aus Experimenten bekannten, sehr flüchtigen Zustand konnten wir in unserer Arbeit zum ersten Mal stabilisieren und analysieren.“
Wertvolle Grundlageninformationen
Die Studie erlaubt es für die Enzymgruppe der [FeFe]-Hydrogenasen erstmals, die Funktion einzelner Aminosäuren dem Protonentransferpfad zuzuordnen. „Darüber hinaus liefert sie wertvolle Informationen über den molekularen Mechanismus des Protonentransfers durch redox-aktive Proteine und dessen strukturelle Voraussetzungen“, so Thomas Happe.
Förderung
Die Arbeiten wurden gefördert von der Volkswagenstiftung, dem China Scholarship Council und der Deutschen Forschungsgemeinschaft im Rahmen des Exzellenzclusters Resolv (EXC1069).
Dr. Martin Winkler
Arbeitsgruppe Photobiotechnologie
Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Ruhr-Universität Bochum
Tel.: 0234 32 27049
E-Mail: martin.winkler-2@rub.de
Jifu Duan, Moritz Senger, Julian Esselborn, Vera Engelbrecht, Florian Wittkamp, Ulf-Peter Apfel, Eckhard Hofmann, Sven T. Stripp, Thomas Happe, Martin Winkler: Crystallographic and spectroscopic assignment of the proton transfer pathway in [FeFe]-hydrogenases, in: Nature Communications, 2018, DOI: 10.1038/s41467-018-07140-x
https://www.nature.com/articles/s41467-018-07140-x - Originalpaper
Criteria of this press release:
Journalists
Biology
transregional, national
Research results
German
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