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Wissenschaftler der Universität des Saarlandes, der RPTU Kaiserslautern-Landau, der VIB-VUB Brüssel und kooperierender Institutionen haben herausgefunden, dass wichtige Enzyme in unseren Zellen, sogenannte Peroxiredoxine, sich flexibler kombinieren lassen als bislang angenommen. Die Entdeckung zeigt, wie Zellen molekulare Vielfalt schaffen und Stressreaktionen feinabstimmen können.
Peroxiredoxine haben schützende und regulierende Funktionen, indem sie den Gehalt an Peroxiden wie Wasserstoffperoxid kontrollieren. Mehr als 20 Jahre gingen Forschende davon aus, dass diese Enzyme Komplexe aus zehn identischen Proteineinheiten bilden, die in einer donutartigen Struktur angeordnet sind. Doch die nun veröffentlichte Studie zeigt, dass Zellen stattdessen zwei Versionen des Enzyms miteinander vermischen und so hybride Protein-Komplexe bilden können.
Indem Zellen zwei Bausteine mit unterschiedlichen Eigenschaften miteinander kombinieren, können sie viele verschiedene Protein-Komplexe bilden und so aus nur zwei Bausteinen eine große Vielfalt an molekularen Strukturen und Funktionen erzeugen. Mithilfe biochemischer und bildgebender Verfahren konnten die Forschenden feststellen, dass diese Vermischung in Organismen von Hefen über Menschen bis hin zu Pflanzen und Parasiten stattfindet.
Die Forschenden betonen, dass diese „molekulare Lego®”-Strategie Zellen helfen könnte, Stressreaktionen und Signalwege fein abzustimmen. Das Verständnis der Funktionsweise dieser gemischten Komplexe könnte neue Einblicke darin liefern, wie sich Zellen an das Leben mit Sauerstoff anpassen und wie Krankheiten entstehen, bei denen das oxidative Gleichgewicht in der Zelle gestört ist, darunter Alterung, Krebs und Stoffwechselstörungen.
Marcel Deponte
Vergleichende Biochemie
Fachbereich Chemie
RPTU Kaiserslautern-Landau
E deponte@rptu.de
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Bruce Morgan
Institut für Biochemie
Zentrum für Human- und Molekularbiologie (ZHMB)
Universität des Saarlandes
E bruce.morgan@uni-saarland.de
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Joris Messens
VIB-VUB Center for Structural Biology
Brussels
E joris.messens@vub.
Hetero-oligomerization drives structural plasticity of eukaryotic peroxiredoxins
Nature Chemical Biology (2026)
DOI: https://doi.org/10.1038/s41589-026-02157-6
Peroxiredoxin-Heteroassemblies sind über ein Negativkontrast-Elektronenmikroskopie-Grid verteilt. Ei ...
Copyright: Joris Messens
Criteria of this press release:
Journalists
Biology, Chemistry
transregional, national
Research results
German
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