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Forschende haben in einer Gemeinschaft von Mikroorganismen, die auch methanabbauende Einzeller enthielt, ein neuartiges, eisenbindendes Protein entdeckt. Diese Entdeckung zeigt, wie wichtig es ist, Proteine in Mikroorganismen zu erforschen, die sich nicht isolieren lassen – denn so kann man neue Enzyme für zukünftige Anwendungen finden.
Kein Alleingang beim Methan-Abbau
Mikroorganismen sind beeindruckende Chemiker. Sie führen Reaktionen aus, die biologisches Material wiederverwerten, die Umwelt entgiften und die biogeochemischen Stoffkreisläufe der Erde beeinflussen. Unter den Mikroorganismen finden sich sogenannte anaerobe Methanotrophe, die in sauerstofffreien Lebensräumen Methan nutzen und verbrauchen. Dadurch verhindern sie, dass dieses starke Treibhausgas in die Atmosphäre gelangt und übernehmen so eine wichtige Rolle bei der Eindämmung des Klimawandels. Es ist aber sehr schwierig, die chemischen Reaktionen dieser Mikroorganismen zu erforschen: Sie gedeihen nur in Mikrobengemeinschaften und können nicht isoliert werden. In einer solchen Gemeinschaft, die auch Methanotrophe enthielt, hat Tristan Wagner vom Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie in Bremen gemeinsam mit Forschenden aus den Niederlanden und Frankreich nun unverhofft eine neue Art von Protein entdeckt, das Eisen enthält, berichtet er in Communications Biology.
Mysteriöse Rubine
Die Geschichte beginnt in einem Bioreaktor an der Universität Radboud in den Niederlanden, in dem eine methanverbrauchende Mikrobengemeinschaft ohne Sauerstoff gut gedieh. Nachdem die Zellen geerntet und nach Bremen gebracht worden waren, begannen die Forschenden am dortigen Max-Planck-Institut, die molekularen Mechanismen hinter dem Methanabbau zu untersuchen. Sie brachen die Zellen auf und trennten die unterschiedlichen Proteine und bemerkten dabei eine auffällige rubinrote Färbung. „Wir hatten schon mit einer solchen Färbung gerechnet, da wir wussten, dass diese Organismen Häme verwenden – ringförmige, eisenhaltige Moleküle, die sich für die Atmung an Proteine binden“, sagt Martijn Wissink von der Universität Radboud, Erstautor der Veröffentlichung. „Wir waren aber überrascht, das Rubinrot in so vielen verschiedenen Proteinen zu finden.“ Deswegen isolierten die Bremer Forschenden eines der auffälligen Rubinproteine und kristallisierten es, um seine dreidimensionale Struktur zu bestimmen. Die Experten aus Radboud ermittelten unterdessen die Identität des Proteins.
Ein Käfig aus Eisen und Häm
Mithilfe von Röntgenstrahlen an der European Synchrotron Radiation Facility kam Tristan Wagner den Rubinkristallen schließlich auf die Spur. „Auf den ersten Blick kam mir die Struktur der Proteine bekannt vor – sie ähnelte Ferritin, einem bekannten Eisenspeicherprotein“, erinnert sich Wagner, einer der leitenden Autoren der Studie. „Aber dann fiel mir etwas Außergewöhnliches auf: Im Inneren befand sich ein Häm!”
Im Gegensatz zu herkömmlichen Bakterioferritinen, die eine Struktur aus 24 Kopien des Proteins bilden, formt dieses neu entdeckte Protein einen kompakten Käfig aus nur 12 Kopien und schafft so eine völlig neuartige Anordnung. „Weil es so klein ist, nannten wir es ‚Mini-Bakterioferritin‘“, erklärt Wagner. In enger Zusammenarbeit untersuchten die Forschenden der Universität Radboud und des Institut de Biologie Structurale in Grenoble, Frankreich, dann die Eigenschaften des neuen Proteins. Sie bestimmten die chemische Zusammensetzung des Häms, seine Fähigkeit, Eisen zu binden, und seine chemische Reaktion in Gegenwart von Sauerstoff – allesamt Eigenschaften, die denen von Bakterioferritinen ähneln.
Ein weit verbreitetes Protein mit geheimen Fähigkeiten
Trotz ihrer gründlichen Untersuchungen sind sich die Forschenden über die tatsächliche Funktion dieses Proteins noch immer im Unklaren. „Die natürliche Häufigkeit des Mini-Bakterioferritins in Methanotrophen lässt vermuten, dass seine Rolle über die einfache Eisenspeicherung und Kontrolle von oxidativem Stress hinausgeht“, sagt Cornelia Welte, ebenfalls leitende Autorin der Studie. „Zukünftige Forschungen sollten versuchen, seine Rolle für Methanotrophe und andere Mikroorganismen aufzudecken.“
Genomanalysen zeigten, dass Mini-Bakterioferritine nicht nur bei Methanotrophen, sondern bei vielen Mikroorganismen vorkommen. „Die Tatsache, dass ein so weit verbreitetes Ferritin erst jetzt entdeckt wurde, macht deutlich, wie viel es noch über mikrobielle Enzyme zu lernen gibt”, betonen die Koautoren Olivier Lemaire und Mélissa Belhamri, Spezialisten für die Isolierung und Charakterisierung von Enzymen aus anaeroben Mikroben in Grenoble, die zuvor am Bremer Max-Planck-Institut tätig waren.
Diese Entdeckung zeigt das enorme, noch unerschlossene Potenzial mikrobieller Gemeinschaften für wissenschaftliche und industrielle Innovationen.
Dr. Tristan Wagner
Forschungsgruppe Mikrobielle Metabolismen
Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie, Bremen, Deutschland
Telefon: +49 421 2028-7440
E-Mail: twagner@mpi-bremen.de
Martijn Wissink, Sylvain Engilberge, Pedro Leão, Robert S. Jansen, Mike S.M. Jetten, Mélissa Belhamri, Olivier N. Lemaire, Antoine Royant, Cornelia U. Welte, and Tristan Wagner (2026): Mini-bacterioferritins: structural insight into a ferritin-like protein from the anaerobic methane-oxidising archaeon Candidatus Methanoperedens carboxydivorans. Communications Biology, published March 21, 2026.
DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-026-09796-4
https://mpi-bremen.de/Page6633.html
Rubinrote Kristalle des Mini-Bakterioferritins.
Source: Tristan Wagner
Copyright: Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie
Dreidimensionales Modell des Mini-Bakterioferritins mit seinen Hämgruppen.
Source: Benjamin Large/sceyence
Copyright: Benjamin Large, https://sceyence-illustrations.com
Criteria of this press release:
Journalists, Scientists and scholars
Biology, Environment / ecology, Geosciences, Oceanology / climate
transregional, national
Research results, Scientific Publications
German
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