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Forschende der Goethe-Universität Frankfurt sowie der Universitäten Marburg und Stockholm haben einen uralten Mechanismus der Zellatmung aufgeklärt. Sie haben dazu Bakterien untersucht, die sich von den Gasen Kohlendioxid und Wasserstoff ernähren und daraus Essigsäure bilden. Dieser Stoffwechselweg ist sehr früh in der Evolution entstanden. Wie die Mikroben mit seiner Hilfe Energie gewinnen, war bislang nicht bekannt. Das internationale Team konnte dieses Rätsel nun lösen. Die Ergebnisse sind auch aus einem weiteren Grund von Interesse: Da die Mikroorganismen CO2 aus ihrer Umgebung entfernen, gelten sie als ein Hoffnungsträger im Kampf gegen den Klimawandel.
FRANKFURT. Tiere, Pflanzen und viele weitere Lebewesen atmen Sauerstoff ein, um mit ihm Verbindungen wie beispielsweise Zucker zu CO2 und Wasser zu „verbrennen“ (fachlich: oxidieren). Bei diesem Vorgang entsteht das energiereiche Molekül ATP. Die Zellen benötigen ATP, um damit lebenswichtige Reaktionen anzutreiben. In der Frühphase unseres Planeten enthielt die Erdatmosphäre jedoch noch keinen Sauerstoff. Dennoch könnte es schon damals eine Sonderform der Atmung gegeben haben. Das legen Untersuchungen aus urtümlichen Bakterien nahe, die noch heute in Ökosystemen ohne Sauerstoff vorkommen, etwa in heißen Quellen am Meeresgrund.
Diese Mikroorganismen „veratmen“ Kohlendioxid und Wasserstoff zu Essigsäure. Der Stoffwechselweg, mit dem sie das tun, ist schon lange bekannt. Ungeklärt war aber bislang die Frage, wie sie diesen Prozess nutzen, um mit seiner Hilfe ATP herzustellen. Die aktuelle Studie liefert darauf nun eine Antwort. „Wir konnten zeigen, dass die Produktion von Essigsäure parallel einen ausgeklügelten Mechanismus antreibt, bei dem Natrium-Ionen aus der Bakterienzelle in die Umgebung gepumpt werden“, erklärt Prof. Volker Müller, Inhaber des Lehrstuhls für Molekulare Mikrobiologie und Bioenergetik der Goethe-Universität. „So sinkt die Natriumkonzentration in der Zelle, da die Zellhülle für die Ionen eine Art Damm darstellt. Wird dieser Damm geöffnet, strömen die Natrium-Ionen in die Zelle zurück und treiben dabei eine Art molekulare Turbine an, die ATP erzeugt.“
Zellatmungs-Enzym ließ sich erst vor wenigen Jahren isolieren
Eine Schlüsselrolle spielt bei diesem Vorgang ein Konglomerat aus verschiedenen Proteinen, der sogenannte Rnf-Komplex. Die Proteine sind zum großen Teil in der Membran eingebettet, die die Bakterienzelle umgibt. „Der Komplex ist so empfindlich, dass wir ihn erst vor wenigen Jahren isolieren konnten“, betont Müller. Bei der Reaktion von Kohlendioxid mit Wasserstoff zu Essigsäure werden über verschiedene Zwischenschritte Elektronen vom Wasserstoff auf das Kohlenstoff-Atom übertragen. Der Rnf-Komplex übernimmt dabei eine Mittler-Rolle: Er nimmt die Elektronen auf und reicht sie weiter.
In der aktuellen Studie haben die Forschenden nun gezeigt, was dabei genau passiert. Dazu nutzte der Strukturbiologe Anuj Kumar - Doktorand in den Arbeitsgruppen von Müller sowie von Dr. Jan Schuller an der Universität Marburg - eine raffinierte Methode, die Kryo-Elektronenmikroskopie. Bei dem Verfahren wurde der gereinigte Rnf-Komplex des Bakteriums Acetobacterium woodii „schockgefroren“ und dann auf eine Trägerplatte getropft. Dabei entsteht ein dünner Eisfilm. Er enthält Millionen von Rnf-Komplexen, die sich mit dem Elektronenmikroskop betrachten lassen. Da sie beim Auftropfen unterschiedlich fallen, sind unter dem Mikroskop verschiedene Seiten von ihnen zu sehen.
„Diese Ansichten lassen sich zu einem dreidimensionalen Bild kombinieren“, erklärt Kumar. „Wir erhielten so einen genauen Einblick in die Struktur des Komplexes – insbesondere der Teile, die für die Weitergabe der Elektronen erforderlich sind.“ Die einzelnen Bestandteile des Komplexes sind allerdings nicht starr, sondern bewegen sich dynamisch hin- und her. Das zeigte die Analyse von Bildern, die zu verschiedenen Zeiten entstanden waren. Die Elektronenüberträger können so auch längere Strecken überbrücken und ihre Fracht weiterreichen.
Fundamental neuer Mechanismus
Doch wie treibt der Elektronenfluss den Ausstrom der Natrium-Ionen an? Eine molekulardynamische Simulation durch die Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Ville Kaila an der Universität Stockholm lieferte eine erste Antwort auf diese Frage. Eine zentrale Rolle spielt dabei demnach ein Cluster aus Eisen- und Schwefel-Atomen in der Mitte der Membran. Er nimmt zwischenzeitlich ein Elektron auf und wird dadurch negativer. „Dadurch werden die positiv geladenen Natrium-Ionen aus dem Zellinnern wie durch einen Magneten zu diesem Cluster gezogen“, erklärt Jennifer Roth, die in Müllers Arbeitsgruppe promoviert. „Das bewirkt wiederum, dass sich die Proteine um das Eisen-Schwefel-Cluster verlagern, ähnlich wie ein Wippschalter: Sie geben dann eine Öffnung zur Außenseite der Membran frei, durch die die Natriumionen wieder freigesetzt werden.“
Roth konnte diesen Ablauf durch gezielte genetische Veränderungen der Rnf-Proteine bestätigen. Dass dieser fundamental neue Mechanismus aufgeklärt werden konnte, ist also auch Ausdruck einer gelungenen Kooperation zwischen den drei Universitäten. Die Ergebnisse sind zudem deshalb von Interesse, weil die Mikroorganismen bei der Herstellung von Essigsäure CO2 aus ihrer Umgebung aufnehmen. Möglicherweise lässt sich das nutzen, um das Treibhausgas beispielsweise aus Industrieabgasen zu entfernen. So ließen sich einerseits der Klimawandel bremsen und gleichzeitig wertvolle Ausgangsstoffe für die chemische Industrie gewinnen. „Wenn wir wissen, auf welche Weise die Bakterien dabei Energie erzeugen, können wir diesen Prozess eventuell so optimieren, dass dabei noch höherwertigere Endprodukte entstehen“, hofft Müller. Eventuell ergeben sich aus den Befunden auch Ansatzpunkte für neue Medikamente gegen Krankheitserreger, die über ähnliche Atmungsenzyme verfügen.
Bilder zum Download:
https://www.uni-frankfurt.de/169399806
Bildtexte:
1) Das essigsäurebildende Bakterium Acetobacterium woodii. Die Pfeile zeigen die Teilungsebenen des stäbchenförmigen Bakteriums. Foto: Mayer et al. 1977
2) Struktur des und elektrische Konnektivität im Rnf-Komplex von Acetobacterium woodii. Grafik: Kumar et. al. 2025
3) Die Arbeitsgruppenleiter: Prof. Volker Müller, Prof. Ville R.I. Kaila und Dr. Jan M. Schuller (v.l.). Foto: privat
Prof. Dr. Volker Müller
Molekulare Mikrobiologie und Bioenergetik
Institut für Molekulare Biowissenschaften
Goethe-Universität Frankfurt
Tel: +49 (0)69 798-29507
vmueller@bio.uni-frankfurt.de
https://www.mikrobiologie-frankfurt.de/
http://acinetobacter.de
Anuj Kumar, Jennifer Roth, Hyunho Kim, Patricia Saura, Stefan Bohn, Tristan Reif-Trauttmansdorff, Anja Schubert, Ville R. I. Kaila, Jan M. Schuller, Volker Müller: Molecular principles of redox-coupled sodium pumping of the ancient Rnf machinery. Nature Communications (2025) https://doi.org/10.1101/2024.06.21.599731
https://aktuelles.uni-frankfurt.de/forschung/1-million-fuer-bakterienforschung-a... Wie Bakterien Energie durch CO2-Fixierung gewinnen (2022)
https://tinygu.de/RnfEntdeckt Ältestes Enzym der Zellatmung gefunden (2020)
https://aktuelles.uni-frankfurt.de/forschung/neuer-stoffwechsel-im-pansenmikrobi... Stoffwechselweg im Pansenmikrobiom entdeckt (2020)
Die Arbeitsgruppenleiter: Prof. Volker Müller, Prof. Ville R.I. Kaila und Dr. Jan M. Schuller (v.l.) ...
privat
Goethe-Universität Frankfurt
Struktur des und elektrische Konnektivität im Rnf-Komplex von Acetobacterium woodii.
Kumar et. al. 2025
Kumar et. al. 2025
Criteria of this press release:
Journalists, Scientists and scholars, Teachers and pupils
Biology, Chemistry, Environment / ecology
transregional, national
Research results, Scientific Publications
German
Die Arbeitsgruppenleiter: Prof. Volker Müller, Prof. Ville R.I. Kaila und Dr. Jan M. Schuller (v.l.) ...
privat
Goethe-Universität Frankfurt
Struktur des und elektrische Konnektivität im Rnf-Komplex von Acetobacterium woodii.
Kumar et. al. 2025
Kumar et. al. 2025
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