Anhang: Das Strukturgeheimnis der Spinnenseide
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Das Bayreuther Forschungsteam hat entdeckt, dass die außerordentliche Festigkeit und Elastizität der Spinnenseide auf dem Aufbau der Seidenproteine und ihrer ungewöhnlichen Vernetzung beruht. Diese Vernetzung beginnt, indem sich jeweils zwei Proteine parallel nebeneinander legen und über ihre C-terminalen Domänen aneinander klammern. Diese Klammer wird durch eine zusätzliche chemische Bindung verstärkt. So entstehen sogenannte Dimere: Paare von Seidenproteinen, die an ihrem einen Ende gleichsam zusammengebunden sind. Die N-terminalen Domänen bleiben dagegen zunächst partnerlos. In genau diesem ‚halbvernetzten‘ Zustand befinden sich die Proteine in der Mizelle.
Im Spinnkanal wird die Vernetzung dann vervollständigt. Hier ändern die N-terminalen Domänen ihre Struktur, sobald der pH-Wert sinkt. Dann finden auch sie einen Partner. Allerdings passen die N-terminalen Domänen in den bereits parallel verknüpften Proteine nicht zusammen. Zwei N-terminale Domänen verklammern sich nur miteinander, wenn sie antiparallel angeordnet sind; nur in diesem Fall können ihre Strukturen – ähnlich wie Yin und Yang – ineinandergreifen. Daher müssen die N-terminalen Domänen der Dimere sozusagen fremdgehen und sich mit einer N-terminalen Domäne aus einem anderen Paar verklammern. Die nun ineinander greifenden Domänen sind anders als die C-terminalen Domänen nicht chemisch verbunden, sondern nur physikalisch miteinander vernetzt.
Dieses ungewöhnliche Vernetzungsprinzip macht aus den einzelnen Seidenproteinen eine Kette aus perfekt angeordneten Molekülen. Wenn sich diese Kette faltet, können die Aminosäuresequenzen, welche die Kerndomänen der einzelnen Proteine bilden, sich punktgenau aneinanderlagern. Dies ist eine wesentliche Voraussetzung für die extreme Belastbarkeit der natürlichen Spinnenseidenfasern, die nun – dem ‚Know-how‘ der Spinne folgend – in Bayreuth erfolgreich nachgebaut wurde.
Grafik: Christian Göppner, Universität Bayreuth; zur Veröffentlichung frei.
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