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Veranstaltung


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03.06.2010 - 03.06.2010 | Greifswald

Kolloquium der GDCh

Herr Prof. Dr. Gerald Brezesinski, Max-Planck-Institut für Kolloid- und Grenzflächenforschung, Golm, Potsdam, spricht zum Thema:
Die Wechselwirkung von Enzymen und antimikrobiellen Peptiden mit Lipidmonoschichten

Da viele biologische Prozesse an Grenzflächen verlaufen, ist die Charakterisierung der molekularen Mechanismen der Wechselwirkung von Biomolekülen mit Zellmembranen von grundlegender Bedeutung für ein fundiertes Verständnis der Struktur-Funktionsbeziehungen. Für biophysikalische Untersuchungen bieten sich verschiedene Modellsysteme an, die Vor- aber auch Nachteile haben, so dass ihre Kombination entscheidend für den weiteren Kenntnisgewinn ist. Langmuir Monoschichten an der Wasser/Luft Grenzfläche sind sehr gut definierte Grenzflächensysteme. In den letzten Jahren sind viele neue Methoden zum Studium dieser Systeme entwickelt wurden, die eine Charakterisierung bis zu molekularer Auflösung erlauben. Im Vortrag werden neue Ergebnisse zu enzymatisch katalysierten Grenzflächenreaktionen und zur Organisation von Peptiden an Lipidoberflächen dargestellt.

Es ist schon längere Zeit bekannt, dass die Aktivität von Phospholipasen von den Eigenschaften des Lipidsubstrates abhängt. Die Monoschichtuntersuchungen bieten den Vorteil, diese Eigenschaften für die Kontrolle der Reaktion gezielt zu variieren. Im Fall der Phospholipase A2 (PLA2) wird ein Diacylphosphatidylcholin hydrolisiert, wobei als Reaktionsprodukte Lysolipid und die entsprechende Fettsäure entstehen. Die durch die Phospholipase D (PLD) katalysierte Hydrolysereaktion spaltet dagegen die hydrophile Kopfgruppe, wobei als Reaktionsprodukt die entsprechende Phosphatidsäure auftritt. In diesem Fall verbleibt das Reaktionsprodukt als wasserunlösliche amphiphile Substanz in der Monoschicht. Im Fall der PLA2 konnten wir z.B. zeigen, dass das Enzym maximale Aktivität im Koexistenzgebiet von kondensierter und flüssig-expandierter Phase entwickelt. Die Reaktion beginnt an den Rändern der kondensierten Domänen. Diese Befunde deuten auf zwei entscheidende Voraussetzungen für die PLA2-Aktivität hin: Das Substrat wird durch die Enzymadsorption in einer kondensierten Phase vororientiert und der Enzymangriff kann nur an Fehlstellen in der Membran erfolgen. In biologischen Membranen als Mehrkomponentensysteme werden diese Fehlstellen hauptsächlich durch Entmischungsprozesse entstehen.

Die Arbeiten mit antimikrobiellen Peptiden sind durch den in letzten Jahren beobachteten dramatischen Anstieg von Antibiotika-resistenten Bakterienstämmen motiviert. Auf der Suche nach Alternativen zur konventionellen antibiotischen Therapie konzentriert sich die Forschung zunehmend auf antimikrobielle Peptide (AMP). AMP sind in der Natur weit verbreitet. Die Wirkungsmechanismen der meisten AMP sind z.Z. nur unzureichend aufgeklärt. Amphiphile Peptide haben eine charakteristische Grenzflächenaktivität, die mittels Oberflächenspannungsmessungen bestimmt werden kann. Am Beispiel von zwei Peptiden wird über Zirkulardichroismus-Messungen die Veränderung der Sekundärstruktur bei Wechselwirkung mit Lipidvesikeln bestimmt. Die Adsorption an die Flüssigkeit/Luft-Grenzfläche führt zu einer Veränderung der Sekundärstruktur. Die Infrarot-Reflexions-Absorptions-Spektroskopie (IRRAS) wird an der Grenzfläche eingesetzt. Röntgenbeugung unter streifendem Einfall und Röntgenreflektivitätsmessungen geben Informationen über strukturelle Veränderungen der Lipidschicht unter dem Einfluss der AMP.

Hinweise zur Teilnahme:
Einladende: Prof. Dr. Ch. Helm und Prof. Dr. Fritz Scholz
Telefon 03834 86-4391 (Sekretariat des Instituts für Biochemie)

Termin:

03.06.2010 ab 16:00

Veranstaltungsort:

Großer Hörsaal des Instituts für Biochemie
Felix-Hausdorff-Straße 4
17489 Greifswald
Mecklenburg-Vorpommern
Deutschland

Zielgruppe:

Studierende, Wissenschaftler

E-Mail-Adresse:

Relevanz:

überregional

Sachgebiete:

Chemie

Arten:

Eintrag:

30.04.2010

Absender:

Sabine Köditz

Abteilung:

Presse- und Informationsstelle

Veranstaltung ist kostenlos:

nein

Textsprache:

Deutsch

URL dieser Veranstaltung: http://idw-online.de/de/event31206


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