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29.02.2016 - 03.03.2016 | Erlangen-Nürnberg
Im Hinblick auf steigende Kosten sowie experimentellem Aufwand gewinnt der Einsatz theoretischer Verfahren besonders in der pharmazeutischen und medizinisch-technischen Chemie zunehmend an Bedeutung. Aufgrund der Fülle der mittlerweile zur Verfügung stehenden Software für die verschiedensten Einsatzgebiete ist eine Spezialisierung auf Teilbereiche fast unumgänglich. Dabei kann zwischen makroskopischen Systemen (z.B. Proteine oder DNS) sowie kleinen Molekülen (organische und anorganische Verbindungen) unterschieden werden.
Dieser Kurs vermittelt, wie sich aus einer Aminosäuresequenz für ein Peptid oder Protein Informationen über familiäre Zusammenhänge, mögliche Sekundärstrukturen bis hin zur dreidimensionalen Geometrie ermitteln und neu berechnen lassen. Methoden des Auffindens und Vergleichens homologer Sequenzabschnitte, des Sequenzalignments und der Strukturmodellierung auf Grundlage bekannter Geometrien homologer Systeme werden vorgestellt und diskutiert.
Geometrieoptimierungen sowie zeitabhängige Untersuchungen via Moleküldynamik-Simulationen und deren Analysemöglichkeiten werden vorgestellt. Besonderer Wert wird auf die Visualisierung von Proteinstrukturen und deren Eigenschaften gelegt. Der Einfluss des Alignments auf die resultierenden Strukturmodelle wird an praktischen Beispielen demonstriert.
Hinweise zur Teilnahme:
Termin:
29.02.2016 - 03.03.2016
Anmeldeschluss:
08.02.2016
Veranstaltungsort:
Universität Erlangen-Nürnberg
Computer-Chemie-Centrum
Nägelbachstr. 25
91052 Erlangen-Nürnberg
Bayern
Deutschland
Zielgruppe:
Studierende, Wissenschaftler
E-Mail-Adresse:
Relevanz:
überregional
Sachgebiete:
Biologie
Arten:
Seminar / Workshop / Diskussion
Eintrag:
08.09.2015
Absender:
Dr. Christine Dillmann
Abteilung:
Öffentlichkeitsarbeit
Veranstaltung ist kostenlos:
nein
Textsprache:
Deutsch
URL dieser Veranstaltung: http://idw-online.de/de/event51840
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