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Mechanismus der Proteinaggregatauflösung durch Hsp70/Hsp100 Kooperation. Das ringförmige Hsp100 liegt in zwei Strukturzuständen vor, einem inaktiven und einem aktivierten Zustand. Ein molekularer Schalthebel hält das Hsp100 Chaperon im inaktiven Zustand. Durch Interaktion mit Hsp70 wird die Stellung des Schalters verändert und das Hsp100 Chaperon aktiviert. In diesem Zustand kann es Proteinstränge aus dem Aggregat herausziehen. Die Aktvierung von Hsp100 ist nicht von Dauer, so dass das Chaperon nach der Aggregatauflösung wieder in den inaktiven Zustand zurückfällt.
Quelle: Abbildung: ZMBH
(873 KB, 1601 x 1722 Punkte)
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