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Mit der Zellatmung verhält es sich ähnlich wie mit einem Akku: Der Zelle wird chemische Energie zugeführt, welche sie dann in verschiedenen Reaktionen mit Hilfe von Proteinen für energiezehrende Prozesse verfügbar macht. Eine Gruppe von Bochumer Biophysikern hat sich zum Ziel gesetzt, die Details genauer unter die Lupe zu nehmen.
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Bochum, 18.10.1999
Nr. 239
Details der Zellatmung beobachten
Entfesselung von Molekülen startet die Reaktion
"Caged oxygen" wird durch Licht aktiviert
Mit der Zellatmung verhält es sich ähnlich wie mit einem Akku: Der Zelle wird chemische Energie zugeführt, welche sie dann in verschiedenen Reaktionen mit Hilfe von Proteinen für energiezehrende Prozesse verfügbar macht. Die Energetik dieser Vorgänge hat die Wissenschaft durchschaut - aber in den Akku hineinzuschauen ist bislang noch nicht gelungen. Eine Gruppe von Bochumer Biophysikern unter der Leitung von PD Dr. Mathias Lübben (Lehrstuhl für Biophysik) hat sich daher zum Ziel gesetzt, diese Details genauer unter die Lupe zu nehmen. Dazu lassen sie in einem Spektrometer sehr schnelle Reaktionen willkürlich ablaufen, indem sie "gefesselte" Moleküle zum gewünschten Zeitpunkt freisetzen. Das Projekt "Caged dioxygen als optischer Trigger des intra- und intermolekularen Elektronentransfers bei Cytochrom c Oxidasen" wird von der Volkswagen-Stiftung drei Jahre lang mit 246.000 DM unterstützt.
Wie Nano-Generatoren für Energie sorgen
Die Zellatmung ist der wichtigste Bestandteil des Energiestoffwechsels, da sie für die Produktion des Energieträgers ATP (Adenosintriphosphat) sorgt. Dazu ist eine "protonenmotorische Kraft" (PMK) nötig, die durch bestimmte Membranproteine, sogenannte Biokatalysatoren, beim enzymatischen Transport von Protonen aufgebaut wird. Diese Katalysatoren funktionieren wie Protonenpumpen, also Nano-Maschinen, deren Aufgabe es ist, die in Nährstoffen enthaltene chemische Energie durch aktiven Protonentransport umzuwandeln und so für energiezehrende Prozesse verfügbar zu machen. Die Bochumer Forscher widmen sich besonders der Häm-Kupfer-Cytochromoxidase, die den eigentlichen Verbren-nungsschritt der Zellatmung ausmacht. Sie setzt biochemisch gebundenen Wasserstoff mit molekularem Sauerstoff zu Wasser um. Die dabei freiwerdende Energie wird zum Aufbau der PMK genutzt. Sie funktioniert also wie ein Generator, der den elektrischen Ionenstrom zum Aufladen einer mikroskopischen Batterie nutzt. Der entscheidende Schritt der Reaktion ist die Leitung der Protonen durch Kanäle im Inneren des Proteins.
Reaktion auf Knopfdruck durch gefesselte Moleküle
Um dieses Phänomen zu beobachten, untersuchen die Forscher das aus der Membran herausgelöste und gereinigte Protein mit verschiedenen spektroskopischen Techniken, besonders der Infrarot-Spektroskopie ("Fourier-Transform Infra-rot-spektroskopie"="FTIR"). Diese Methode liefert durch die Beobachtung molekularer Schwingungen ein dynamisches Bild des aktiven Moleküls, so dass sie das Reak-tions-geschehen direkt verfolgen können. Voraussetzung dafür ist allerdings, das Protein vom ruhenden in den reaktiven Zustand zu versetzen. Dies kann man z. B. erreichen, indem man die reaktiven Partner einfach zusammenmischt - was aber den großen Nachteil hat, dass die schnellen Reaktionen schon während der Vermischung abgeschlossen sind und nicht beobachtet werden können. Die Wissenschaftler mußten sich etwas anderes einfallen lassen: Sie mischen dem Enzym eine chemisch veränderte unreaktive Vorstufe, ein sogenanntes "caged compound" des Reaktionspartners bei, die sie dann "entfesseln" um die Reaktion so zu aktivieren. Die Bochumer Forscher benutzen dazu "caged oxygen", einen anorganischen Kobaltkomplex, der bei Bestrahlung mit UV-Licht molekularen Sauerstoff freisetzt. Als Modellproteine nehmen sie leicht verfügbare sauerstoffbindende Makromoleküle, wie den Blutfarbstoff Hämoglobin oder den Muskelfarbstoff Myoglobin, um die molekulare Wirkung von caged oxygen zu erproben und vor allem sicherzustellen, dass sich die Verbindung biochemisch genauso verhält wie natürlicher Sauerstoff.
Was im Akku genau passiert
Mit ihren Studien möchten sie herausfinden, welche Prozesse nach Freisetzung und Bindung des Sauerstoffmoleküls und der daraus folgenden Initiation des intramolekularen Elektro-nentransfers ablaufen. Sie kombinieren gentechnische und biochemische Methoden, um die für den Protonentransport verantwortlichen Aminosäuren aufzuspüren und ihre Funktion zu erforschen. Der Einfachheit halber machen sie ihre Tests an Bakterien, die unkompliziert aufgebaut sind und Vergleichsmessungen mit Mutanten zulassen. Die Wissenschaftler haben schon eine leicht zu reinigende Variante von Escherichia coli und Rhodobacter sphaeroides und auch eine Reihe ortsspezifischer Mutanten hergestellt und untersucht.
Einsichten in grundlegende Lebensvorgänge
Die Erforschung des Reaktionsmechanismus der Cytochromoxidase trägt dazu bei, Lebensprozesse am Beispiel eines universell vorkommenden Katalysators besser zu verstehen, der eine "biochemisch gebremste Knallgasreaktion" kontrolliert und die dabei freigesetzte Energie sinnvoll nutzt. Außerdem visieren die Wissenschaftler eine bessere Erforschung von körpereigenen Entgiftungssystemen, aminosäure-abbauenden Monooxygenasen, die von Gendefekten betroffen sein können, und Biosyntheseenzymen von Botenstoffen an. Die Ergebnisse der Studie können möglicherweise für das Design neuer Medikamente genutzt werden.
Weitere Informationen
Dr. Mathias Lübben, Lehrstuhl für Biophysik, Universitätsstr. 150, 44780 Bochum, Tel. 0234/32-24465, Fax: 0234/32-14-626, Internet: www.bph.ruhr-uni-bochum.de/luebben/
http://www.bph.ruhr-uni-bochum.de/luebben/
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Biologie, Chemie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Informationstechnik, Medizin
überregional
Forschungsprojekte
Deutsch
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