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Neuherberg. Das GSF - Forschungszentrum für Umwelt und Gesundheit hat zum 1. Januar das Institut für Strukturbiologie gegründet. Damit wird die Kompetenz zur Untersuchung von Interaktionen zwischen genetischer Disposition, biologischen Systemen und Umweltfaktoren weiter ausgebaut. Als Direktor des Instituts wurde der 41-jährige Chemiker Prof. Dr. Michael Sattler berufen. Er leitete zuletzt am Europäischen Laboratorium für Molekularbiologie (EMBL) Heidelberg eine Arbeitsgruppe zur Kernspinresonanz (NMR)-Spektroskopie von Biomolekülen. Davor führte ihn ein Forschungsaufenthalt an die Abbott Laboratories, Chicago, USA.
"Mit meiner Arbeitsgruppe an der GSF werde ich vor allem mit Hilfe der NMR-Spektroskopie Raumstrukturen verschiedener biologisch relevanter Proteine und Nukleinsäuren aufklären und deren Verhalten in Lösung unter die Lupe nehmen", so Sattler. "In Kombination mit biochemischen Experimenten gibt die dreidimensionale Struktur eines Proteins Einblick in die molekularen Grundlagen der biologischen Funktion". Dazu sollen NMR-Methoden so optimiert werden, dass gerade größere Proteine und Proteinkomplexe (bestehend aus mehreren Untereinheiten) untersucht werden können.
Die molekulare Erkennung von Proteinen und Nukleinsäuren bildet die Grundlage vieler elementarer Prozesse im Organismus, etwa zur Regulation und Variation der Herstellung von Proteinen anhand des im Erbgut kodierten Bauplans. Genauere Kenntnisse über solche Mechanismen sind von herausragender Bedeutung, um die molekularen Grundlagen sowohl des Lebens als auch von Krankheiten zu verstehen. Anhand der Raumstruktur eines Proteins können aber vor allem auch gezielt neue Medikamente entwickelt werden.
Das Institut kooperiert eng mit der Technischen Universität München, wo ihr die Höchstfeld-NMR-Spektrometer des Bayrischen NMR-Zentrums (BNMRZ) in Garching zur Verfügung stehen. Das BNMRZ hat eine national und international herausragende Ausstattung and NMR Geräten, einschließlich eines 900 MHz NMR-Spektrometers. Ab 2008 steht der Arbeitsgruppe ein hoch auflösendes 700 MHz-NMR-Spektrometer direkt an der GSF zur Verfügung.
Die Kernspinresonanz-Spektroskopie (NMR = nuclear magnetic resonance = kernmagnetische Resonanz) basiert auf dem Eigendrehimpulses (Spin) eines Atomkerns und daraus resultierenden magnetischen Wechselwirkung von Atomkernen mit starken äußeren Magnetfeldern. Diese sind von der Umgebung eines Atoms, also von den Bindungspartnern, abhängig. Entsprechende Messungen liefern äußerst genaue Informationen zur Struktur von Molekülen. Als analytisches Werkzeug in der Chemie und Biologie und als bildgebendes Verfahren in der medizinischen Diagnostik hat die NMR-Spektroskopie in dem letzten Jahrzehnt enorm an Bedeutung gewonnen, nicht zuletzt durch die Verbesserung der NMR Geräte (empfindlichere Detektoren, höchste Magnetfelder) und der Entwicklung neuer Messverfahren, aber auch durch neue biochemische Verfahren zur Herstellung der untersuchten Proteine.
http://www.gsf.de/neu/Aktuelles/Presse/2007/nmr.php
Michael Sattler
Foto: EMBL
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Merkmale dieser Pressemitteilung:
Biologie, Chemie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Informationstechnik, Mathematik, Medizin, Physik / Astronomie
überregional
Forschungsprojekte, Personalia
Deutsch
Michael Sattler
Foto: EMBL
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