idw – Informationsdienst Wissenschaft

Nachrichten, Termine, Experten

Grafik: idw-Logo
Science Video Project
idw-Abo

idw-News App:

AppStore

Google Play Store



Instanz:
Teilen: 
27.03.2007 11:32

Mit chemischem Lego auf dem Weg zum HIV-Impfstoff

Manfred Braun Presse- und Öffentlichkeitsarbeit
Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung

    Helmholtz-Forscher bauen virale Bindungsstelle nach
    Für eine der größten Seuchen der Gegenwart - AIDS - gibt es bisher keinen wirksamen Impfschutz, obwohl Forscher auf der ganzen Welt fieberhaft danach suchen. Wissenschaftlern des Helmholtz-Zentrums für Infektionsforschung ist es nun gelungen, einen wichtigen Baustein des HI-Virus im Reagenzglas nachzuahmen. Er ist an der Auslösung einer Immunantwort beteiligt, die das Virus neutralisiert. Ein erster Schritt in Richtung Impfstoff?

    Wie alle Viren kann sich auch das HI-Virus nicht selbst vermehren, sondern ist auf eine Wirtszelle angewiesen. Das Virus geht dabei besonders heimtückisch vor - es befällt die T-Zellen der Immunabwehr und vermehrt sich in ihnen. Den Kontakt zwischen Virus und Wirtszelle vermitteln Proteine. Das HI-Virus trägt auf seiner Hülle ein Protein, das gp120 genannt wird. Da sich dieses Protein ständig verändert, können Antikörper, die sich gegen gp120 richten, das Virus nur für eine begrenzte Zeit erkennen und bekämpfen. "Im gp120 gibt es nur wenige konstante Bereiche", weiß Privatdozentin Dr. Jutta Eichler. "Sie sind meist im Inneren des Proteins verborgen. Wir müssen sie dem Immunsystem bei einer Impfung gut erkennbar präsentieren. Dann kann die körpereigene Abwehr so genannte breit neutralisierende Antikörper bilden, die gegen viele HI-Virusstämme aktiv sind."
    Der Chemiker Dr. Raimo Franke hat während seiner Dissertation in der Arbeitsgruppe "Konformationelle Protein-Ligand-Interaktionen" am Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung eine dieser konstanten Regionen des gp120 im Reagenzglas nachgebaut: die Bindungsstelle, mit der sich das Virus an die T-Zelle andockt. Dabei hat er Abschnitte des gp120, die diese Bindungsstelle ausmachen, an molekulare Gerüste geknüpft. Franke erklärt: "Ich habe sozusagen `chemisches Lego´ gespielt, bis ich die Kombination aus Gerüst und Proteinabschnitten gefunden hatte, die am besten die Bindungsstelle des gp120 imitiert."
    Mit einem dieser Peptide haben die Wissenschaftler Kaninchen immunisiert, die daraufhin gp120-erkennende Antikörper bildeten. Dr. Jutta Eichler ist begeistert: "Wir konnten zeigen, dass diese Antikörper ähnliche Bindungseigenschaften haben wie einer der wenigen bisher bekannten breit neutralisierenden Antikörper." Dieser Befund gibt Anlass zur Hoffnung, dass die anti-Peptid-Antikörper auch eine HIV-Infektion bekämpfen könnten. Das muss nun in Experimenten mit lebenden Zellen und aktiven HI-Viren überprüft werden.


    Weitere Informationen:

    http://www.helmholtz-hzi.de


    Bilder

    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Biologie, Chemie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Informationstechnik, Medizin
    überregional
    Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
    Deutsch


     

    Hilfe

    Die Suche / Erweiterte Suche im idw-Archiv
    Verknüpfungen

    Sie können Suchbegriffe mit und, oder und / oder nicht verknüpfen, z. B. Philo nicht logie.

    Klammern

    Verknüpfungen können Sie mit Klammern voneinander trennen, z. B. (Philo nicht logie) oder (Psycho und logie).

    Wortgruppen

    Zusammenhängende Worte werden als Wortgruppe gesucht, wenn Sie sie in Anführungsstriche setzen, z. B. „Bundesrepublik Deutschland“.

    Auswahlkriterien

    Die Erweiterte Suche können Sie auch nutzen, ohne Suchbegriffe einzugeben. Sie orientiert sich dann an den Kriterien, die Sie ausgewählt haben (z. B. nach dem Land oder dem Sachgebiet).

    Haben Sie in einer Kategorie kein Kriterium ausgewählt, wird die gesamte Kategorie durchsucht (z.B. alle Sachgebiete oder alle Länder).