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28.10.2001 11:05

Wissenschaftler entdecken die genaue Funktionsweise von fuenf verschiedenen Antibiotika

Debbie Weiss Publications and Media Relations Department
Weizmann Institut

    Forscher vom Weizmann Institut in Israel und von der Max-Planck-Gesellschaft in Deutschland haben die herausgefunden, wie fuenf Antibiotika funktionieren: Sie heften sich an das bakterielle Ribosom, die 'Proteinfabrik' der Zelle, und stoppen die gesamte Proteinproduktion. Proteine sind der wichtigste Aufbaustoff der Zelle und die Grundlage aller enzymatischen Reaktionen. Ist ihre Produktion blockiert, stirbt das Bakterium.

    Das Forschungsteam unter der Leitung von Prof. Ada Yonath von der Abteilung Strukturelle Biologie am Weizmann Institut und von den Abteilungen fuer Ribosomalstruktur an den Max-Planck-Instituten in Hamburg und Berlin, entdeckte die exakte Funktionsweise dieser Wirkstoffe. Prof. Yonath entschluesselte kuerzlich die komplexe Struktur des Ribosoms, und kroente damit ihre zwanzigjaehrige wissenschaftlichen Arbeit, in einer Studie, welche das fuehrende Wissenschaftsmagazin Science zu den wichtigsten wissenschaftlichen Entdeckungen des Jahres 2000 zaehlt.

    Die exakte Beschreibung der Struktur des Ribosoms - ein fuer seine Instabilitaet beruechtigter, gigantischer Nukleoproteinkomplex - war jahrelang eine Herausforderung fuer die Wissenschaft.

    Unter Ausnutzung ihres umfassenden Wissens ueber die Ribosomalstruktur entschlossen sich Prof. Ada Yonath, Dr. Anat Bashan und der Doktorand Raz Zarivach zu untersuchen, wie sich verschiedene Antibiotika mit dem Ribosom verbinden und seine Proteinproduktion stoppen. Dazu behandelten sie Bakterien mit einem von fuenf verschiedenen Antibiotika und stellten Kristalle her, die die einzelnen Komplexe, die zwischen dem bakteriellen Ribosom und jedem Wirkstoff entstanden, festhielten.

    Zur Untersuchung dieser mikroskopisch kleinen Strukturen bombardierten die Forscher die Kristalle mit hochintensiven Roentgenstrahlen, analysierten ihre Beugung und zogen wiederum Rueckschluesse auf die exakte Struktur des Kristalls - eine Technik, die Roentgenkristallografie genannt wird. Mit dieser Methode konnten die Wissenschaftler visualisieren, wie die Antibiotika sich an eine bestimmte Stelle am Ribosom heften und seine Maschinerie stoppen. Ueber diese Ergebnisse wird in der Zeitschrift Nature vom 25. Oktober 2001 berichtet.

    Ein besseres Verstaendnis fuer die Funktionsweise von Antibiotika koennte die Behandlungsstrategien fuer bestehende Wirkstoffe verbessern und zur Entwicklung einer neuen Generation von Antibiotika fuehren, die bakterielle Schaedlinge auf ribosomaler Ebene besser bekaempfen.

    Die an der Studie beteiligten Forscher der Max-Planck-Gesellschaft sind Francois Franceschi, Joerg Harms, Ante Tocilj, Renate Albrecht und Frank Schluenzen.

    Papierabzug ist auf Anfrage erhaeltlich. Das Bild ist auch abrufbar bei: http://wis-wander.weizmann.ac.il/weizmann/doa_iis.dll/Serve/level/English/1.200....

    Unterstuetzung durch: Helen-und-Milton-A.-Kimmelman-Zentrum fuer biomolekularen Auf- und Zusammenbau, Joseph-und-Ceil-Mazer-Stiftung, und Solomon-und-Rebecca-Baker-Stiftung.
    Prof. Ada Yonath ist Inhaberin des Martin-S.-Kimmel-Lehrstuhls.


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    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Biologie, Chemie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Informationstechnik, Medizin
    überregional
    Forschungsergebnisse, Forschungsprojekte
    Deutsch


     


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