idw – Informationsdienst Wissenschaft

Nachrichten, Termine, Experten

Grafik: idw-Logo
Medienpartner:
Wissenschaftsjahr


Teilen: 
15.08.2011 15:45

Schwefelatome im Enzym

Rudolf-Werner Dreier Presse- und Öffentlichkeitsarbeit
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg im Breisgau

    Forscherteam hat eine neue Bindestelle bei Distickstoffmonoxid (N2O) entdeckt

    Distickstoffmonoxid schadet dem Weltklima doppelt: Zum einen wirkt das farb- und geruchlose N2O als Treibhausgas 300-mal stärker als CO2. Zum anderen trägt es ähnlich wie halogenierte Kohlenwasserstoffe, besser bekannt als FCKW, unter Einwirkung von Höhenstrahlung zum Abbau der Ozonschicht bei. N2O gilt als das vermutlich kritischste Klimagas des 21. Jahrhunderts. Es entsteht als ungewolltes Nebenprodukt der industriellen Landwirtschaft: Bei dem ablaufenden biochemischen Prozess spielt das kupferhaltige Metallenzym Distickstoffmonoxid-Reduktase eine wichtige Rolle, da es N2O zu N2 umsetzt. Dieses Enzym ist gegenüber Sauerstoff hochgradig empfindlich und fällt in der Reaktionskette häufig aus. Das ist der Grund dafür, dass große Mengen an N2O aus gedüngten Ackerflächen freigesetzt werden.

    Bisher waren die Funktionsweise und der Mechanismus dieses wichtigen Enzyms weitgehend unerforscht. Nun ist es Dr. Anja Pomowski aus der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Oliver Einsle, Mitglied des Exzellenzcluster BIOSS, am Institut für Organische Chemie und Biochemie der Universität Freiburg, gelungen, die Struktur einer unter striktem Ausschluss von Luftsauerstoff präparierten N2O-Reduktase aufzuklären. Gemeinsam mit Prof. Dr. Walter Zumft vom Karlsruher Institut für Technologie und Prof. Dr. Peter Kroneck, Universität Konstanz, stellt das Forscherteam in der aktuellen Ausgabe des Fachmagazins Nature seine Ergebnisse vor: Die neu entdeckte Struktur zeigt einerseits, dass Mengenverhältnis und Stoffmengen des Metallzentrums des Enzyms bislang nur unvollständig beschrieben waren und es ein zusätzliches Schwefelatom enthält. Zum anderen hat das Team auch die Bindung des Substrats N2O an das Metallzentrum identifiziert. Diese Bindestelle war für die Wissenschaftlerin und die Wissenschaftler überraschend und führt zu einer Neubewertung des Enzymmechanismus, dessen molekulare Details die Gruppe um Oliver Einsle in zukünftigen Arbeiten erforschen wird.

    Nature: DOI:10.1038/nature10332. Anja Pomowski, Walter G. Zumft, Peter M.H. Kroneck, Oliver Einsle (2011) N2O binding at a [4Cu:2S] copper-sulphur cluster in nitrous oxide reductase.

    Kontakt:
    Prof. Dr. Oliver Einsle
    Institut für Organische Chemie und Biochemie
    BIOSS - Centre for Biological Signalling Studies
    Albert-Ludwigs-Universität Freiburg
    Tel.: 0761/203-6058
    E-Mail: einsle@biochemie.uni-freiburg.de


    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Journalisten
    Biologie, Chemie, Physik / Astronomie
    überregional
    Buntes aus der Wissenschaft, Forschungsergebnisse
    Deutsch


    Das Enzym N20-Reduktase besitzt ein Schwefelatom mehr als bisher vermutet (Quelle: BIOSS/ Uni Freiburg).


    Zum Download

    x

    Hilfe

    Die Suche / Erweiterte Suche im idw-Archiv
    Verknüpfungen

    Sie können Suchbegriffe mit und, oder und / oder nicht verknüpfen, z. B. Philo nicht logie.

    Klammern

    Verknüpfungen können Sie mit Klammern voneinander trennen, z. B. (Philo nicht logie) oder (Psycho und logie).

    Wortgruppen

    Zusammenhängende Worte werden als Wortgruppe gesucht, wenn Sie sie in Anführungsstriche setzen, z. B. „Bundesrepublik Deutschland“.

    Auswahlkriterien

    Die Erweiterte Suche können Sie auch nutzen, ohne Suchbegriffe einzugeben. Sie orientiert sich dann an den Kriterien, die Sie ausgewählt haben (z. B. nach dem Land oder dem Sachgebiet).

    Haben Sie in einer Kategorie kein Kriterium ausgewählt, wird die gesamte Kategorie durchsucht (z.B. alle Sachgebiete oder alle Länder).

    Cookies optimieren die Bereitstellung unserer Dienste. Durch das Weitersurfen auf idw-online.de erklären Sie sich mit der Verwendung von Cookies einverstanden. Datenschutzerklärung
    Okay