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Ribosomen, die die Eiweiße der Zellen herstellen und dabei einem festgelegten genetischen Programm folgen, entstehen selbst nach einem streng hierarchischen Aufbau-Plan. In einem interdisziplinären Ansatz haben nun Wissenschaftler um Prof. Dr. Ed Hurt vom Biochemie-Zentrum der Universität Heidelberg (BZH) und Prof. Dr. André Hoelz vom California Institute of Technology in Pasadena den Mechanismus entschlüsselt, der diesen Ablauf regelt. Dabei entdeckten sie ein bisher unbekanntes Protein: Dieses steuert die Vorgänge im Zellkern, die es der Zelle erlauben, ribosomale Proteine in der korrekten Reihenfolge in das entstehende Prä-Ribosom einzubauen.
Pressemitteilung
Heidelberg, 30. April 2015
Die ordnende Hand bei der Entstehung von Ribosomen
Heidelberger Biochemiker entdecken ein Protein, das den hierarchischen Aufbau der Ribosomenentwicklung steuert
Ribosomen, die die Eiweiße der Zellen herstellen und dabei einem festgelegten genetischen Programm folgen, entstehen selbst nach einem streng hierarchischen Aufbau-Plan. In einem interdisziplinären Ansatz haben nun Wissenschaftler um Prof. Dr. Ed Hurt vom Biochemie-Zentrum der Universität Heidelberg (BZH) und Prof. Dr. André Hoelz vom California Institute of Technology (Caltech) in Pasadena (USA) den Mechanismus entschlüsselt, der diesen Ablauf regelt. Dabei entdeckten sie ein bisher unbekanntes Protein: Dieses steuert die Vorgänge im Zellkern, die es der Zelle erlauben, ribosomale Proteine in der korrekten Reihenfolge in das entstehende Prä-Ribosom einzubauen. Die Forschungsergebnisse wurden online in „Molecular Cell“ veröffentlicht.
Ribosomen sind kompliziert aufgebaute Nano-Maschinen der Zelle, die aus vier Ribonukleinsäuren und etwa 80 verschiedenen ribosomalen Proteinen (r-Proteine) bestehen und die Synthese der Eiweißketten übernehmen. „Die korrekte Ribosomenherstellung ist für die Zellteilung und Zellvermehrung elementar wichtig. Ihr Zusammenbau ist höchst kompliziert, weil dabei alle ribosomalen Proteine in einer strikten Reihenfolge an das entstehende Prä-Ribosom angelagert werden und zusätzlich noch etwa 200 Helferproteine eine Rolle spielen“, sagt Ed Hurt.
Die Bildung neuer Ribosomen vollzieht sich bei Eukaryoten hauptsächlich im Zellkern. Dazu müssen die für die Herstellung erforderlichen r-Proteine aus dem Zellplasma zu einem Ort im Kern transportiert werden, der Nukleolus heißt und an dem die Ribosomen zusammengesetzt werden. Bisher war nur bekannt, dass r-Proteine streng hierarchisch in das sich neu bildende Ribosom eingebaut werden – auf das r-Protein A folgt also das r-Protein B und so weiter. „Größtenteils ungelöst blieb aber die Frage, wie die strikte Reihenfolge dieses Einbaus gewährleistet wird und wer dafür zuständig ist“, erläutert Prof. Hurt.
Die Wissenschaftler konnten nun zeigen, dass das neu entdeckte Protein mit der Bezeichnung „Assembly Chaperon von L4“ oder Acl4 den geordneten Einbau des ribosomalen Proteins L4 in das frühe Prä-Ribosom steuert. „Dabei kommt ein Konzept zum Einsatz, das im Alltag jedem bekannt ist, etwa wenn ein Platzanweiser einen Platz solange freihält, bis der richtige Teilnehmer kommt, um den Platz zu besetzen“, erklärt der Wissenschaftler.
Mit Hilfe neuer Untersuchungsverfahren konnten Dr. Philipp Stelter vom BZH und Ferdinand Huber vom Caltech, die beide Erstautoren der Veröffentlichung sind, den Erkennungsmechanismus zwischen dem r-Protein L4 und dem neu entstehenden Ribosom
entschlüsseln. Grundlage dafür ist nach Angaben der Wissenschaftler eine Eukaryoten-spezifische Verlängerung des ribosomalen L4-Proteins, die mit der Oberfläche des Ribosoms in Kontakt tritt und dadurch vom Acl4-Helferprotein für den Einbau freigegeben wird. Können diese Interaktionen durch eine mangelhafte Herstellung des r-Proteins oder einen Fehler im wachsenden Ribosom nicht ausgebildet werden, bleibt das Helferprotein gebunden und verhindert so die Entstehung eines fehlerhaften Ribosoms.
Die Zusammenarbeit von Forschern des Biochemie-Zentrums der Universität Heidelberg und des California Institute of Technology bot die Möglichkeit, klassische und neu entwickelte zellbiologische, biochemische und biophysikalische Methoden zu kombinieren. „Dies war ausschlaggebend für die detaillierte Charakterisierung des neu entdeckten Mechanismus und der daran beteiligten Komponenten“, betont Ed Hurt.
Originalpublikation:
P. Stelter, F. M. Huber, R. Kunze, D. Flemming, A. Hoelz, E. Hurt: Coordinated ribosomal L4 protein assembly into the pre-ribosome is regulated by its eukaryote-specific extension. Molecular Cell (April 30, 2015), doi: 10.1016/j.molcel.2015.03.029.
Kontakt:
Prof. Dr. Ed Hurt
Biochemie-Zentrum der Universität Heidelberg
Telefon (06221) 54-4781, -4173
ed.hurt@bzh.uni-heidelberg.de
Kommunikation und Marketing
Pressestelle
Telefon (06221) 54-2311
presse@rektorat.uni-heidelberg.de
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Modell des Einbaus des ribosomalen Proteins L4 in das Prä-Ribosom
Biochemie-Zentrum der Universität Heidelberg
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Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten, Wissenschaftler
Biologie
überregional
Forschungsergebnisse
Deutsch
Modell des Einbaus des ribosomalen Proteins L4 in das Prä-Ribosom
Biochemie-Zentrum der Universität Heidelberg
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