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Forscher der Ruhr-Universität Bochum haben in Zusammenarbeit mit Kollegen aus Osnabrück, Bremen und Göttingen eine zweite Riesenpore für den Transport von gefalteten Proteinen in bestimmte Zellorganellen, die Peroxisomen, entdeckt. Eine erste Riesenpore hatte die Gruppe bereits vor fünf Jahren beschrieben. Die Ergebnisse berichtet das Team um Prof. Dr. Ralf Erdmann vom Institut für Biochemie und Pathobiochemie in der Zeitschrift „Cell Reports“.
Import von gefalteten Proteinen war lange Zeit ein Rätsel
Peroxisomen sind unter anderem am Abbau von Fettsäuren beteiligt und entschärfen giftiges Wasserstoffperoxid in der Zelle. Sie sind mit zahlreichen Enzymen ausgestattet, die sie aus der Zellflüssigkeit importieren müssen. „Wie Peroxisomen riesige Proteine einschleusen, war lange ein Rätsel“, sagt Ralf Erdmann. „Vor allem weil die Proteine die Membran im gefalteten Zustand durchqueren.“ Das bedeutet, sie werden nicht in Form einer langen Kette von Aminosäuren ins Innere transportiert, sondern in ihrer endgültigen dreidimensionalen Konfiguration, die große Ausmaße annehmen kann.
Zwei Signalsequenzen markieren Proteine für das Peroxisom
Proteine, die für das Peroxisom bestimmt sind, tragen bestimmte Signalsequenzen. Es gibt zwei Typen, PTS1 und PTS2 genannt. Importrezeptoren erkennen diese und schleusen die gefalteten Proteine durch eine Riesenpore in das Innere der Peroxisomen. Die vor fünf Jahren entdeckte Pore gewährt Proteinen mit PTS1-Sequenzen Zugang. Die neue Pore ist durchlässig für Proteine mit PTS2-Sequenzen. Vor der aktuellen Untersuchung war nicht klar, ob sich Proteine mit unterschiedlichen Signalseqzenzen eine Pore teilen. Was der Grund für die getrennten Importwege sein könnte, wollen die Forscher in weiteren Studien ergründen.
Pore ist für zelluläre Verhältnisse riesig
„Mit 4,5 Nanometern Durchmesser ist die PTS2-Pore für zelluläre Verhältnisse riesig“, erklärt Prof. Erdmann. Die Bochumer Studie zeigte auch, dass der Kanal andere Eigenschaften besitzt als die PTS1-Pore. Beispielsweise scheint er nicht in der Lage zu sein, seine Größe an das zu transportierende Protein anzupassen. „Da in unserem untersuchten Modellorganismus jedoch nur Proteine bis zu einer bestimmten Größe auf diesem Weg transportiert werden, wäre eine Größenanpassung wohl ein unnötiger Luxus“, vermutet Erdmann. Der Ausfall des PTS2-Transportwegs hat für Menschan fatale Konsequenzen. Die Patienten sterben meist innerhalb des ersten Lebensjahres, häufig verursacht durch Atemstörungen.
Titelaufnahme
M. Montilla-Martinez, S. Beck, J. Klümper,M. Meinecke,W. Schliebs, R. Wagner, R. Erdmann (2015): Distinct pores for peroxisomal import of PTS1 and PTS2 proteins, Cell Reports, DOI: 0.1016/j.celrep.2015.11.016
Weitere Informationen
Prof. Dr. Ralf Erdmann, Abteilung Systembiochemie, Medizinische Fakultät der Ruhr-Universität, 44780 Bochum, Tel. 0234/32-24943, E-Mail: Ralf.Erdmann@rub.de
Angeklickt
Website der Abteilung Systembiochemie
http://www.ruhr-uni-bochum.de/biochem/system/index.html.de
Forschergruppe PerTrans
http://www.pertrans.org/index.html.en
Um neue Erkenntnisse über die Transportwege in die Peroxisomen zu erlangen, analysiert das RUB-Team ...
Quelle: © RUB, Foto: Marquard
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten
Biologie
überregional
Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
Deutsch
Um neue Erkenntnisse über die Transportwege in die Peroxisomen zu erlangen, analysiert das RUB-Team ...
Quelle: © RUB, Foto: Marquard
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