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Max-Planck-Wissenschaftler klären Kristallstruktur von Furin auf, einem Aktivator-Protein, dass an vielen gefährlichen Krankheiten beteiligt ist
Die dreidimensionale Struktur von Furin, einem Protein, das für die Aktivierung zahlreicher wichtiger Eiweißstoffe in lebenden Zellen zuständig ist, haben Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried gemeinsam mit amerikanischen und britischen Forschern aufgeklärt (vgl. Nature Structural Biology, Juli 2003). Furin spielt bei so unterschiedlichen Erkrankungen und Infektionen, wie Ebola, AIDS oder Anthrax, eine wichtige Rolle. Deshalb stellt Furin nicht erst seit dem Einsatz von Anthrax-Erregern als Biowaffe ein sehr interessantes Zielmolekül für Medikamente dar. Heute gibt es bereits eine Reihe von Hemmstoffen, mit denen sich die Aktivierung von Proteinen durch Furin unterdrücken lässt. Doch um diese Hemmstoffe zu wirksamen Medikamenten zu entwickeln, ist die Kenntnis der genauen räumlichen Struktur von Furin von großer Bedeutung.
http://www.mpg.de/bilderBerichteDokumente/dokumentation/pressemitteilungen/2003/...
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Biologie, Chemie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Informationstechnik, Medizin
überregional
Forschungsergebnisse
Deutsch
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