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Auf der Suche nach neuen Wirkstoffen werden auch große Mengen proteinhaltiger Proben abgearbeitet. Dazu werden Farbstoffe benötigt. Ein Lesegerät, das Proteine über ihre Eigenfluoreszenz direkt nachweist, wird auf der Messe BioTechnica ausgestellt.
Am Anfang war das Eiweiß. Zumindest glaubten Wissenschaftler im 19. Jahrhundert, dass die Stoffgruppe der Proteine aus einer Ursubstanz aufgebaut ist und gaben ihr den vom griechischen Wort protos (das Erste) abgeleiteten Namen. Inzwischen ist hinlänglich bekannt, dass der Aufbau der Proteine letztlich im Genom verankert ist. Funktional betrachtet kommt die Klasse dieser universellen Struktur- und Wirkstoffe lebender Organismen also nach der Erbsubstanz. Die Proteomforschung, die sich nach der so gut wie vollendeten Aufklärung des menschlichen Genoms stürmisch entwickelt, arbeitet heute in vielen Schritten automatisiert. In Pharmazie, Medizin, Umweltanalytik und Biotechnologie werden oft große Mengen verschiedener Proteine auf ihre Wirkungsweise untersucht (screening). Eine wichtige Frage ist auch: Wie hängt sie mit der molekularen Struktur zusammen?
Ein bei der Analyse häufig begangener Weg beruht darauf, dass sich ein bekanntes, auf einer Platte fixiertes Biomolekül nur mit einem bestimmten Protein verbindet. Chemisch angeheftete Farbstoffe "verraten" dann diese Komplexbildung einem automatischen optischen Lesegerät. Ein großer Nachteil dieser Methode: Die Farbstoffe verändern die Struktur und damit Funktion der Proteine. Die Fraunhofer-Allianz für Proteinchips, an der sich seit einem Jahr sieben Institute beteiligen, stellt nun ein Lesegerät vor, bei dem dieser Nachteil ausgeräumt wurde. Vom 7. bis 9. Oktober kann es in Hannover auf der Messe BioTechnica in Augenschein genommen werden (Halle 3, Stand F 24).
"Das bislang einzigartige Gerät nutzt den Umstand, dass manche Proteine von sich aus - also ohne Farbstoffe - leuchten können", erklärt Dr. Christian Hoffmann, der am Fraunhofer-Institut für Physikalische Messtechnik IPM für das Marketing zuständig ist. "Wir nutzen die in nahezu allen Proteinen vorkommende Aminosäure Tryptophan. Eine 300 -Watt-Bogenlampe regt sie im nahen Ultraviolett an. Ihre Antwort ist blaues Fluoreszenzlicht bei 340 Nanometern Wellenlänge." Dieses Muster leuchtender Punkte zeichnet eine elektronische Kamera auf. Schnell hat ein Labordiagnostiker oder Laborant das Fluoreszenzbild mit dem Proteinchip abgeglichen. Nun weiß er, in welchen Proben eine Reaktion etwa zwischen einem Rezeptor und einem Liganden eingetreten ist. Ein "alles oder nichts?" befriedigt Biochemiker in der Regel jedoch nicht. Für eine quantitative Analyse misst das Gerät die Intensität des Fluoreszenzlichts. Dass daraus die Konzentration berechnet werden kann, wiesen die Forscher an Modellproteinen bereits nach.
Ansprechpartner:
Dr. Christian Hoffmann
Telefon 07 61 / 88 57-1 54, Fax -2 24, christian.hoffmann@ipm.fraunhofer.de
Dr. Bernd Schirmer
Telefon 07 61 / 88 57-1 71, bernd.schirmer@ipm.fraunhofer.de
http://www.ipm.fraunhofer.de/gfelder/bioanalytik/proteinanalyse.html
http://www.proteinchips.fraunhofer.de
http://www.fraunhofer.de/mediendienst
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Biologie, Chemie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Informationstechnik, Maschinenbau, Medizin
überregional
Buntes aus der Wissenschaft, Forschungsprojekte
Deutsch
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