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10.01.2018 10:22

Potenzial für eine grüne Wasserstoff-Wirtschaft

Christin Ernst M.A. Presse- und Öffentlichkeitsarbeit
Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion

    Erstmalige Charakterisierung einer sensorischen [FeFe] Hydrogenase gelungen

    Hydrogenasen sind Enzyme, die in der Lage sind, Wasserstoffgas (H2) aus Protonen im wässrigen Milieu zu erzeugen. Eine Reaktion, die eine große Relevanz für eine potentielle zukünftige grüne Wasserstoffwirtschaft birgt.

    Bakterien, die diese Enzyme enthalten, produzieren H2 häufig als Abfallprodukt ihres Zucker-basierten Metabolismus in Abwesenheit von Sauerstoff. Andere Bakterien können den Wasserstoff als Energiequelle nutzen. Hydrogenasen, die Schlüsselenzyme in beiden Prozessen sind nur unter speziellen Bedingungen erforderlich, d.h. ihre Synthese in dem Bakterium muss der Anwesenheit und Konzentration von H2 angepasst werden. Diese Regulation wird durch sogenannte sensorische oder regulatorische Hydrogenasen erreicht, die in der Lage sind, selbst kleinste Mengen von H2 im Medium zu detektieren und diese Information an die Protein-Synthesemaschinerie (für katalytische Hydrogenasen) weiterzuleiten.

    Bis heute hat sich eine Klasse von Sensor-Hydrogenasen der Charakterisierung komplett entzogen, nämlich die der wichtigen [FeFe]-Hydrogenasen (HydS). Jetzt ist es einem Team von Wissenschaftlern am Max-Planck-Institut für Chemische Ernergiekonversion in Mülheim an der Ruhr und dem Institute of Low Temperature Science an der University of Hokkaido (Japan) gelungen, HydS aus dem thermophilen Bakterium Thermotoga maritima herzustellen und zu charakterisieren.1 Dieser Erfolg basiert auf der kürzlich entwickelten Technik der künstlichen Maturierung des Enzyms (Esselborn et al. Nat. Chem. Biol. 2013), sowie dem Einsatz moderner spektroskopischer Methoden, die zeigten wie das Protein das katalytische Zentrum in eleganter Weise feinabstimmt und es dadurch für seine sensorische Funktion optimiert.

    Die Wissenschaftler zeigen, dass das katalytische Zentrum sehr empfindlich auch kleinste Mengen H2 detektiert, was dem Bakterium eine sehr effektive Signalübertragung erlaubt. Diese Ergebnisse stellen einen wesentlichen Schritt im Verständnis der Funktion der sensorischen Hydrogenasen dar. Die Kenntnis der Änderungen der Aminosäureumgebung im Sensor im Vergleich zu den katalytischen [FeFe]-Hydrogenasen ist ein wichtiges Element für das tiefere Verständnis dieser

    Wasserstoff-umsetzenden bzw. -erzeugenden Proteine. Die umfassende Entschlüsselung des Mechanismus der Hydrogenasen bietet die Grundlage, um bessere bioinspirierte Katalysatoren für den Einsatz in Brennstoffzellen und Wasserelektrolyseuren zu entwickeln. Ein wichtiger Schritt auf dem Weg zu einer Energiewirtschaft, die auf Wasserstoff als Energieträger basiert.



    1. Chongdar N, Birrell JA, Pawlak K, Sommer C, Reijerse EJ, Rüdiger O, Lubitz W, Ogata H (in press) J. Am. Chem. Soc. DOI: 10.1021/jacs.7b11287

    Förderung
    Diese Arbeit wurde unterstützt durch die Max-Planck-Gesellschaft und durch JSPS KAKENHI grant number 16K21748.

    Original-Publikation
    Nipa Chongdar, James A. Birrell, Krzysztof Pawlak, Constanze Sommer, Edward J. Reijerse, Olaf Rüdiger, Wolfgang Lubitz, Hideaki Ogata: Unique spectroscopic properties of the H-cluster in a putative sensory [FeFe] hydrogenase, Journal of the American Chemical Society, 2017, DOI: 10.1021/jacs.7b11287
    http://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.7b11287

    Pressekontakt

    Prof. Dr. Wolfgang Lubitz
    Max-Planck-Institut für Chemische Energie Konversion
    Phone: +49-(0)208-306-3508
    Email: wolfgang.lubitz@cec.mpg.de

    Dr. Hideaki Ogata
    Institute of Low Temperature Science, Hokkaido University
    Phone: +81-(0)11-706-6884
    Email: hideaki.ogata@pop.lowtem.hokudai.ac.jp


    Weitere Informationen:

    https://cec.mpg.de/aktuelles/pressemitteilungen/pressemitteilungen/


    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Journalisten, Wissenschaftler
    Biologie, Chemie, Energie
    überregional
    Forschungsergebnisse
    Deutsch


    sensorische Hydrogenase


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