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23.01.2018 11:16

Bewegungsanreiz

Rudolf-Werner Dreier Presse- und Öffentlichkeitsarbeit
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg im Breisgau

    Freiburger Forscherin zeigt, wie einzellige Archaeen ihre Schwimmrichtung festlegen

    Die Biologin Dr. Tessa Quax hat die Struktur eines zentralen Proteins beschrieben, das die Schwimmrichtung von Archaeen – einzelligen Lebewesen ohne Zellkern – bestimmt. Zudem hat sie untersucht, welche molekularen Mechanismen an der Signalübertragung von der Umgebung auf die Motilitätsstruktur in Archaeen beteiligt sind. Quax forscht in der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Sonja-Verena Albers am Institut für Biologie II der Universität Freiburg. Die Ergebnisse ihrer Forschung hat sie in der Fachzeitschrift „PNAS-Journal“ veröffentlicht.

    Archaeen bilden neben Bakterien und Eukaryoten – Lebewesen, deren Zellen einen Zellkern sowie Organellen besitzen – eine der drei Domänen des Lebens. Sie sind die direkten Vorfahren der Eukaryoten, ähneln aber Bakterien in Aufbau und Organisation. Deswegen stellen sie ein wichtiges Bindeglied in der Evolutionstheorie dar. Archaeen können extreme Lebensräume wie etwa heiße Schwefelquellen oder extrem salzhaltige Seen besiedeln, sind aber auch im Ozean oder im menschlichen Darm zu finden.

    Für Mikroorganismen ist es wichtig, sich aktiv fortbewegen zu können: Wenn sich ihre Lebensbedingungen verschlechtern, sind sie in der Lage, nach besseren zu suchen. Archaeen besitzen wie Bakterien die Fähigkeit, Umweltreize wahrzunehmen und darauf mit zielgerichteter Bewegung – der so genannten Chemotaxis – zu reagieren. Sie haben zu diesem Zweck eine einzigartige Motilitätsstruktur entwickelt, die nicht mit der von Bakterien und Eukaryoten verwandt ist. Quax widmete sich deshalb der Frage, wie äußere Reize über das System der Chemotaxis an die Motilitätsstruktur weitergeleitet werden können.

    Das Fortbewegungsorgan der Bakterien, das Flagellum, wird seit mehr als 30 Jahren im Detail studiert. Es besteht aus bis zu 50 Proteinen, die nach einem festen Ablauf zusammengebaut werden. So entsteht eine Geißel aus Proteinfäden, die ähnlich funktioniert wie ein Propeller: Ein „Motor“ an ihrem in der Zellwand verankerten Ende lässt sie rotieren und ermöglicht eine Schwimmbewegung. Bis vor wenigen Jahren galt, dass Archaeen ebenfalls Flagellen nutzen, um sich fortzubewegen. Das Team der Arbeitsgruppe Albers hat jedoch gezeigt, dass es deutliche Unterschiede in den Strukturen der Fortbewegungsorgane von Bakterien und Archaeen gibt, sodass es sinnvoll war, die archaeale Struktur in Archaellum umzubenennen.

    Tessa Quax hat nun zusammen mit Kolleginnen und Kollegen einer anderen Forschungsgruppe nachgewiesen, dass das zentrale Chemotaxisprotein in Archaeen speziell an deren Bewegungsapparat angepasst ist. Das heißt, seine Struktur unterscheidet sich von der Struktur des Proteins, das die gleiche Funktion bei Bakterien erfüllt. Dies wiederum stimmt mit der Beobachtung überein, dass Bakterien und Archaeen unterschiedliche Motilitätsstrukturen haben. Die Forschungsergebnisse zeigen, auf welcher Grundlage der Erfolg von Archaeen basiert, neue Lebensräume zu besiedeln.

    Originalveröffentlichung:
    Tessa E. F. Quax, Florian Altegoer, Fernando Rossi, Zhengqun Li, Marta Rodriguez-Franco, Florian Kraus, Gert Bange, and Sonja-Verena Albers:
    Structure and function of the archaeal response regulator CheY. In: PNAS 2018. www.pnas.org/content/early/2018/01/19/1716661115

    Kontakt:
    Tessa Quax
    Universität Freiburg
    Institut für Biologie II - Mikrobiologie
    Tel.: 0761/203-2631
    E-Mail: tessa.quax@biologie.uni-freiburg.de

    Bildunterschrift:
    Archaeen sind einzellige Lebewesen ohne Zellkern – ebenso wie die weitaus besser erforschten Bakterien.
    Quelle: Sonja-Verena Albers


    Weitere Informationen:

    https://www.pr.uni-freiburg.de/pm/2018/bewegungsanreiz?set_language=de


    Bilder

    Bildunterschrift siehe Text.
    Bildunterschrift siehe Text.

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    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Journalisten
    Biologie
    überregional
    Forschungsergebnisse
    Deutsch


     

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