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Bei der Fotosynthese spielen verschiedene Proteine eine Rolle, die in der Pflanzenzelle entstehen und an den Ort der fotosynthetischen Prozesse innerhalb der Zelle transportiert werden müssen. Ein Forschungsteam der Ruhr-Universität Bochum um Dr. Athina Hristou und Prof. Dr. Danja Schünemann hat zusammen mit Kollegen und Kolleginnen des Max-Planck-Instituts für Molekulare Pflanzenphysiologie Potsdam-Golm bei der Untersuchung der Details dieser Prozesse überraschende Unterschiede zu den entsprechenden Vorgängen in Bakterien vorgefunden.
Im Mittelpunkt stand der Transportmechanismus von Proteinen der Fotosysteme zur Membran im Chloroplasten. Das Team berichtet in der Zeitschrift The Plant Cell vom 23. August 2019.
Prozess in Chloroplasten bisher wenig untersucht
Die Forscherinnen und Forscher untersuchten die Bildung und den Transport von im Chloroplastengenom kodierten Schlüsselproteinen der fotosynthetischen Komplexe. Sie werden in Ribosomen aus einzelnen Aminosäuren zusammengestellt und in die Thylakoidmembranen der Chloroplasten eingebaut.
„Es war bis dahin ungeklärt, wie der Transport dieser Proteine an seinen Zielort stattfindet“, erklärt Athina Hristou. Die Forscher konnten nun zeigen, dass das Protein cpSRP54 für diesen Vorgang wichtig ist. Dieses Protein hat seinen evolutionären Ursprung in Cyanobakterien, unterscheidet sich aber in wesentlichen Eigenschaften vom bakteriellen Protein.
Protein am Ort seines Eingreifens festhalten
„In Bakterien und anderen Zellen bindet der SRP-Komplex am Ausgang des Ribosoms an das wachsende Protein und sorgt für seinen zielgerichteten Transport zur Membran“, berichtet Athina Hristou. Um herauszufinden, wo cpSRP54 in den Prozess eingreift, fixierte sie das Protein mit einem sogenannten Crosslinker an dem Ort, an dem es mit dem aktiven Ribosom interagiert.
Dabei hat sich gezeigt, dass es an der Oberfläche des Ribosoms mit einem Protein, das nicht am Ausgang des Ribosoms liegt, eine Verbindung eingeht. Dieses ribosomale Protein bildet im Ribosom eine Verengung, durch die sich die wachsende Aminosäurekette schieben muss. Damit könnten Informationen über den Status des Ribosoms nach außen an cpSRP54 vermittelt werden. Somit erfährt letzteres, dass ein Transport gestartet werden muss und führt das neue Protein an sein Ziel, die Membran, wo andere Membranproteine schon darauf warten.
„Es ist interessant zu sehen, wie viele verschiedene Wege sich für solche Detailprozesse im Laufe der Evolution herausgebildet haben“, so Athina Hristou.
Originalveröffentlichung
Athina Hristou, Ines Gerlach, Dominique S. Stolle, Jennifer Neumann, Annika Bischoff, Beatrix Dünschede, Marc M. Nowaczyk, Reimo Zoschke, Danja Schünemann: Ribosome-associated chloroplast SRP54 enables efficient co-translational membrane insertion of key photosynthetic proteins, in: The Plant Cell, 2019, DOI: 10.1105/tpc.19.00169
Pressekontakt
Prof. Dr. Danja Schünemann
Molekularbiologie pflanzlicher Organellen
Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Ruhr-Universität Bochum
Tel.: 0234 32 24293
E-Mail: danja.schuenemann@rub.de
Dr. Athina Hristou
Molekularbiologie pflanzlicher Organellen
Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Ruhr-Universität Bochum
Tel.: 0234 32 24549
E-Mail: athina.hristou@rub.de
Prof. Dr. Danja Schünemann
Molekularbiologie pflanzlicher Organellen
Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Ruhr-Universität Bochum
Tel.: 0234 32 24293
E-Mail: danja.schuenemann@rub.de
Dr. Athina Hristou
Molekularbiologie pflanzlicher Organellen
Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Ruhr-Universität Bochum
Tel.: 0234 32 24549
E-Mail: athina.hristou@rub.de
Athina Hristou, Ines Gerlach, Dominique S. Stolle, Jennifer Neumann, Annika Bischoff, Beatrix Dünschede, Marc M. Nowaczyk, Reimo Zoschke, Danja Schünemann: Ribosome-associated chloroplast SRP54 enables efficient co-translational membrane insertion of key photosynthetic proteins, in: The Plant Cell, 2019, DOI: 10.1105/tpc.19.00169
http://www.plantcell.org/content/early/2019/08/23/tpc.19.00169
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten
Biologie
überregional
Forschungsergebnisse
Deutsch
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