idw – Informationsdienst Wissenschaft

Nachrichten, Termine, Experten

Grafik: idw-Logo
Science Video Project
idw-Abo

idw-News App:

AppStore

Google Play Store



Instanz:
Teilen: 
19.08.2020 12:32

Neue Wege in der Wirkstoffforschung: Proteine zur Teamarbeit verpflichten

Birte Vierjahn Ressort Presse - Stabsstelle des Rektorats
Universität Duisburg-Essen

    Zusammen sind sie stark: Manche Proteine können nur aktiv werden und krankhaften Prozessen wie Alzheimer, Parkinson oder Tumorerkrankungen entgegenwirken, wenn sie mit einem bestimmten Partner eine stabile Verbindung eingegangen sind. Daher hat ein Team der Universität Duisburg-Essen (UDE) und der Universität Eindhoven ein Klebemolekül maßgeschneidert, das die Bindung zweier Partner stabilisiert und für eine hohe Aktivität des Komplexes sorgt.

    Proteine sind kleine molekulare Werkzeuge und Baustoffe, die alle lebenswichtigen Prozesse in unserem Körper ermöglichen und steuern. Es gibt riesige Netzwerke, die von tausenden verschiedenen Proteinen und deren Interaktionen gebildet werden.

    Das Protein 14-3-3 ist besonders stark vernetzt. „Es ist ein wichtiges Schlüsselprotein und reguliert je nach Partner unterschiedliche Prozesse, wie z.B. die Zellteilung“, so Professor Christian Ottmann, der innerhalb des Sonderforschungsbereichs 1093 an der UDE neue Methoden entwickelt, um die Interaktionen von Proteinen mit kleinen Molekülen, sogenannten Liganden, zu beeinflussen.

    Bei der Behandlung von neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer und Parkinson oder zur Bekämpfung von Tumorerkrankungen wäre es wünschenswert, die Zusammenarbeit des 14-3-3-Proteins mit einem bestimmten Partner zu stärken. „Die Stabilisierung von Protein-Protein-Wechselwirkungen ist allerdings eine Herausforderung“, so der Wirkstoffforscher, der ebenfalls an der Universität Eindhoven forscht. Es gibt bisher nur sehr wenige, dafür hochwirksame Medikamente, deren Wirkstoffe nach diesem Prinzip funktionieren.

    Doch dem Team um Ottmann ist es vor Kurzem gelungen, ein kleines „Klebemolekül“ zu entwickeln, das sowohl an das 14-3-3-Protein als auch an die Oberfläche eines zweiten Proteins bindet. Es sitzt wie ein flachgedrücktes Kaugummi passgenau zwischen den beiden Oberflächen und verpflichtet die Partner zur Teamarbeit. Die Ergebnisse, die eine hohe Aktivität des zusammengeschweißten Proteinkomplexes zeigen, wurden kürzlich in der renommierten Fachzeitschrift Nature Communications veröffentlicht.

    Redaktion: Dr. Lydia Didt, SFB 1093, Tel. 0201/18 3-4351, lydia.didt@uni-due.de


    Wissenschaftliche Ansprechpartner:

    Prof. Dr. Christian Ottmann, SFB1093/Fakultät für Chemie, christian.ottmann@uni-due.de


    Originalpublikation:

    https://www.nature.com/articles/s41467-020-17741-0


    Bilder

    Maßgeschneiderter Kleber zwingt die Proteine zur Zusammenarbeit gegen Alzheimer & Co.
    Maßgeschneiderter Kleber zwingt die Proteine zur Zusammenarbeit gegen Alzheimer & Co.

    UDE/SFB 1093


    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Journalisten, Wissenschaftler, jedermann
    Chemie, Medizin
    überregional
    Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
    Deutsch


     

    Maßgeschneiderter Kleber zwingt die Proteine zur Zusammenarbeit gegen Alzheimer & Co.


    Zum Download

    x

    Hilfe

    Die Suche / Erweiterte Suche im idw-Archiv
    Verknüpfungen

    Sie können Suchbegriffe mit und, oder und / oder nicht verknüpfen, z. B. Philo nicht logie.

    Klammern

    Verknüpfungen können Sie mit Klammern voneinander trennen, z. B. (Philo nicht logie) oder (Psycho und logie).

    Wortgruppen

    Zusammenhängende Worte werden als Wortgruppe gesucht, wenn Sie sie in Anführungsstriche setzen, z. B. „Bundesrepublik Deutschland“.

    Auswahlkriterien

    Die Erweiterte Suche können Sie auch nutzen, ohne Suchbegriffe einzugeben. Sie orientiert sich dann an den Kriterien, die Sie ausgewählt haben (z. B. nach dem Land oder dem Sachgebiet).

    Haben Sie in einer Kategorie kein Kriterium ausgewählt, wird die gesamte Kategorie durchsucht (z.B. alle Sachgebiete oder alle Länder).