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Kooperation gibt es bei Brettspielen, Forschenden und Bakterien. In enger und
lokaler Zusammenarbeit entschlüsselten Wissenschaftler*innen, wie sich zwei
Bakterienarten verbünden, um nicht gefressen zu werden.
Bereits 2021 zeigte Pierre Stallforth mit seinem Team vom Leibniz-Institut für
Naturstoff-Forschung und Infektionsbiologie (Leibniz-HKI), dass sich Bakterien
der Gattungen Pseudomonas und Paenibacillus zusammentun, um sich so
gemeinsam vor ihrem Fressfeind, einer Amöbe, zu schützen. Nun konnte ein von
Pierre Stallforth, Ute Hellmich und Markus Lakemeyer geleitetes Team zeigen,
wie dieser Verteidigungsmechanismus genau aussieht. Die Studie wurde im
Exzellenzcluster Balance of the Microverse der Universität Jena durchgeführt
und erschien soeben im renommierten Fachjournal JACS.
Analyse auf molekularer Ebene
Die Kooperation der beiden Bakterien Pseudomonas sp. SZ40 und Paenibacillus
sp. SZ31 beruht auf einem Naturstoff, einem Lipopeptid namens Syringafactin.
Es wird von Pseudomonas produziert, jedoch erst durch eine von Paenibacillus
verursachte Modifikation für die Amöbe gefährlich. Paenibacillus spaltet das
Lipopeptid an einer ungewöhnlichen Stelle mittels zweier besonderer Enzyme,
sogenannten DL-Peptidasen. Dabei entsteht aus dem Syringafactin ein für die
Amöbe toxischer Stoff.
„Für mich war es sehr spannend, den Mechanismus zu verstehen, mit dem die
besondere Stoffklasse der DL-Lipopeptide gespalten wird und wie das in der
Interaktion von Mikroben nutzbar wird“, berichtet Hellmich. Denn das
Besondere an diesen Naturstoffen ist ihre ungewöhnliche Angriffsstelle in der
räumlichen Struktur der Lipopeptide. „Aminosäuren sind in der Natur
normalerweise L-konfiguriert und deswegen sind die meisten Enzyme auch
darauf spezialisiert, diese Variante zu spalten“, erzählt Stallforth. D- und LFormen
unterscheiden sich nur in ihrer Symmetrie, es sind spiegelbildliche
Moleküle, ihre Atomzusammensetzung ist gleich. „Das heißt, für viele
Analysenmethoden sehen beide Moleküle gleich aus, auch wenn wir natürlich
wissen, dass es einen Riesenunterschied macht, ob wir die linke oder die rechte
Hand nehmen“, illustriert Hellmich.
Multifunktionale Spielmechanik
Bei dieser Modifikation handele es sich nicht um einen Einzelfall, sondern es
scheine ein genereller, wenn auch sehr spezifischer Mechanismus zu sein, so
Stallforth. „Diese Enzyme sind so interessant, weil wir mit ihnen auch die
Struktur komplexer Naturstoffe aufklären können, indem wir sie ganz selektiv in
kleinere Fragmente unterteilen.“ „Und das erleichtert uns und anderen Gruppen
in Zukunft die Analyse neuer Naturstoffe“, ergänzt Lakemeyer. Eine große Hilfe
für die Entwicklung neuer Naturstoff-basierter Antiinfektiva.
Ein Traum
Wie die Bakterien, so arbeitete auch das Forschungsteam ganz organisch
zusammen, wie Hellmich schwärmt. So, wie eine einzelne Bakterienart nicht
gegen die Amöbe ankommt, brauchen auch die Forschenden Zusammenarbeit
und Interdisziplinarität. „Einzeln hätte niemand von uns diese Fragestellung in
dieser Art und Weise bearbeiten können“, beschreibt Hellmich die Situation.
„Hier in Jena konnten wir von den kleinen Naturstoffen über Proteinstrukturen in
Zellen bis in den ökologischen Kontext gehen und hatten auch noch eine
Anwendung in der Biotechnologie.“ Das sei einzigartig. „So etwas wie in Jena
habe ich an keinem anderen Standort erlebt“, ergänzt Lakemeyer. „Es macht
einfach Spaß, wenn man aus verschiedenen Blickwinkeln auf das gleiche Problem
schauen kann und dann auch noch tolle Kollegen hat.“
Die Studie war eine Kooperation des Leibniz-HKI mit den Universitäten Jena und
Würzburg. Beteiligte Forschungsverbünde waren der Exzellenzcluster Balance of
the Microverse und der Sonderforschungsbereich ChemBioSys.
Besonders in der lokalen Zusammenarbeit zeigte sich die reizvolle Dynamik eines
Spiels am Tisch statt der digitalen Version denn: „Da kann man sich auch mal
sonntags gemeinsam ins Café setzen und sagen ‚Wir müssen jetzt die Daten
analysieren“, beschreibt Lakemeyer seine Begeisterung für die kollegiale
Zusammenarbeit der Forschenden in Jena.
Das Team und die Förderer
An der Arbeit waren folgende Forscherinnen und Forscher beteiligt:
Shuaibing Zhang, Ying Huang, Kevin Schlabach, Mai Anh Tran, Raed Nachawati,
Anna Komor, Christian Hertweck und Pierre Stallforth vom Leibniz-HKI,
Markus Lakemeyer und Ute Hellmich von der Friedrich-Schiller-Universität Jena,
Nicole Bader und Hermann Schindelin von der Julius-Maximilian-Universität
Würzburg.
Die Studie wurde außerdem unterstützt von der Werner-Siemens-Stiftung, dem
Exzellenzcluster Balance of the Microverse und dem Sonderforschungsbereich
ChemBioSys.
Originalpublikation
Zhang S, Huang Y, Schlabach K, Tran M A, Nachawati R, Bader N, Komor A J,
Hertweck C, Schindelin H, Lakemeyer M,*Hellmich U A,*and Stallforth P* (2026)
Microbial DL-Peptidases Enable Predator Defense and Facilitate Structure
Elucidation of Complex Natural Products. JACS.
https://doi.org/10.1021/jacs.5c17955
*corresponding authors
Prof. Dr. Pierre Stallforth
Abteilungsleiter Paläobiotechnologie
pierre.stallforth@leibniz-hki.de
https://www.leibniz-hki.de/de/palaeobiotechnologie.html
Zhang S, Huang Y, Schlabach K, Tran M A, Nachawati R, Bader N, Komor A J,
Hertweck C, Schindelin H, Lakemeyer M,*Hellmich U A,*and Stallforth P* (2026)
Microbial DL-Peptidases Enable Predator Defense and Facilitate Structure
Elucidation of Complex Natural Products. JACS.
https://doi.org/10.1021/jacs.5c17955
Mittels MALDI sichtbar gemacht: In Blau zeigt sich das von Pseudomonas syringae SZ57 produzierte Lip ...
Copyright: Leibniz-HKI
PM Endlich die Spielregeln verstanden - PDF
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten
Biologie, Medizin
überregional
Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
Deutsch
Mittels MALDI sichtbar gemacht: In Blau zeigt sich das von Pseudomonas syringae SZ57 produzierte Lip ...
Copyright: Leibniz-HKI
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