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Ein spezieller zellulärer Mechanismus reguliert den Proteinhaushalt von Pflanzen und beeinflusst damit, wie sie auf umweltbedingten Stress reagieren. Eine entscheidende Rolle spielt dabei ein besonderer Proteinkomplex, der dynamisch den Abbau und das Recycling von Proteinen steuert. Das hat ein internationales Forschungsteam unter Leitung von Privatdozent Dr. Markus Wirtz vom Centre for Organismal Studies der Universität Heidelberg herausgefunden. Die Untersuchungen liefern neue Erkenntnisse dazu, wie dieser grundlegende Vorgang – die sogenannte N-terminale Acetylierung – das Gleichgewicht im Proteinumsatz aufrechterhält und damit zur Stabilität des pflanzlichen Proteoms beiträgt.
Pressemitteilung
Heidelberg, 13. April 2026
Wie Pflanzen ihren Proteinhaushalt regulieren
Internationales Forschungsteam identifiziert zellulären Mechanismus, der die Stabilität des pflanzlichen Proteoms erhält und Stressantworten steuert
Ein spezieller zellulärer Mechanismus reguliert den Proteinhaushalt von Pflanzen und beeinflusst damit, wie sie auf umweltbedingten Stress reagieren. Eine entscheidende Rolle spielt dabei ein besonderer Proteinkomplex, der dynamisch den Abbau und das Recycling von Proteinen steuert. Das hat ein internationales Forschungsteam unter Leitung von Privatdozent Dr. Markus Wirtz vom Centre for Organismal Studies der Universität Heidelberg herausgefunden. Die Untersuchungen liefern neue Erkenntnisse dazu, wie dieser grundlegende Vorgang – die sogenannte N-terminale Acetylierung – das Gleichgewicht im Proteinumsatz aufrechterhält und damit zur Stabilität des pflanzlichen Proteoms beiträgt.
Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle, die vielfältige Funktionen übernehmen. Sie dienen zum Beispiel als Baustoffe für Zellen oder können in Form von Enzymen chemische Reaktionen beschleunigen. Für Wachstum, Entwicklung und das Überleben von Pflanzen unter sich ändernden Umweltbedingungen ist es von zentraler Bedeutung, dass das pflanzliche Proteom – die Gesamtheit aller Proteine in einem Organismus – im Gleichgewicht bleibt. Dazu werden die Proteine in einem als Proteostase bezeichneten Vorgang ständig neu gebildet, wieder abgebaut oder recycelt, wie Dr. Xiaodi Gong, Postdoktorand im Team von Dr. Wirtz, erläutert.
In aktuellen Untersuchungen am pflanzenbiologischen Modellorganismus der Acker-Schmalwand hat das Forschungsteam neue Erkenntnisse dazu gewonnen, wie ein grundlegender zellulärer Prozess den Abbau und das Recycling von Proteinen steuert. Von zentraler Bedeutung ist dabei ein Proteinkomplex, der als N-terminale Acetyltransferase B (NatB) bezeichnet wird. Er modifiziert rund 20 Prozent aller Proteine in eukaryotischen Zellen, indem er ihnen an einer bestimmten Stelle eine Acetylgruppe hinzufügt. Dieser Vorgang der N-terminalen Acetylierung trägt zur Regulierung des Proteinhaushalts bei.
Wie Markus Wirtz erläutert, greift NatB in diesem Prozess wesentlich dynamischer in das Schicksal von Proteinen ein, als dies bisher in der Forschung angenommen wurde. „Wir konnten zeigen, dass der NatB-Proteinkomplex durch den Prozess der Acetylierung bestimmte Proteine für den Abbau markiert. Mithilfe dieses Mechanismus reguliert der NatB-Komplex die Aktivität einer Proteinkinase, die das Proteinrecycling in Pflanzen steuert“, so der Wissenschaftler, der am Centre for Organismal Studies der Universität Heidelberg im Rahmen des Excellenzclusters GreenRobust zu physiologischen Stressreaktionen von Pflanzen forscht.
Um diesen Mechanismus genauer zu untersuchen, erzeugten die Forscherinnen und Forscher mithilfe der Genomeditierung Pflanzen, in denen der Proteinkomplex NatB nicht aktiv wurde. Bei diesen Mutanten beobachteten sie einen allgemeinen Rückgang des Proteinumsatzes. Aus quantitativen Analysen des Proteoms ging zudem hervor, dass viele Proteine ohne die NatB-Aktivität stabiler wurden. Hierdurch kam es zu einer Anhäufung der Proteinkinase KIN 11. Sie ist beteiligt an dem Vorgang, bei dem pflanzliche Zellen unter Stresseinwirkung ihre Bestandteile recyceln und Nährstoffe rückgewinnen. Insgesamt waren die Mutanten, die einen hohen KIN11-Level aufwiesen, wesentlich widerstandsfähiger gegen eine eingeschränkte Energiezufuhr als unbehandelte Pflanzen, insbesondere bei anhaltender Dunkelheit und fehlender Möglichkeit zur Photosynthese.
Markus Wirtz: „Unsere Ergebnisse zeigen, dass NatB eine zentrale Rolle im Zusammenspiel von Proteinabbau und Proteinrecycling spielt und damit zur Stabilität des pflanzlichen Proteoms beiträgt.“ Gleichzeitig verdeutlichen sie, dass eine einzelne biochemische Modifikation ausreicht, um die Stressantwort von Pflanzen grundlegend zu beeinflussen. „Ein besseres Verständnis dieser Mechanismen eröffnet neue Ansätze für die Grundlagenforschung und zeigt darüber hinaus Möglichkeiten auf, wie der Ertrag von Nutzpflanzen auch bei widrigen Bedingungen gesteigert werden kann“, betont der Heidelberger Pflanzenforscher.
An den Forschungsarbeiten waren auch Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Université Paris-Saclay (Frankreich) und der Ludwig-Maximilians-Universität München beteiligt. Die Arbeiten wurden von der Deutschen Forschungsgemeinschaft und der Agence Nationale de la Recherche (Frankreich) gefördert. Die Ergebnisse sind in der Fachzeitschrift „Nature Communications“ erschienen.
Kontakt:
Universität Heidelberg
Kommunikation und Marketing
Pressestelle, Telefon (06221) 54-2311
presse@rektorat.uni-heidelberg.de
Privatdozent Dr. Markus Wirtz
Centre for Organismal Studies
Telefon (06221) 54-5334
markus.wirtz@cos.uni-heidelberg.de
X. Gong, M. Pożoga, J.-B. Boyer, Y. Xue, T. Meinnel, T. Bange, C. Giglione, R. Hell and M. Wirtz: The ribosome-associated N-terminal acetyltransferase B coordinates global proteostasis and autophagy in plants by creating Ac/N-degrons. Nature Communications (31 March 2026), DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-026-71208-2
https://www.cos.uni-heidelberg.de/en/research-groups/molecular-biology-of-plants... – Markus Wirtz
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten, Wissenschaftler, jedermann
Biologie
überregional
Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
Deutsch
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