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Traditionelle Methoden erfassen in der Regel viele Proteine gleichzeitig. Die spezifischen Eigenschaften einzelner Proteinmoleküle blieben daher oft im Dunkeln. Ein Forschungsteam um Dr. Sarina Veit und Prof. Dr. Thomas Günther-Pomorski von der Ruhr-Universität Bochum hat gemeinsam mit Forschenden der Weill Cornell Medicine in New York und der Universität Toronto eine neue Mikroskopie-Plattform entwickelt, die diese Einschränkung überwindet. Die Methode ermöglicht die gleichzeitige Untersuchung von Hunderten winziger Membransphären mit einem Durchmesser von nur etwa 200 Nanometern.
Jede dieser künstlichen Membransphären enthält nur ein einziges Lipidtransportprotein. Auf diese Weise werden Messungen auf Ebene einzelner Proteinmoleküle möglich. Zugleich ist die Plattform so flexibel, dass sie auch für die Untersuchung anderer Proteine eingesetzt werden kann. Die Forschenden berichten über ihre Ergebnisse in der Zeitschrift Nature Structural & Molecular Biology vom 15. Juni 2026.
Lipidtransport ist lebenswichtig
Jede Zelle unseres Körpers ist von einer Membran umgeben – einer dünnen, flexiblen Hülle, die größtenteils aus Lipiden besteht. Diese Lipide müssen zwischen den beiden Seiten einer Membran hin- und hertransportiert werden. Diese Aufgabe übernehmen spezialisierte Lipidtransportproteine. „Der Transport ist für viele lebenswichtige Funktionen unerlässlich, darunter der Aufbau und Erhalt von zellulären Membranen, die Versorgung der Mitochondrien mit Lipiden sowie die Signalübertragung beim programmierten Zelltod“, erklärt Sarina Veit.
Bisher wurden Lipidtransporter vor allem mithilfe sogenannter Ensemble-Messungen untersucht, bei denen Millionen von Proteinen gleichzeitig analysiert werden. Solche Methoden liefern jedoch lediglich Durchschnittswerte und können Unterschiede zwischen einzelnen Proteinen nicht sichtbar machen. Individuelle Eigenschaften und Verhaltensweisen bleiben dadurch verborgen. Das internationale Forschungsteam konnte diese Einschränkung überwinden. Mit einer hochempfindlichen Bildgebungstechnik konnten die Forschenden in dem neuen Hochdurchsatzverfahren erstmals präzise messen, wie schnell ein einzelnes Protein die Lipide durch die Membran transportiert.
Proteine verhalten sich nicht identisch
Angewendet wurde die neue Methode auf das Protein VDAC1. Dieses Protein spielt eine zentrale Rolle bei der Versorgung von Mitochondrien mit Lipiden und ist nur dann aktiv, wenn sich zwei Proteinmoleküle zu einem Dimer zusammenlagern. „Die Untersuchungen haben gezeigt, dass sich einzelne VDAC1-Proteine keineswegs identisch verhalten“, berichtet Thomas Günther-Pomorski. „Während einige Dimere Tausende von Lipiden pro Sekunde transportierten, arbeiteten andere deutlich langsamer oder waren sogar vollständig inaktiv.“ Diese bislang verborgene Variabilität blieb in früheren Ensemble-Experimenten unentdeckt, lässt sich nun aber durch Unterschiede in der Art und Weise erklären, wie sich VDAC1-Proteine zu Paaren zusammenlagern. Nur bestimmte räumliche Konfigurationen schaffen eine geeignete Oberfläche für einen effizienten Lipidtransport, was auch durch Computersimulationen bestätigt werden konnte.
Flexible Methode
Das Besondere an der neuen Plattform ist, dass sie nicht auf dieses eine Protein beschränkt, sondern flexibel einsetzbar ist. Damit lassen sich künftig zahlreiche Proteine untersuchen, die an unterschiedlichen biologischen Prozessen beteiligt sind. Darüber hinaus ermöglicht es die Methode, den Einfluss verschiedener Faktoren auf die Transportaktivität gezielt zu analysieren. Dazu zählen beispielsweise unterschiedliche Lipidzusammensetzungen der Membran oder Cofaktoren wie spezielle Ionen.
„Ein tieferes Verständnis der Funktionsweise von Lipidtransportern könnte langfristig neue Wege in der Erforschung von Erkrankungen eröffnen, die mit mitochondrialen Fehlfunktionen, Bluterkrankungen oder gestörten Zelltodprozessen in Zusammenhang stehen“, sagt Sarina Veit. „Möglicherweise könnten Lipidtransporter sogar als neue Ziele für Medikamente dienen.“
Förderung
Die Studie wurde durch Fördermittel der National Institutes of Health (USA), der Canadian Institutes of Health Research sowie der Deutschen Forschungsgemeinschaft unterstützt. Gefördert wurden dabei unter anderem Dr. Sarina Veit (VE 1674/1-1) sowie Prof. Dr. Thomas Günther-Pomorski (GU 1133/13-1, INST 213/985-1) von der Ruhr-Universität Bochum.
Dr. Sarina Veit
Biochemie II
Fakultät für Chemie und Biochemie
Ruhr-Universität Bochum
E-Mail: sarina.veit@ruhr-uni-bochum.de
Prof. Dr. Thomas Günther-Pomorski
Biochemie II
Fakultät für Chemie und Biochemie
Ruhr-Universität Bochum
Tel.: +49 234 32 24430
E-Mail: bc2@ruhr-uni-bochum.de
Sarina Veit, Grace I. Dearden, Kartikeya M. Menon, Faria Noor, Indu Menon, Takefumi Morizumi, Oliver P. Ernst, Anant K. Menon, Thomas Günther Pomorski: A Single Vesicle Fluorescence Microscopy Platform to Quantify Phospholipid Scrambling, in: Nature Structural & Molecular Biology, 2026, DOI: 10.1038/s41594-026-01821-8, https://www.nature.com/articles/s41594-026-01821-8
Sarina Veit (links) und Thomas Günther-Pomorski beobachten einzelne Proteine unter dem Mikroskop. ...
Copyright: © Günther-Pomorski
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten
Biologie, Chemie
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Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
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Sarina Veit (links) und Thomas Günther-Pomorski beobachten einzelne Proteine unter dem Mikroskop. ...
Copyright: © Günther-Pomorski
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